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- PDB-4eba: Crystal structure of the Rna14-Rna15 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eba
タイトルCrystal structure of the Rna14-Rna15 complex
要素
  • Rna15
  • mRNA 3'-end-processing protein RNA14
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/RNA BINDING PROTEIN / HAT domain / HEAT repeat / monkeytail / Clp1 / Pcf11 / STRUCTURAL PROTEIN-RNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA 3'-end processing / mRNA binding / protein-containing complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #630 / Cleavage stimulation factor subunit 2, hinge domain / Hinge domain of cleavage stimulation factor subunit 2 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1040 / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain superfamily / mRNA 3'-end-processing protein Rna14-like / Transcription termination and cleavage factor C-terminal / Suppressor of forked / Suppressor of forked protein (Suf) ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #630 / Cleavage stimulation factor subunit 2, hinge domain / Hinge domain of cleavage stimulation factor subunit 2 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1040 / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain / Transcription termination and cleavage factor, C-terminal domain superfamily / mRNA 3'-end-processing protein Rna14-like / Transcription termination and cleavage factor C-terminal / Suppressor of forked / Suppressor of forked protein (Suf) / HAT (Half-A-TPR) repeat / HAT (Half-A-TPR) repeats / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA 3'-end-processing protein RNA14 / KLLA0F09383p
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Paulson, A.R. / Tong, L.
引用ジャーナル: Rna / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the Rna14-Rna15 complex.
著者: Paulson, A.R. / Tong, L.
履歴
登録2012年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
B: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
C: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
D: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
E: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
F: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
G: Rna15
I: Rna15
H: Rna15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)515,6179
ポリマ－515,6179
非ポリマー00
水00
1
A: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
B: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
G: Rna15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8723
ポリマ－171,8723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10230 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area56550 Å2
手法PISA
2
C: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
D: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
H: Rna15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8723
ポリマ－171,8723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9960 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area57090 Å2
手法PISA
3
E: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
F: mRNA 3'-end-processing protein RNA14
I: Rna15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8723
ポリマ－171,8723
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10150 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area57050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.040, 162.040, 177.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細The trimers are formed by two Rna14 and one Rna15.

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要素

#1: タンパク質
mRNA 3'-end-processing protein RNA14


分子量: 76161.523 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 18-661 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: RNA14, KLLA0F26290g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CII8
#2: タンパク質 Rna15 / KLLA0F09383p


分子量: 19549.305 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 105-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0F09383g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CKN2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50 mM HEPES 7.0, 1% tryptone, 13% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月9日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. all: 79000 / Num. obs: 71640 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 10.9049
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 1.242 / % possible all: 71.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
COMO位相決定
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4E85

4e85


解像度: 3.3→47.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 371325.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 3446 5.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 67757 86.4 %-
all-79000 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.2895 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 100.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.94 Å20 Å20 Å2
2--4.94 Å20 Å2
3----9.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.86 Å0.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→47.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30268 0 0 0 30268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 246 5.2 %
Rwork0.393 4459 -
obs--59.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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