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万見
- PDB-4e54: Damaged DNA induced UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) dimer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+54
タイトルDamaged DNA induced UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) dimerization and its roles in chromatinized DNA repair
要素
  • AP24 DNA complementary strand
  • AP24 DNA strand
  • DNA damage-binding protein 1
  • DNA damage-binding protein 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / BETA BARREL / DOUBLE HELIX / DDB1:WD40 beta-barrel fold / DNA damage / DNA repair / Host-virus interactions / Protein ubiquitination / Proteosomal degradation / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / site of DNA damage / viral release from host cell / pyrimidine dimer repair / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / response to UV / protein autoubiquitination / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / rhythmic process / cell junction / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
30s Ribosomal Protein S18 - #30 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / 30s Ribosomal Protein S18 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller ...30s Ribosomal Protein S18 - #30 / DNA damage-binding protein 2 / DNA polymerase; domain 1 - #910 / 30s Ribosomal Protein S18 / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Few Secondary Structures / Irregular / DNA polymerase; domain 1 / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Yeh, J.I. / Du, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Damaged DNA induced UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) dimerization and its roles in chromatinized DNA repair.
著者: Yeh, J.I. / Levine, A.S. / Du, S. / Chinte, U. / Ghodke, H. / Wang, H. / Shi, H. / Hsieh, C.L. / Conway, J.F. / Van Houten, B. / Rapic-Otrin, V.
履歴
登録2012年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: DNA damage-binding protein 2
F: AP24 DNA strand
G: AP24 DNA complementary strand


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,0224
ポリマ－192,0224
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10270 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area70230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.736, 70.877, 191.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 128478.914 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 (DDB1; p127) / 変異: NT-His10-DDB1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, DDB1_HUMAN, Q16531, XAP1 / プラスミド: pBlueBac4.5/V5-His NT-His10-DDB1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質 DNA damage-binding protein 2 / DDB p48 subunit / DDBb / Damage-specific DNA-binding protein 2 / UV-damaged DNA-binding protein 2 / UV-DDB 2


分子量: 48928.906 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 2 (DDB2; p48) / 変異: N-FLAG-DDB2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB2, DDB2_HUMAN, Q92466 / プラスミド: pBlueBac4.5/V5-His NT-FLAG-DDB2 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92466
#3: DNA鎖 AP24 DNA strand


分子量: 7424.801 Da / 分子数: 1 / 断片: AP24 DNA strand / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic single stranded 24-oligodeoxynucleotides with complementary strand sequence: 5-TGACTGTATGATGACGATGCTGAC-3
#4: DNA鎖 AP24 DNA complementary strand


分子量: 7189.646 Da / 分子数: 1 / 断片: AP24 DNA complementary strand / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic single stranded oligodeoxynucleotides with a central tetrahydrofuran abasic site mimic (3DR) on coding strand with sequence: 5-GTCAGCATCG(3DR)CATCATACAGTCA-3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 20mM Tris pH 7.5, 2mM MgCl2, 1mM EDTA, 2mM TECP, 5% Glycerol, 0.02% azide. UV-DDB-AP24 complex (molar ratio of 1:3 UV-DDB:DNA) at 2.5 mg/mL. 'AP24' refers to synthetic DNA substrate of 24-bpr ...詳細: 20mM Tris pH 7.5, 2mM MgCl2, 1mM EDTA, 2mM TECP, 5% Glycerol, 0.02% azide. UV-DDB-AP24 complex (molar ratio of 1:3 UV-DDB:DNA) at 2.5 mg/mL. 'AP24' refers to synthetic DNA substrate of 24-bpr with a central abasic site mimic., VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月8日 / 詳細: monochromators
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 47108 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 25.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 12.28
反射 シェル解像度: 2.85→2.96 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 7.7 / Num. unique all: 3545 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3EI2

3ei2


解像度: 2.85→33.315 Å / SU ML: 0.79 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 2.7 / 位相誤差: 24.09 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2809 1931 4.99 %Random
Rwork0.2331 ---
all0.2582 47108 --
obs0.2355 38719 81.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.77 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 299.989 Å2 / ksol: 0.265 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.9366 Å2-0 Å2-2.0964 Å2
2---25.9332 Å2-0 Å2
3----21.89 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a free: 0.367 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→33.315 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11998 977 0 0 12975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00513336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35418288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0934964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1022075
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062196
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.92120.2865770.24721432X-RAY DIFFRACTION45
2.9212-3.00020.32541010.24682029X-RAY DIFFRACTION63
3.0002-3.08840.31931320.23822436X-RAY DIFFRACTION75
3.0884-3.1880.26631400.23762616X-RAY DIFFRACTION82
3.188-3.30180.28591430.23152741X-RAY DIFFRACTION85
3.3018-3.43390.30091420.23212756X-RAY DIFFRACTION86
3.4339-3.590.26431440.22992810X-RAY DIFFRACTION86
3.59-3.77910.26251510.22922773X-RAY DIFFRACTION87
3.7791-4.01550.30321500.23252860X-RAY DIFFRACTION88
4.0155-4.32490.26481510.22762804X-RAY DIFFRACTION87
4.3249-4.7590.27011490.22692908X-RAY DIFFRACTION89
4.759-5.44510.28741550.21322895X-RAY DIFFRACTION89
5.4451-6.85040.25931470.23982879X-RAY DIFFRACTION88
6.8504-33.31720.27851490.24712849X-RAY DIFFRACTION84
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0043-0.00020.00020.0046-0.0012-0.00020.0140.00630.0074-0.0397-0.0241-0.01520.0052-0.0051-0.00050.36890.0691-0.02440.3524-0.06420.457322.510713.298630.7426
2-0.0004-0.0008-0.00120.0020.00310.0030.0050.0023-0.00470.00360.00320.00180.00220.00360.0037-0.011-0.0341-0.0241-0.02680.00760.013922.844-3.182540.1019
30.2961-0.1794-0.07340.1491-0.00850.0997-0.03440.056-0.1462-0.04410.00890.08540.0672-0.03290.02560.0414-0.00210.01090.0854-0.0068-0.014711.676-21.369621.7459
40.1036-0.04820.01730.03280.01660.0496-0.1015-0.06090.22540.09960.01510.0942-0.2105-0.06250.1331-0.22430.11180.0238-0.17270.0455-0.12569.1752-1.477369.0253
50.00690.00270.01360.00910.00880.0135-0.00490.0339-0.0267-0.05440.02320.04790.01030.00690.00120.155-0.0460.00720.11990.03030.136914.4057-27.2513-1.6698
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and ((resseq 26:70))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 71:103))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and ((resseq 104:421))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A'
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'G') or (chain 'F')

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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