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万見
- PDB-4eip: Native and K252c bound RebC-10x -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eip
タイトルNative and K252c bound RebC-10x
要素Putative FAD-monooxygenase
キーワードOxidoreductase/Oxidoreductase inhibitor / flavin adenine dinucleotide / K252c / monooxygenase / indolocarbazole / Oxidoreductase-Oxidoreductase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / FAD binding / methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #120 / Aromatic-ring hydroxylase, C-terminal / : / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich ...Glutaredoxin - #120 / Aromatic-ring hydroxylase, C-terminal / : / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-K2C / Putative FAD-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Lechevalieria aerocolonigenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.332 Å
データ登録者Goldman, P.J. / Ryan, K.S. / Howard-Jones, A.R. / Hamill, M.J. / Elliott, S.J. / Walsh, C.T. / Drennan, C.L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: An Unusual Role for a Mobile Flavin in StaC-like Indolocarbazole Biosynthetic Enzymes.
著者: Goldman, P.J. / Ryan, K.S. / Hamill, M.J. / Howard-Jones, A.R. / Walsh, C.T. / Elliott, S.J. / Drennan, C.L.
履歴
登録2012年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative FAD-monooxygenase
B: Putative FAD-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,2435
ポリマ－119,3612
非ポリマー1,8823
水5,477304
1
A: Putative FAD-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7773
ポリマ－59,6801
非ポリマー1,0972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Putative FAD-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4662
ポリマ－59,6801
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.305, 78.593, 125.723
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative FAD-monooxygenase / Putative monooxygenase / Putative polyketide hydroxylase / RebC


分子量: 59680.344 Da / 分子数: 2
変異: E36D, Q37A, T38A, R46K, G48S, Q117A, F216V, A231S, R239N, T241V
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lechevalieria aerocolonigenes (バクテリア)
遺伝子: rbmD, rebC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8KI25
#2: 化合物 ChemComp-K2C / 6,7,12,13-tetrahydro-5H-indolo[2,3-a]pyrrolo[3,4-c]carbazol-5-one / スタウロスポリノン


分子量: 311.337 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H13N3O
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM ammonium fluoride, 20% PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月14日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal Si(220) side bounce monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 268516 / Num. obs: 51631 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 35.01 Å2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
APEXデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.3_928位相決定
精密化解像度: 2.332→41.365 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7992 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 2614 5.06 %
Rwork0.2134 48996 -
obs0.2158 51610 97.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.002 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 97.6 Å2 / Biso mean: 38.0502 Å2 / Biso min: 15.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4105 Å2-0 Å21.3048 Å2
2---1.9547 Å20 Å2
3----0.4558 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.332→41.365 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7862 0 130 304 8296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088214
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08911214
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0091458
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7572938
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3322-2.37460.2957900.25441801189168
2.3746-2.42030.2881360.2512608274499
2.4203-2.46970.30281380.24832608274698
2.4697-2.52340.31761210.25722565268699
2.5234-2.58210.34461410.25822603274499
2.5821-2.64660.31081240.25792594271899
2.6466-2.71820.29161440.23972598274299
2.7182-2.79810.28891320.241726602792100
2.7981-2.88840.30761460.24082576272299
2.8884-2.99160.29391360.235826282764100
2.9916-3.11140.31451530.226625912744100
3.1114-3.25290.25071400.217726502790100
3.2529-3.42440.29631510.215626102761100
3.4244-3.63880.24461460.205326292775100
3.6388-3.91960.23171400.195926342774100
3.9196-4.31360.22641450.188726352780100
4.3136-4.93690.20161320.167526662798100
4.9369-6.21660.23691600.21932619277999
6.2166-41.3720.23961390.20152721286099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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