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- PDB-4eo7: Crystal structure of the TIR domain of human myeloid differentiat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eo7
タイトルCrystal structure of the TIR domain of human myeloid differentiation primary response protein 88.
要素Myeloid differentiation primary response protein MyD88
キーワードPROTEIN BINDING / Adapter Protein / toll like receptor / BETA-ALPHA-BETA FOLD / PARALLEL BETA SHEET / TIR-Domain / Innate immune signaling / Signaling protein / TIRAP/MAL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response ...regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / MyD88 deficiency (TLR5) / TIR domain binding / ATP-dependent histone chaperone activity / Toll binding / toll-like receptor 5 signaling pathway / induced systemic resistance / regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / neutrophil-mediated killing of bacterium / leukocyte activation involved in inflammatory response / response to molecule of fungal origin / positive regulation of lymphocyte proliferation / response to peptidoglycan / toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / IRAK4 deficiency (TLR5) / establishment of endothelial intestinal barrier / MyD88 dependent cascade initiated on endosome / TRAF6 mediated induction of NFkB and MAP kinases upon TLR7/8 or 9 activation / MyD88 cascade initiated on plasma membrane / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / Toll signaling pathway / Toll-like receptor binding / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / interleukin-33-mediated signaling pathway / neutrophil activation involved in immune response / microglia differentiation / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / interleukin-1 receptor binding / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / MyD88 deficiency (TLR2/4) / death receptor binding / interleukin-1-mediated signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of macrophage cytokine production / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extrinsic component of plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / skin development / type I interferon-mediated signaling pathway / response to amine / defense response to protozoan / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / positive regulation of interleukin-17 production / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of type I interferon production / phagocytosis / response to amino acid / p75NTR recruits signalling complexes / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of chemokine production / JNK cascade / signaling adaptor activity / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / response to interleukin-1 / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / PIP3 activates AKT signaling / ER-Phagosome pathway / cellular response to lipopolysaccharide / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / regulation of inflammatory response / response to ethanol / molecular adaptor activity / defense response to virus / gene expression / cell surface receptor signaling pathway / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / innate immune response / apoptotic process / positive regulation of gene expression / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / TIR domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance ...Myeloid differentiation primary response protein MyD88 / MyD88, death domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / TIR domain / TIR domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Death-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myeloid differentiation primary response protein MyD88
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.449 Å
データ登録者Snyder, G.A. / Cirl, C. / Jiang, J.S. / Chen, P. / Smith, T. / Xiao, T.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Molecular mechanisms for the subversion of MyD88 signaling by TcpC from virulent uropathogenic Escherichia coli.
著者: Snyder, G.A. / Cirl, C. / Jiang, J. / Chen, K. / Waldhuber, A. / Smith, P. / Rommler, F. / Snyder, N. / Fresquez, T. / Durr, S. / Tjandra, N. / Miethke, T. / Xiao, T.S.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Database references
改定 1.22013年5月8日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myeloid differentiation primary response protein MyD88
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8052
ポリマ－16,7811
非ポリマー241
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.876, 56.810, 66.664
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myeloid differentiation primary response protein MyD88


分子量: 16780.627 Da / 分子数: 1 / 断片: TIR domain, UNP residues 157-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYD88 / プラスミド: PET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q99836
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.49 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M BIS-TRIS pH 6.5,0.2M NaCl, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.449→50 Å / Num. obs: 23051 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.449→1.48 Å / % possible all: 80.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4DOM

4dom


解像度: 1.449→43.239 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / σ(I): 2 / 位相誤差: 19.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2079 1162 5.06 %Random
Rwork0.1681 ---
obs0.17 22962 94.98 %-
all-23051 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.691 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.554 Å2-0 Å20 Å2
2---0.2806 Å2-0 Å2
3---0.2313 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.449→43.239 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1173 0 1 232 1406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061262
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9541724
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.623501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005219
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.449-1.51540.29711230.22972267X-RAY DIFFRACTION81
1.5154-1.59530.2761340.19912429X-RAY DIFFRACTION87
1.5953-1.69520.24811420.18162697X-RAY DIFFRACTION95
1.6952-1.82610.19531480.16892807X-RAY DIFFRACTION99
1.8261-2.00990.20461510.16962818X-RAY DIFFRACTION99
2.0099-2.30070.20191510.16232864X-RAY DIFFRACTION99
2.3007-2.89860.18961530.16112894X-RAY DIFFRACTION100
2.8986-43.25840.19531600.15843024X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7936-1.66631.79011.7909-1.17651.60780.16590.0862-0.1803-0.09610.09020.14110.1895-0.1883-0.1670.0713-0.0262-0.00160.09190.0340.06992.46731.06826.6609
21.38860.0652-0.48694.2193-0.66122.66840.01230.05910.1319-0.0129-0.02460.0795-0.1923-0.09730.03450.04330.00650.00240.03150.00340.069611.46479.872914.7297
32.69362.5759-2.48795.0722-4.46543.95860.08920.04120.1480.03380.13220.2946-0.0765-0.1596-0.15240.06530.0061-0.01540.08340.01090.06966.826.72114.8782
41.51220.54220.24482.94653.37464.1776-0.02640.0230.1247-0.30470.00110.264-0.2548-0.38920.02650.05660.0266-0.01780.12230.01020.10620.84736.006312.4647
53.87251.4136-1.90272.5657-0.08572.62180.0902-0.1319-0.07040.1259-0.13210.26120.224-0.210.04270.1283-0.073-0.080.08710.02550.1922.0405-9.71768.8214
62.53790.93790.59611.65931.06990.70150.0354-0.0729-0.10850.0746-0.0073-0.02660.0902-0.0471-0.02390.06220.00090.00050.01910.01380.054915.0984-2.904115.7621
71.21090.49940.29713.45620.70441.4938-0.01140.068-0.0966-0.19810.00120.01120.11530.0260.00740.0860.0058-0.00050.0406-0.0050.088415.3399-9.177811.1713
82.27780.1390.69913.6061-1.16833.06130.02020.0371-0.24040.07680.0297-0.29270.32590.19520.00140.06870.0051-0.04430.02330.00450.096424.5515-0.426221.3484
95.112-1.82870.81175.7699-4.5595.11430.34380.0666-0.0344-0.2488-0.2244-0.3306-0.06810.2719-0.11390.1550.02530.00710.0652-0.01030.125224.6078-9.352211.4496
103.49141.8422.06573.54831.09683.4723-0.05430.2307-0.0615-0.17170.0668-0.10850.03680.2163-0.03480.05540.00440.02570.04630.00470.052521.12157.58075.0955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 153:168)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 169:183)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 184:195)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 196:208)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 209:215)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 216:230)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 231:256)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 257:265)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 266:272)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resseq 273:296)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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