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- PDB-4f0i: Crystal structure of apo TrkA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f0i
タイトルCrystal structure of apo TrkA
要素High affinity nerve growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / Tyrosine Kinase / Rossmann Fold
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral response to formalin induced pain / neurotrophin p75 receptor binding / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin receptor activity ...behavioral response to formalin induced pain / neurotrophin p75 receptor binding / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin receptor activity / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / Sertoli cell development / GPI-linked ephrin receptor activity / nerve growth factor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / Retrograde neurotrophin signalling / nerve growth factor binding / NGF-independant TRKA activation / sympathetic nervous system development / Signalling to p38 via RIT and RIN / ARMS-mediated activation / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of synapse assembly / PI3K/AKT activation / Frs2-mediated activation / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / neuron development / Signalling to RAS / response to axon injury / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / response to electrical stimulus / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / B cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of GTPase activity / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / kinase binding / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to nicotine / circadian rhythm / recycling endosome membrane / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / late endosome / late endosome membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / learning or memory / receptor complex / endosome membrane / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / axon / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
High affinity nerve growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Liu, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Crystal Structures of TrkA and TrkB Suggest Key Regions for Achieving Selective Inhibition.
著者: Bertrand, T. / Kothe, M. / Liu, J. / Dupuy, A. / Rak, A. / Berne, P.F. / Davis, S. / Gladysheva, T. / Valtre, C. / Crenne, J.Y. / Mathieu, M.
履歴
登録2012年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High affinity nerve growth factor receptor
B: High affinity nerve growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9282
ポリマ－67,9282
非ポリマー00
水5,621312
1
A: High affinity nerve growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9641
ポリマ－33,9641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: High affinity nerve growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9641
ポリマ－33,9641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.593, 92.593, 181.496
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 High affinity nerve growth factor receptor / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / ...Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / Tropomyosin-related kinase A / Tyrosine kinase receptor / Tyrosine kinase receptor A / Trk-A / gp140trk / p140-TrkA


分子量: 33964.195 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 498-796 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRK1, MTC, TRK, TRKA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04629, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Na citrate, pH 5.6, 14% PEG 3350, 5% 2-Propanol , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月5日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.302→44.43 Å / Num. all: 35812 / Num. obs: 34358 / % possible obs: 95.94 % / Observed criterion σ(F): 0.1 / Observed criterion σ(I): 0.1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.302-2.38199.9
2.38-2.48199.7
2.48-2.59199.8
2.59-2.73199.8
2.73-2.9199.9
2.9-3.12199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6.4_486位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.302→44.43 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2407 1722 5.01 %RANDOM
Rwork0.1825 ---
obs0.1854 34358 95.94 %-
all-35812 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.938 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3547 Å20 Å2-0 Å2
2--1.3547 Å2-0 Å2
3----2.7093 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.302→44.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4620 0 0 312 4932
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084739
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.056411
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6831761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005828
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.302-2.38390.29361520.21262995X-RAY DIFFRACTION90
2.3839-2.47940.31581640.20383095X-RAY DIFFRACTION93
2.4794-2.59220.31591720.20883112X-RAY DIFFRACTION93
2.5922-2.72880.24081420.20463227X-RAY DIFFRACTION95
2.7288-2.89980.31571820.19793192X-RAY DIFFRACTION95
2.8998-3.12360.21951760.19213267X-RAY DIFFRACTION97
3.1236-3.43790.23771680.18533329X-RAY DIFFRACTION98
3.4379-3.93510.23681970.17263357X-RAY DIFFRACTION99
3.9351-4.95670.19131870.14723416X-RAY DIFFRACTION99
4.9567-44.430.23281820.18883646X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.8532 Å / Origin y: -15.9339 Å / Origin z: 31.4418 Å
111213212223313233
T0.0683 Å20.0092 Å20.0058 Å2-0.129 Å20.0277 Å2--0.062 Å2
L0.4807 °2-0.253 °20.3257 °2-0.4323 °20.0846 °2--0.7654 °2
S-0.021 Å °0.1176 Å °0.0456 Å °-0.0517 Å °0.0253 Å °-0.0234 Å °0.004 Å °0.147 Å °-0.0048 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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