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万見
- PDB-4eih: Crystal structure of Arg SH2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eih
タイトルCrystal structure of Arg SH2 domain
要素Abelson tyrosine-protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / SH2 domain / Protein/protein interaction / phosphotyrosine / Phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion ...Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / exploration behavior / negative regulation of Rho protein signal transduction / regulation of endocytosis / actin monomer binding / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / RAC1 GTPase cycle / phosphotyrosine residue binding / Negative regulation of FLT3 / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / enzyme activator activity / non-specific protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / protein modification process / positive regulation of neuron projection development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / actin filament binding / actin cytoskeleton / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / cellular response to oxidative stress / protein tyrosine kinase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein kinase activity / cell adhesion / regulation of autophagy / enzyme binding / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Liu, W. / MacGrath, S.M. / Koleske, A.J. / Boggon, T.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Two Amino Acid Residues Confer Different Binding Affinities of Abelson Family Kinase Src Homology 2 Domains for Phosphorylated Cortactin.
著者: Gifford, S.M. / Liu, W. / Mader, C.C. / Halo, T.L. / Machida, K. / Boggon, T.J. / Koleske, A.J.
履歴
登録2012年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月11日Group: Database references
改定 1.22014年7月30日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Abelson tyrosine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7992
ポリマ－12,7631
非ポリマー351
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.294, 81.845, 37.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Abelson tyrosine-protein kinase 2 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 2 / Abelson-related gene protein / Tyrosine-protein kinase ARG


分子量: 12763.295 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain, UNP residues 165-273 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABL2, ABLL, ARG / プラスミド: pGEX6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P42684, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 27.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: pH8.5 100mM Tris, 15-17% PEG4000 0.2M Na Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月5日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. all: 25920 / Num. obs: 25189 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.2→1.24 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.27 / Num. unique all: 1844 / Rsym value: 0.237 / % possible all: 69.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3K2M

3k2m


解像度: 1.2→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.974 / SU B: 1.779 / SU ML: 0.036 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18108 1302 5 %RANDOM
Rwork0.16043 ---
obs0.16147 24512 94.23 %-
all-25814 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.278 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数792 0 1 100 893
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5391.9391162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4075112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.85121.66736
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.66315135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.539156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8781.5520
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9392847
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6253327
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3324.5309
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.6973847
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.235 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 60 -
Rwork0.205 1151 -
obs--61.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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