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- PDB-4f0c: Crystal structure of the glutathione transferase URE2P5 from Phan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f0c
タイトルCrystal structure of the glutathione transferase URE2P5 from Phanerochaete chrysosporium
要素Glutathione transferase
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE TRANSFERASE / GST fold / oxydized glutathione
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE / Glutathione transferase Ure2p5
類似検索 - 構成要素
生物種Phanerochaete chrysosporium (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Didierjean, C. / Favier, F. / Roret, T.
引用ジャーナル: Fungal Genet Biol / 年: 2015
タイトル: Evolutionary divergence of Ure2pA glutathione transferases in wood degrading fungi.
著者: Roret, T. / Thuillier, A. / Favier, F. / Gelhaye, E. / Didierjean, C. / Morel-Rouhier, M.
履歴
登録2012年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,80510
ポリマ－26,4361
非ポリマー1,3699
水4,306239
1
A: Glutathione transferase
ヘテロ分子

A: Glutathione transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,61120
ポリマ－52,8722
非ポリマー2,73818
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.101, 73.101, 97.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione transferase


分子量: 26436.141 Da / 分子数: 1 / 断片: PcUre2p5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Phanerochaete chrysosporium (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I7B368*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GDS / OXIDIZED GLUTATHIONE DISULFIDE / 酸化型グルタチオン


分子量: 612.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H32N6O12S2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.59 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7.7
詳細: 3.5M Ammonium Sulfate, pH 7.7, MICROBATCH, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97993 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月4日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97993 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.55 Å / Num. all: 23921 / Num. obs: 23921 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4F0B

4f0b


解像度: 1.901→31.654 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 14.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 1215 5.09 %RANDOM
Rwork0.1407 ---
all0.1422 23877 --
obs0.1422 23877 98.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.687 Å2 / ksol: 0.406 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0769 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.0769 Å20 Å2
3----0.1538 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→31.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1866 0 83 239 2188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132035
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2962764
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.334731
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9013-1.97740.22531480.18132458X-RAY DIFFRACTION99
1.9774-2.06740.17181420.15052503X-RAY DIFFRACTION100
2.0674-2.17630.18611190.1272523X-RAY DIFFRACTION100
2.1763-2.31260.14951240.12732526X-RAY DIFFRACTION100
2.3126-2.49110.17841310.13482537X-RAY DIFFRACTION100
2.4911-2.74170.18651350.14232524X-RAY DIFFRACTION100
2.7417-3.13810.16551610.14822518X-RAY DIFFRACTION100
3.1381-3.95250.15841440.132523X-RAY DIFFRACTION98
3.9525-31.6580.15341110.14532550X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0881-0.4390.081.92270.25981.3547-0.0546-0.11350.00030.2895-0.03010.39740.0195-0.24320.06020.11290.02260.0540.0956-0.01270.11292.078328.599112.9992
22.3986-0.0917-0.16371.92630.12730.3034-0.0446-0.11860.18040.16850.0901-0.0969-0.10190.05080.0060.12540.0293-0.0110.0939-0.00740.076418.375532.33839.8286
31.134-0.32360.3211.8692-0.16340.9105-0.0608-0.1578-0.38870.24390.08070.0660.0911-0.05620.00750.11160.0410.01250.06050.04220.105816.040610.50519.4782
45.17081.69510.25733.46080.34291.0142-0.0084-0.5752-0.03080.5891-0.1080.4390.2494-0.175-0.10790.41320.00980.07430.20130.04950.01344.866218.463425.5899
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 2:73)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 74:95)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 96:210)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 211:229)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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