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万見
- PDB-4f1y: CNQX bound to the ligand binding domain of GluA3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f1y
タイトルCNQX bound to the ligand binding domain of GluA3
要素Glutamate receptor 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN/AGONIST / glutamate receptor / GluA3 / GluR3 / AMPA receptor / S1S2 / LBD / neurotransmitter receptor / CNQX / TRANSPORT PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN-AGONIST complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / perikaryon / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / dendritic spine / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CNI / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Ahmed, A.H. / Oswald, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: The loss of an electrostatic contact unique to AMPA receptor ligand binding domain 2 slows channel activation.
著者: Holley, S.M. / Ahmed, A.H. / Srinivasan, J. / Murthy, S.E. / Weiland, G.A. / Oswald, R.E. / Nowak, L.M.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3
C: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5326
ポリマ－57,9412
非ポリマー5914
水8,863492
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area24510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.183, 96.846, 62.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 3 / GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3


分子量: 28970.402 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Glur3, Gria3, Gria3; GluA3 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P19492
#2: 化合物 ChemComp-CNI / 7-nitro-2,3-dioxo-2,3-dihydroquinoxaline-6-carbonitrile


分子量: 230.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H2N4O4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 492 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14-15% PEG 8K, 0.1 M sodium cacodylate, 0.1-0.15 M zinc acetate, 0.25 M ammonium sulfate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月14日
放射モノクロメーター: Rh coated Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→50 Å / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 23.26
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.059 / Rsym value: 0.489 / % possible all: 98.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B7D

3b7d


解像度: 1.79→26.779 Å / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.05 / 位相誤差: 26.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2508 1862 3.92 %RANDOM
Rwork0.2057 ---
all0.2075 53414 --
obs0.2075 47533 88.99 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.983 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.297 Å2-0 Å2-0.4422 Å2
2---8.5661 Å20 Å2
3----7.7309 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→26.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4051 0 36 492 4579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064169
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0365617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4221543
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005700
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.79-1.83880.25771070.24222665X-RAY DIFFRACTION68
1.8388-1.89290.29181330.21133255X-RAY DIFFRACTION83
1.8929-1.9540.24351330.19823416X-RAY DIFFRACTION87
1.954-2.02380.24941430.19023549X-RAY DIFFRACTION90
2.0238-2.10480.24881510.19653679X-RAY DIFFRACTION93
2.1048-2.20060.21781500.19583679X-RAY DIFFRACTION94
2.2006-2.31650.2621510.1883732X-RAY DIFFRACTION94
2.3165-2.46160.2051550.19613722X-RAY DIFFRACTION95
2.4616-2.65150.24291530.20273743X-RAY DIFFRACTION95
2.6515-2.9180.2561550.21223746X-RAY DIFFRACTION95
2.918-3.33960.27271530.21263728X-RAY DIFFRACTION94
3.3396-4.20490.24081420.19553462X-RAY DIFFRACTION87
4.2049-26.78210.25111360.21533295X-RAY DIFFRACTION82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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