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Yorodumi- PDB-4doi: Crystal structure of Arabidopsis thaliana chalcone isomerase At3g... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4doi | ||||||
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Title | Crystal structure of Arabidopsis thaliana chalcone isomerase At3g55120 (AtCHI) | ||||||
Components | Chalcone--flavonone isomerase 1 | ||||||
Keywords | ISOMERASE / chalcone-flavanone isomerase | ||||||
Function / homology | Function and homology information chalcone isomerase / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / chalcone isomerase activity / response to karrikin / plant-type vacuole membrane / flavonoid biosynthetic process / response to auxin / response to UV-B / response to UV / chloroplast ...chalcone isomerase / extrinsic component of endoplasmic reticulum membrane / chalcone isomerase activity / response to karrikin / plant-type vacuole membrane / flavonoid biosynthetic process / response to auxin / response to UV-B / response to UV / chloroplast / endoplasmic reticulum / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55 Å | ||||||
Authors | Noel, J.P. / Louie, G.V. / Bowman, M.E. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2012 Title: Evolution of the chalcone-isomerase fold from fatty-acid binding to stereospecific catalysis. Authors: Ngaki, M.N. / Louie, G.V. / Philippe, R.N. / Manning, G. / Pojer, F. / Bowman, M.E. / Li, L. / Larsen, E. / Wurtele, E.S. / Noel, J.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4doi.cif.gz | 112.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4doi.ent.gz | 84 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4doi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4doi_validation.pdf.gz | 454 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4doi_full_validation.pdf.gz | 457.1 KB | Display | |
Data in XML | 4doi_validation.xml.gz | 24.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4doi_validation.cif.gz | 37.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/4doi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/do/4doi | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4dokC 4dolC 4dooC 1eyqS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Details | biological unit is a monomer |
-Components
#1: Protein | Mass: 26623.551 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: At3g55120, CFI, CHI1, T15C9_120, TT5 / Plasmid: pHIS8 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P41088, chalcone isomerase #2: Chemical | ChemComp-NO3 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 0.1 M sodium HEPES, 28% (w/v) PEG 8000, 0.3 M magnesium nitrate, 2 mM dithiothreitol, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM30A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC Quantum Q315 / Detector: CCD / Date: Apr 25, 2002 / Details: mirrors | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→99 Å / Num. obs: 65875 / % possible obs: 96.1 % / Redundancy: 4.58 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 0.731 / Net I/σ(I): 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1EYQ Resolution: 1.55→99 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.8759 / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber / Details: maximum likelihood
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Solvent computation | Bsol: 54.2438 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 67.57 Å2 / Biso mean: 21.0736 Å2 / Biso min: 6.47 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→99 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50
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Xplor file |
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