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- PDB-4ebw: Structure of Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ebw
タイトルStructure of Focal Adhesion Kinase catalytic domain in complex with novel allosteric inhibitor
要素Focal adhesion kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase Domain / Allosteric inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of macrophage proliferation ...netrin-activated signaling pathway / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of endothelial cell migration / regulation of epithelial cell migration / detection of muscle stretch / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of macrophage proliferation / DCC mediated attractive signaling / growth hormone receptor signaling pathway / Signal regulatory protein family interactions / regulation of osteoblast differentiation / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / establishment of cell polarity / positive regulation of wound healing / regulation of GTPase activity / negative regulation of cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of macrophage chemotaxis / positive regulation of epithelial cell migration / regulation of cytoskeleton organization / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell adhesion mediated by integrin / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / negative regulation of anoikis / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of cell adhesion / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / Integrin signaling / SH2 domain binding / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ciliary basal body / protein tyrosine phosphatase activity / molecular function activator activity / axon guidance / integrin-mediated signaling pathway / cell motility / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / regulation of protein phosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / placenta development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / integrin binding / cell migration / actin binding / regulation of cell population proliferation / regulation of cell shape / cell cortex / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / protein autophosphorylation / Extra-nuclear estrogen signaling / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of protein phosphorylation / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / centrosome / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0PF / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Iwatani, M. / Iwata, H. / Okabe, A. / Skene, R.J. / Tomita, N. / Hayashi, Y. / Aramaki, Y. / Hosfield, D.J. / Hori, A. / Baba, A. / Miki, H.
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Discovery and characterization of novel allosteric FAK inhibitors.
著者: Iwatani, M. / Iwata, H. / Okabe, A. / Skene, R.J. / Tomita, N. / Hayashi, Y. / Aramaki, Y. / Hosfield, D.J. / Hori, A. / Baba, A. / Miki, H.
履歴
登録2012年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32013年3月27日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4622
ポリマ－35,0941
非ポリマー3671
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.300, 47.860, 83.667
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit ...FADK 1 / Focal adhesion kinase-related nonkinase / FRNK / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 71 / PPP1R71 / Protein-tyrosine kinase 2 / p125FAK / pp125FAK


分子量: 35094.312 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 411-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2, FAK, FAK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q05397, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0PF / 1-ethyl-8-(4-ethylphenyl)-5-methyl-1,5-dihydropyrazolo[4,3-c][2,1]benzothiazine 4,4-dioxide


分子量: 367.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N3O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG4000, 8% 2-Propanol, 12% Glycerol, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 15207 / Num. obs: 8832 / % possible obs: 91.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.65→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.878 / SU B: 30.501 / SU ML: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.41 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27349 373 4.8 %RANDOM
Rwork0.18209 ---
all0.18629 15207 --
obs0.18629 7418 92.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.62 Å20 Å21.39 Å2
2---2.74 Å20 Å2
3----3.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2081 0 26 48 2155
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222160
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.982924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2765256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.30823.22996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.17515388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4931518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6931.51293
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33322098
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2383867
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.644.5826
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.718 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 19 -
Rwork0.228 410 -
obs--70.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.78641.84010.88728.5877-0.86226.71840.03020.29020.1002-0.4753-0.0108-0.13080.01530.2202-0.01940.0573-0.0024-0.04740.18890.05840.153214.983212.31782.9056
21.26640.57520.04314.6864-0.02414.63580.02140.02580.18660.16750.13570.3953-0.3265-0.1365-0.15710.0396-0.02270.00670.28180.05320.258311.590113.726210.8643
31.3338-0.7194-1.26785.69551.97774.7955-0.1033-0.0594-0.05090.61110.16730.16980.21370.2286-0.0640.13870.021-0.01540.17650.02150.167113.1654-3.138319.8951
42.89670.0505-2.33544.63712.29535.6292-0.19970.26410.00350.6387-0.12350.51080.3338-0.47870.32310.1978-0.00670.07880.17980.00830.17723.8511.156724.3881
56.2578-1.1609-2.25174.77722.79595.764-0.35360.3133-0.31511.0456-0.24910.89361.1044-0.58330.60270.5287-0.13380.26130.1438-0.0420.23451.9773-11.319127.2665
611.6979-1.676-7.48096.16493.93628.0642-0.7039-1.2104-0.46332.46490.3293-0.18891.05411.18690.37461.17640.1067-0.09990.30280.12180.091614.4086-7.658133.5795
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A411 - 455
2X-RAY DIFFRACTION2A456 - 505
3X-RAY DIFFRACTION3A506 - 555
4X-RAY DIFFRACTION4A556 - 605
5X-RAY DIFFRACTION5A606 - 655
6X-RAY DIFFRACTION6A656 - 686

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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