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万見
- PDB-4ern: Crystal structure of the C-terminal domain of human XPB/ERCC-3 ex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ern
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of human XPB/ERCC-3 excision repair protein at 1.80 A
要素TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit
キーワードHYDROLASE / Helicase domain 2 / general transcription factor TFIIH / nucleotide excision repair / transcription coupled repair / basal transcription / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / UV protection / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / transcription preinitiation complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase ...hair cell differentiation / nucleotide-excision repair factor 3 complex / UV protection / transcription factor TFIIH core complex / transcription factor TFIIH holo complex / RNA Polymerase I Transcription Termination / transcription preinitiation complex / regulation of mitotic cell cycle phase transition / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / transcription factor TFIID complex / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / DNA topological change / RNA Polymerase I Transcription Initiation / embryonic organ development / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / isomerase activity / nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / transcription elongation by RNA polymerase II / promoter-specific chromatin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / intracellular protein localization / response to oxidative stress / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / response to hypoxia / positive regulation of apoptotic process / DNA repair / apoptotic process / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...Helicase XPB/Ssl2 / ERCC3/RAD25/XPB helicase, C-terminal domain / Helicase XPB/Ssl2, N-terminal domain / Helicase conserved C-terminal domain / ERCC3/RAD25/XPB C-terminal helicase / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
General transcription and DNA repair factor IIH helicase/translocase subunit XPB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hilario, E. / Li, Y. / Fan, L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Structure of the C-terminal half of human XPB helicase and the impact of the disease-causing mutation XP11BE.
著者: Hilario, E. / Li, Y. / Nobumori, Y. / Liu, X. / Fan, L.
履歴
登録2012年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4201
ポリマ－33,4201
非ポリマー00
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.260, 73.650, 84.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Based on S-100 size exclusion chromatography results, ERCC3 fragment (494-782) exist as a monomer in aqueous buffer solutions.

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要素

#1: タンパク質 TFIIH basal transcription factor complex helicase XPB subunit / Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA ...Basic transcription factor 2 89 kDa subunit / BTF2 p89 / DNA excision repair protein ERCC-3 / DNA repair protein complementing XP-B cells / TFIIH basal transcription factor complex 89 kDa subunit / TFIIH 89 kDa subunit / TFIIH p89 / Xeroderma pigmentosum group B-complementing protein


分子量: 33420.199 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 494-782) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Coding sequence was cloned into BamHI and SalI restriction sites.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC3, XPB, XPBC / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLys-S / 参照: UniProt: P19447, DNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.55
詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 5.55, 0.2 M ammonium acetate, 27% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年2月1日 / 詳細: VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→18.55 Å / Num. all: 22258 / Num. obs: 22258 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 30.207 Å2 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.8-1.94.50.4881.61441431710.48897.2
1.9-2.014.60.2742.81381730120.27497.6
2.01-2.154.60.1564.91336028790.15699
2.15-2.324.70.09481289527320.09499.9
2.32-2.554.80.06411.51199224970.06499.4
2.55-2.854.90.04316.61096822360.04398.4
2.85-3.2950.02922.1981519810.02997.5
3.29-4.024.90.03417840016990.03497.5
4.02-5.694.90.02128653113430.02197.9
5.69-19.2914.70.01731.534897490.01794.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.29 Å
Translation2.5 Å19.29 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 22257
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
6.48-100280.917501
5.15-6.4828.70.908503
4.5-5.1520.80.922501
4.07-4.517.10.935505
3.76-4.0717.50.941526
3.51-3.7618.50.922578
3.3-3.5121.90.9606
3.13-3.320.90.898649
2.98-3.1320.80.904666
2.85-2.9823.10.889705
2.73-2.8523.90.883716
2.63-2.7322.80.897780
2.54-2.6323.50.903787
2.46-2.5422.90.895819
2.39-2.4622.60.902858
2.32-2.3921.70.918885
2.25-2.3221.70.924890
2.2-2.2519.90.923945
2.14-2.222.90.918947
2.09-2.1422.90.905979
2.05-2.0922.60.91962
2-2.0522.50.921997
1.96-220.90.9341030
1.92-1.9621.60.9321031
1.89-1.9222.40.9321039
1.85-1.8924.60.9161071
1.8-1.8531.10.9111781

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLM3.3.20データ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
直接法6.2位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FZL

2fzl


解像度: 1.8→18.553 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / FOM work R set: 0.8598 / SU ML: 0.27 / Isotropic thermal model: Anisotropic / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2377 1134 5.09 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.2028 22258 97.84 %-
all-22299 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.999 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 153.88 Å2 / Biso mean: 42.702 Å2 / Biso min: 13.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4851 Å20 Å20 Å2
2--0.0196 Å2-0 Å2
3---0.4655 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18.553 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1850 0 0 86 1936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111963
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3432658
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.103288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006348
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.77766
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8001-1.88190.38621540.34612547270197
1.8819-1.9810.32721390.25482559269897
1.981-2.1050.20481340.2032637277198
2.105-2.26720.25541420.190726642806100
2.2672-2.49490.2251330.20642659279299
2.4949-2.85480.29211410.21482646278798
2.8548-3.59250.25621460.20262642278897
3.5925-18.55390.19351450.17922770291596
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34660.5624-0.51242.4702-0.49044.15410.0570.018-0.1626-0.08690.04390.117-0.33480.10570.06530.11570.0017-0.01370.12730.0110.156511.81733.7051.3845
21.71520.1848-0.28842.1648-1.34294.15390.0563-0.2592-0.4106-0.06790.06660.1060.393-0.39420.01760.1166-0.0282-0.00450.2250.07470.27348.4443-4.77098.6369
30.9094-0.8831-0.53550.9652-0.28662.21580.10780.2326-0.2978-0.14580.1060.1024-1.0919-0.05820.18420.5111-0.02240.05070.23060.02070.332911.664317.40246.4662
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 502:621)A502 - 621
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 622:705)A622 - 705
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 706:730)A706 - 730

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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