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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2y0c | ||||||
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タイトル | BceC mutation Y10S | ||||||
![]() | UDP-GLUCOSE DEHYDROGENASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / CARBOHYDRATE SYNTHESIS / EXOPOLYSACCHARIDE / CYSTIC FIBROSIS | ||||||
機能・相同性 | ![]() UDP-glucose 6-dehydrogenase activity / UDP-glucose 6-dehydrogenase / UDP-glucuronate biosynthetic process / polysaccharide biosynthetic process / NAD binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Rocha, J. / Popescu, A.O. / Borges, P. / Mil-Homens, D. / Sa-Correia, I. / Fialho, A.M. / Frazao, C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of Burkholderia Cepacia Udp-Glucose Dehydrogenase (Ugd) Bcec and Role of Tyr10 in Final Hydrolysis of Ugd Thioester Intermediate. 著者: Rocha, J. / Popescu, A.O. / Borges, P. / Mil-Homens, D. / Moreira, L.M. / Sa-Correia, I. / Fialho, A.M. / Frazao, C. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010 タイトル: Cloning, Expression, Purification, Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of Bcec, a Udp-Glucose Dehydrogenase from Burkholderia Cepacia Ist408. 著者: Rocha, J. / Popescu, A.O. / Sa-Correia, I. / Fialho, A.M. / Frazao, C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 739.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 613.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 52219.891 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: IST 408 / プラスミド: PBCEC / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 1334分子 










#2: 化合物 | ChemComp-UGA / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-ACT / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 化合物 | ChemComp-TRS / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 10 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 10 TO SER ...ENGINEERED |
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配列の詳細 | CRYSTALLIZ |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: AT 293 K UPON VAPOR DIFFUSION OF SITTING DROPS OF 1 MICRO-LITER PROTEIN SOLUTION (5 MG/ML PROTEIN, 25 MM TRIS-HCL PH 8.3, 50 MM NACL, 2.5 MM DTT, 0.25 MM UDP-GLCA, AND 0.5 MM OXIDIZED NAD), ...詳細: AT 293 K UPON VAPOR DIFFUSION OF SITTING DROPS OF 1 MICRO-LITER PROTEIN SOLUTION (5 MG/ML PROTEIN, 25 MM TRIS-HCL PH 8.3, 50 MM NACL, 2.5 MM DTT, 0.25 MM UDP-GLCA, AND 0.5 MM OXIDIZED NAD), AND 1 MICRO-LITER WELL SOLUTION (200 MM AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM ACETATE PH 4.5, 11-14 % (W/V) PEG 4K, AND 50 MM NAF), EQUILIBRATED AGAINST 500 MICRO-LITER PRECIPITATION SOLUTION IN THE WELL. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9334 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→47.4 Å / Num. obs: 217359 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 17.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: NATIVE BCEC, PDB ENTRY 2Y0E ,WITH TYR 10 TRUNCATED TO ALA. 解像度: 1.75→42.32 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.1 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.951 Å2 / ksol: 0.384 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.2 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.75→42.32 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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