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万見
- PDB-4f27: Crystal structures reveal the multi-ligand binding mechanism of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f27
タイトルCrystal structures reveal the multi-ligand binding mechanism of the Staphylococcus aureus ClfB
要素
  • Clumping factor B
  • peptide from Fibrinogen alpha chain
キーワードCELL ADHESION/BLOOD CLOTTING / Dev-IgG fold / protein-peptide complex / fibronogen / cell surface / cell adhesion-blood clotting complex
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Integrin signaling / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / : / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrogen-binding domain 1 ...: / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrogen-binding domain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Clumping factor B
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.917 Å
データ登録者Yang, M.J. / Xiang, H. / Wang, J.W. / Liu, B. / Chen, Y.G. / Liu, L. / Deng, X.M. / Feng, Y.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structures Reveal the Multi-Ligand Binding Mechanism of Staphylococcus aureus ClfB
著者: Xiang, H. / Feng, Y. / Wang, J.W. / Liu, B. / Chen, Y.G. / Liu, L. / Deng, X.M. / Yang, M.J.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Experimental preparation
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clumping factor B
Q: peptide from Fibrinogen alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2224
ポリマ－41,1732
非ポリマー492
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area15080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.983, 70.983, 174.908
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Clumping factor B / Fibrinogen receptor B / Fibrinogen-binding protein B


分子量: 40063.094 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 197-542 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: MRSA252 / 遺伝子: clfB, SAR2709 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6GDH2
#2: タンパク質・ペプチド peptide from Fibrinogen alpha chain / Fibrinopeptide A / Fibrinogen alpha chain


分子量: 1110.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate tribasic dehydrate, 20% 2-propanol, 20% PEG 4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.917→34.783 Å / Num. obs: 45741 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 40.38 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
1.9166-1.9684174
1.9684-2.0263188
2.0263-2.0917190
2.0917-2.1664193
2.1664-2.2532186
2.2532-2.3557188

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.917→34.783 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 1985 4.99 %
Rwork0.1891 --
obs0.1909 39740 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.1532 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.7247 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.7247 Å20 Å2
3----9.4493 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.917→34.783 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2636 0 2 116 2754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122683
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3313637
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.162964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099402
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006482
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9166-1.96450.31391370.292517265495
1.9645-2.01760.30511170.244126972814100
2.0176-2.0770.28051490.21926452794100
2.077-2.1440.21581430.210426632806100
2.144-2.22060.24881270.21962683281099
2.2206-2.30950.29371380.27292579271797
2.3095-2.41460.28671380.223327042842100
2.4146-2.54180.26961370.214727122849100
2.5418-2.7010.23291330.212626992832100
2.701-2.90950.24661600.217326962856100
2.9095-3.20210.28071500.207527372887100
3.2021-3.6650.21651750.191927072882100
3.665-4.61580.1931540.154927662920100
4.6158-34.78840.18311270.158729503077100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -35.1062 Å / Origin y: 0.3901 Å / Origin z: -12.9097 Å
111213212223313233
T0.5523 Å2-0.0902 Å2-0.0427 Å2-0.2466 Å20.0056 Å2--0.2754 Å2
L1.1842 °20.2751 °2-0.166 °2-1.4824 °2-0.4097 °2--1.432 °2
S0.0837 Å °-0.181 Å °0.0127 Å °-0.1206 Å °-0.1634 Å °-0.0135 Å °-0.0953 Å °0.0267 Å °0.0997 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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