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- PDB-4eo0: crystal structure of the pilus binding domain of the filamentous ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eo0
タイトルcrystal structure of the pilus binding domain of the filamentous phage IKe
要素Attachment protein G3P
キーワードVIRAL PROTEIN / filamentuos phage / infection / pilus binding / gene-3-protein / g3p / receptor binding / N-Pilus / at the tip of filamentous phage IKe
機能・相同性
機能・相同性情報


viral extrusion / virion attachment to host cell pilus / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell membrane / viral capsid / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane
類似検索 - 分子機能
Translation Initiation Factor IF3 - #160 / G3P, pilus binding domain / Attachment protein G3P, N-terminal / Attachment protein G3P, N-terminal domain superfamily / Phage Coat Protein A / Translation Initiation Factor IF3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment protein G3P
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage Ike (ファージ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Geitner, A.J. / Weininger, U. / Balbach, J. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2012
タイトル: Structural and energetic basis of infection by the filamentous bacteriophage IKe.
著者: Jakob, R.P. / Geitner, A.J. / Weininger, U. / Balbach, J. / Dobbek, H. / Schmid, F.X.
履歴
登録2012年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Attachment protein G3P


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8941
ポリマ－12,8941
非ポリマー00
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.300, 59.300, 137.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細Author states that the protein is a Monomer with all methods tested including Gel Filtration, DLS, DSC, protein folding/Stability experiments

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要素

#1: タンパク質 Attachment protein G3P / Gene 3 protein / G3P / Minor coat protein


分子量: 12894.206 Da / 分子数: 1 / 断片: IKe pilus binding domain, UNP residues 20-127 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage Ike (ファージ)
遺伝子: III / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03663
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15-20% PPG400 0.1 M Bis-Tris 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→24.94 Å / Num. obs: 16254 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 17.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 1.61→1.72 Å / Rmerge(I) obs: 0.28 / % possible all: 78.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.61→24.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9427 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9425 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2074 1013 6.23 %RANDOM
Rwork0.1872 ---
all0.187 16256 --
obs0.1884 16254 --
原子変位パラメータBiso mean: 29.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2441 Å20 Å20 Å2
2---1.2441 Å20 Å2
3---2.4882 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→24.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数822 0 0 165 987
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009890HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.041222HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d317SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes25HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes136HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it890HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.43
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.66
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion124SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1157SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.61→1.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2892 174 6.06 %
Rwork0.254 2695 -
all0.2562 2869 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.78820.0286-0.48074.3546-0.04851.67630.1354-0.0246-0.1737-0.0255-0.2610.1329-0.088-0.09690.12560.02890.02720.0023-0.1015-0.01270.003855.00887.419513.9525
20.5758-0.1609-2.46010.65840.23281.3218-0.0488-0.00920.00650.046-0.0336-0.00730.07920.10840.08240.24390.07890.1443-0.01080.1520.201874.644435.3082-6.0953
30.1109-0.3491-0.33445.0683-0.53950.83950.11910.0722-0.026-0.5442-0.19180.35710.0465-0.04460.07260.09230.0563-0.0501-0.0677-0.00890.001554.40245.59117.1402
41.42150.3418-0.75716.7109-0.89551.27460.10210.08770.1286-0.2766-0.17170.1767-0.09010.01780.06960.04380.0326-0.0139-0.09540.0079-0.053156.567413.508711.0112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|4 - 18}A4 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2{A|19 - 34}A19 - 34
3X-RAY DIFFRACTION3{A|35 - 72}A35 - 72
4X-RAY DIFFRACTION4{A|73 - 109}A73 - 109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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