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- PDB-4edq: MBP-fusion protein of myosin-binding protein c residues 149-269 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4edq
タイトルMBP-fusion protein of myosin-binding protein c residues 149-269
要素Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN/CONTRACTILE PROTEIN / Cardiac Myosin Binding Protein C / C1 / cMyBPC / TRANSPORT PROTEIN-CONTRACTILE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / striated muscle myosin thick filament / myosin filament assembly / cardiac myofibril / A band / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / structural constituent of muscle / regulation of heart contraction / myosin binding / myofibril ...Striated Muscle Contraction / striated muscle myosin thick filament / myosin filament assembly / cardiac myofibril / A band / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / structural constituent of muscle / regulation of heart contraction / myosin binding / myofibril / sarcomere organization / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / myosin heavy chain binding / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / regulation of heart rate / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / sarcomere / cell chemotaxis / muscle contraction / structural constituent of cytoskeleton / actin binding / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / cytoskeleton / cell adhesion / DNA damage response / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Bacterial extracellular solute-binding protein / Fibronectin type III domain ...MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Bacterial extracellular solute-binding protein / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Myosin-binding protein C, cardiac-type / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.641 Å
データ登録者Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: MBP-fusion protein of myosin-binding protein c residues 149-269
著者: Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
履歴
登録2012年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein
B: Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,6344
ポリマ－107,6262
非ポリマー1,0092
水23,4201300
1
A: Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3172
ポリマ－53,8131
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3172
ポリマ－53,8131
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.993, 60.700, 73.314
Angle α, β, γ (deg.)85.73, 79.20, 89.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Myosin-binding protein C, cardiac-type chimeric protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 53812.785 Da / 分子数: 2
断片: UNP P0AEX9 residues 27-384 and UNP O70468 residues 149-269
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: O70468
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.75 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 20% PEG 5K MME 0.1 M Bicine pH 9.0 2.9mM 1-s-Nonyl- -D-thioglucoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年6月25日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→71.81 Å / Num. obs: 106790 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 9.61
反射 シェル解像度: 1.64→1.73 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX1.8_1069精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3Q26

3q26


解像度: 1.641→39.277 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 2000 1.87 %
Rwork0.1723 --
obs0.1731 106781 95.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.8737 Å20.6799 Å22.2139 Å2
2--2.5704 Å20.579 Å2
3---1.3033 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.641→39.277 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7394 0 68 1300 8762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.41210620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.852835
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1221184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6413-1.68240.27961410.22447405X-RAY DIFFRACTION95
1.6824-1.72780.26451420.21517408X-RAY DIFFRACTION95
1.7278-1.77870.30361410.21477387X-RAY DIFFRACTION95
1.7787-1.83610.27871420.20557459X-RAY DIFFRACTION95
1.8361-1.90170.24391430.1897480X-RAY DIFFRACTION96
1.9017-1.97790.25821440.17527522X-RAY DIFFRACTION96
1.9779-2.06790.20041410.16717462X-RAY DIFFRACTION96
2.0679-2.17690.24371450.16087523X-RAY DIFFRACTION96
2.1769-2.31330.21071420.1657504X-RAY DIFFRACTION96
2.3133-2.49180.21741450.16757545X-RAY DIFFRACTION96
2.4918-2.74250.20571440.16627540X-RAY DIFFRACTION97
2.7425-3.13930.22161440.17067545X-RAY DIFFRACTION97
3.1393-3.95450.20311430.15497512X-RAY DIFFRACTION96
3.9545-39.28830.16671430.17457489X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.678 Å / Origin y: 32.4991 Å / Origin z: 65.8872 Å
111213212223313233
T0.103 Å2-0.0027 Å20.0027 Å2-0.1159 Å2-0.0068 Å2--0.1112 Å2
L0.0539 °2-0.0235 °20.0096 °2-0.2408 °2-0.0437 °2--0.0652 °2
S0.0088 Å °0.0112 Å °-0.0093 Å °-0.0019 Å °-0.0089 Å °0.0094 Å °0.0062 Å °0.003 Å °0.0044 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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