[日本語] English
万見
- PDB-4ecm: 2.3 Angstrom Crystal Structure of a Glucose-1-phosphate Thymidyly... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ecm
タイトル2.3 Angstrom Crystal Structure of a Glucose-1-phosphate Thymidylyltransferase from Bacillus anthracis in Complex with Thymidine-5-diphospho-alpha-D-glucose and Pyrophosphate
要素Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Glucose-1-phosphate Thymidylyltransferase / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / glucose-1-phosphate thymidylyltransferase activity / biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase, short form / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'DEOXY-THYMIDINE-5'-DIPHOSPHO-ALPHA-D-GLUCOSE / PYROPHOSPHATE 2- / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase / Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Minasov, G. / Kuhn, M. / Halavaty, A. / Shuvalova, L. / Dubrovska, I. / Winsor, J. / Papazisi, L. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2017
タイトル: Structure of the Bacillus anthracis dTDP-L-rhamnose-biosynthetic enzyme glucose-1-phosphate thymidylyltransferase (RfbA).
著者: Baumgartner, J. / Lee, J. / Halavaty, A.S. / Minasov, G. / Anderson, W.F. / Kuhn, M.L.
履歴
登録2012年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月23日Group: Atomic model
改定 1.22017年11月15日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0193
ポリマ－30,2781
非ポリマー7402
水4,071226
1
A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子

A: Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,07412
ポリマ－121,1134
非ポリマー2,9618
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)135.072, 135.072, 85.138
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A--4-

PHE

-
要素

#1: タンパク質 Glucose-1-phosphate thymidylyltransferase


分子量: 30278.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: BA1228, BAS1135, BA_1228, GBAA_1228 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q81TP2, UniProt: A0A6L8PCC3*PLUS, glucose-1-phosphate thymidylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-DAU / 2'DEOXY-THYMIDINE-5'-DIPHOSPHO-ALPHA-D-GLUCOSE / チミジン5′-二りん酸β-(α-D-グルコピラノシル)


分子量: 564.329 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N2O16P2
#3: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Protein: 7.5 mg/mL, 0.5M NaCl, 0.01M Tris-HCl (pH 8.3), 0.001M Thymidine-5-diphospho-alpha-D-glucose. Screen: PACT (H8), 0.2 Sodium Sulfate, 0.1M TRIS propane, 20% (w/v) PEG 33500, VAPOR ...詳細: Protein: 7.5 mg/mL, 0.5M NaCl, 0.01M Tris-HCl (pH 8.3), 0.001M Thymidine-5-diphospho-alpha-D-glucose. Screen: PACT (H8), 0.2 Sodium Sulfate, 0.1M TRIS propane, 20% (w/v) PEG 33500, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月5日 / 詳細: Beryllium lenses
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 20938 / Num. obs: 20938 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 32.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1022 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceMaxデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HL3

3hl3


解像度: 2.3→29.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 8.229 / SU ML: 0.094
Isotropic thermal model: Thermal Factors Individually Refined
交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18588 1073 5.1 %RANDOM
Rwork0.15271 ---
all0.15442 19775 --
obs0.15442 19775 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.768 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.26 Å2-0.13 Å20 Å2
2---0.26 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1940 0 45 226 2211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222187
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021478
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5261.9762983
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8533613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5565276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.56724.216102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.42315379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9291514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0441.51314
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2851.5541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9322142
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0093873
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5514.5841
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.359 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 81 -
Rwork0.154 1416 -
obs-1416 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.896326.30897.198477.426631.167216.44961.01230.3263-0.195-0.5147-1.4531-0.1708-1.2656-1.77150.44080.50280.1628-0.02960.5828-0.29610.677367.7583-16.36490.3832
20.2385-0.2210.81490.9586-1.32923.2388-0.0034-0.0594-0.0113-0.03350.14660.1218-0.0222-0.2785-0.14320.09220.0215-0.00490.03260.01050.099360.6445-13.165529.9024
30.38680.14410.09340.7168-0.1640.77590.0117-0.00410.009-0.0389-0.0060.0389-0.00250.0543-0.00570.08450.01580.00130.0080.00270.053967.4003-13.025724.0596
40.5740.12570.25622.8831-0.46060.670.01210.0122-0.0434-0.02880.00560.13860.0703-0.1378-0.01770.095-0.0304-0.02420.0476-0.0130.053852.9618-28.565619.4155
52.73721.0588-0.1663.8413-0.92041.8757-0.0674-0.19840.32710.04340.06380.6212-0.2415-0.32350.00360.1240.0247-0.03340.0894-0.01090.154950.4555-13.570314.2576
60.8644-0.05890.5990.7816-0.01761.27550.0084-0.0114-0.015-0.02410.0133-0.09860.209-0.0031-0.02170.06920.00240.0050.002-0.00950.064968.2182-25.679429.428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-4
2X-RAY DIFFRACTION2A0 - 16
3X-RAY DIFFRACTION3A17 - 130
4X-RAY DIFFRACTION4A131 - 175
5X-RAY DIFFRACTION5A176 - 206
6X-RAY DIFFRACTION6A207 - 243

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る