[日本語] English
万見
- PDB-4ef1: Crystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ef1
タイトルCrystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC family (EF2496) from Enterococcus faecalis V583 at 1.90 A resolution
要素Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
キーワードMETHIONINE-BINDING PROTEIN / periplasmic methionine binding protein / NLPA lipoprotein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Lipoprotein NlpA family / NlpA lipoprotein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SELENOMETHIONINE / Lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC family (EF2496) from Enterococcus faecalis V583 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
B: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,3334
ポリマ－54,9412
非ポリマー3922
水9,530529
1
A: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6672
ポリマ－27,4711
非ポリマー1961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6672
ポリマ－27,4711
非ポリマー1961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.923, 96.485, 69.042
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.550, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family


分子量: 27470.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 株: V583 / 遺伝子: EF_2496 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q831K8
#2: 化合物 ChemComp-MSE / SELENOMETHIONINE / セレノメチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 196.106 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2Se
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 529 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 28-272) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 28-272) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.31 %
解説: THIS STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH PHASER USING AS A MODEL THE STRUCTURE OF THE SAME PROTEIN SOLVED BY MAD PHASING AT 2.10 A IN SPACE GROUP P212121
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20.0% iso-Propanol, 20.0% PEG-4000, 0.1M Citrate pH 5.6, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97908
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月8日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.38 Å / Num. obs: 39597 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.401 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 10.04
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.9-1.970.3532.313977752391.8
1.97-2.050.2573.213960742892.2
2.05-2.140.2083.913275710392.8
2.14-2.250.1644.713228716791.8
2.25-2.390.1345.612465718590
2.39-2.580.0947.814413767693.6
2.58-2.840.06710.814195753994
2.84-3.250.04415.313555742393.5
3.25-4.080.02921.112906724591.5
4.080.02425.113805750392.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
PHASER2.3.0位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→29.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 7.647 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.16
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.SELENO-METHIONINE (MSE) HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON PUTATIVE ASSIGNMENT OF FUNCTION FROM PROTEIN STRUCTURE COMPARISONS AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER ELECTRON DENSITY MAPS. 6.RAMACHANDRAN OUTLIERS AT PHE84 IN BOTH PROTEIN ARE SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY AND LIE IN THE VICINITY OF THE PUTATIVE ACTIVE SITE. 7. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING REFMAC's LOCAL NCS OPTION (NCSR LOCAL). NCS GROUP 1 CHAIN A (28-272 TO CHAIN B (28-272) COUNT: 8927, RMS: 0.09, WEIGHT: 0.05.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2382 1990 5 %RANDOM
Rwork0.1884 ---
obs0.1909 39575 97.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.97 Å2 / Biso mean: 29.8156 Å2 / Biso min: 12.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.38 Å20 Å20.73 Å2
2---2.13 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3840 0 18 529 4387
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.024026
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022635
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6191.9695507
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3236559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9035522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.34426.522184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.26215709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.299158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214496
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02712
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.21389
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.22451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.21969
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.110.21600
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2530.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1960.244
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 128 -
Rwork0.277 2698 -
all-2826 -
obs--97.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.02820.66660.23772.9084-0.20720.56420.0050.031-0.00490.0189-0.0344-0.0374-0.00780.00760.02930.080.0171-0.00780.1231-0.01080.0513-3.0575-21.24-6.8921
21.81630.8921-0.83963.0499-0.0821.5114-0.10960.1335-0.0803-0.09990.0524-0.02910.1289-0.03830.05720.01990.0064-0.00530.10140.00870.047411.8331-9.4673-39.2617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 272
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 272

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る