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Yorodumi- PDB-4en2: HIV-1 Nef in complex with MHC-I cytoplasmic domain and Mu1 adapti... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4en2 | ||||||
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Title | HIV-1 Nef in complex with MHC-I cytoplasmic domain and Mu1 adaptin subunit of AP1 adaptor (second domain) | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / Human immunodeficiency virus 1 / HIV / Nef / MHC-I / antigen presentation / host defense / Adaptor protein complex 1 / Mu1 adaptin subunit / sorting motif recognition / CLASP / membrane trafficking / viral hijacking / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / symbiont-mediated suppression of host T-cell mediated immune response / AP-1 adaptor complex / endosome to melanosome transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / platelet dense granule organization / protein trimerization / melanosome assembly / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I ...perturbation by virus of host immune response / negative regulation of CD4 production / symbiont-mediated suppression of host T-cell mediated immune response / AP-1 adaptor complex / endosome to melanosome transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / platelet dense granule organization / protein trimerization / melanosome assembly / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / melanosome organization / suppression by virus of host autophagy / clathrin adaptor activity / MHC class II antigen presentation / thioesterase binding / CD4 receptor binding / clathrin-coated vesicle / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / host cell Golgi membrane / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum exit site / beta-2-microglobulin binding / detection of bacterium / regulation of calcium-mediated signaling / TAP binding / viral life cycle / vesicle-mediated transport / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Neutrophil degranulation / T cell receptor binding / trans-Golgi network membrane / virion component / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / intracellular protein transport / trans-Golgi network / ER to Golgi transport vesicle membrane / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / SH3 domain binding / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of type II interferon production / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / Interferon alpha/beta signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / T cell receptor signaling pathway / ATPase binding / ER-Phagosome pathway / antibacterial humoral response / early endosome membrane / early endosome / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / GTP binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Human immunodeficiency virus 1 Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.58 Å | ||||||
Authors | Jia, X. / Xiong, Y. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2012 Title: Structural basis of evasion of cellular adaptive immunity by HIV-1 Nef. Authors: Jia, X. / Singh, R. / Homann, S. / Yang, H. / Guatelli, J. / Xiong, Y. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4en2.cif.gz | 347.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4en2.ent.gz | 287.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4en2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4en2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/4en2 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Refine code: 0
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 30612.102 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: sorting motif recognition domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Ap1m1, Cltnm / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P35585 #2: Protein | Mass: 23399.312 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus 1 / Strain: NL-43 / Gene: nef / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q90VU7 #3: Protein/peptide | Mass: 2748.915 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: cytoplasmic domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P04439*PLUS #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: microbatch underoil / pH: 6.5 Details: 0.1M HEPES, 3% PEG8000, pH 6.5, microbatch underoil, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Detector: CCD / Date: Jun 11, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.58→50 Å / Num. obs: 31023 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 7.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.58→48.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU B: 28.523 / SU ML: 0.276 / SU R Cruickshank DPI: 0.5039 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.477 / ESU R Free: 0.328 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 77.793 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.58→48.88 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Resolution: 2.58→2.648 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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