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- PDB-4f26: Crystal structure of the second RRM domain of human PABPC1 a pH 9.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f26
タイトルCrystal structure of the second RRM domain of human PABPC1 a pH 9.0
要素Polyadenylate-binding protein 1
キーワードTRANSLATION / RRM fold / translation initiation / RNA-binding / eIF4G-binding / sytoplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors ...mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / mRNA stabilization / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / Translation initiation complex formation / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / cell leading edge / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / catalytic step 2 spliceosome / mRNA 3'-UTR binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif ...: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyadenylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kozlov, G. / Safaee, N. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2012
タイトル: Interdomain Allostery Promotes Assembly of the Poly(A) mRNA Complex with PABP and eIF4G.
著者: Safaee, N. / Kozlov, G. / Noronha, A.M. / Xie, J. / Wilds, C.J. / Gehring, K.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6801
ポリマ－12,6801
非ポリマー00
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.955, 69.487, 41.787
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 1 / PABP-1 / Poly(A)-binding protein 1


分子量: 12680.360 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM2 domain (un residues 99-119) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1, PAB1, PABP1, PABPC2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11940
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 18.85 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 25% PEG 1500 and 0.1 M MMT buffer , pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9772 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9772 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 5177 / Num. obs: 5162 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.279 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1cvj

1cvj


解像度: 2→18.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 11.156 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.21 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28606 243 4.5 %RANDOM
Rwork0.21561 ---
all0.219 5177 --
obs0.21866 5162 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.221 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→18.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数606 0 0 9 615
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022615
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7891.942820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.764576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.93724.83931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.4815115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.798153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02462
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2236
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.2419
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9871.5385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6952599
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9853252
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5674.5221
LS精密化 シェル解像度: 2.003→2.055 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.389 19 -
Rwork0.254 362 -
obs--98.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1181-1.01920.9221.1462-0.50592.42320.04140.2826-0.058-0.0725-0.1228-0.15360.0004-0.09120.08140.0431-0.01020.01270.04250.00990.0595-14.557113.2103-9.2692
25.5594-1.0851-0.14392.6799-0.55531.7728-0.08790.02410.2650.01320.036-0.1563-0.0206-0.15170.05190.0979-0.0041-0.03420.0509-0.01240.0896-14.239715.6374-5.0857
32.82440.75721.221212.11961.34054.5933-0.0118-0.06590.0002-0.1546-0.11330.31280.1898-0.00720.1250.07080.01460.00130.05740.02840.0441-16.019710.927-1.0898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A99 - 129
2X-RAY DIFFRACTION2A130 - 160
3X-RAY DIFFRACTION3A161 - 175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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