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- PDB-4e3q: PMP-bound form of Aminotransferase crystal structure from Vibrio ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4e3q
タイトルPMP-bound form of Aminotransferase crystal structure from Vibrio fluvialis
要素Pyruvate transaminase
キーワードTRANSFERASE / aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid metabolic process / adenosylmethionine-8-amino-7-oxononanoate transaminase activity / biotin biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZAMIDINE / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Pyruvate transaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio fluvialis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Midelfort, K.S. / Kumar, R. / Han, S. / Karmilowicz, M.J. / McConnell, K. / Gehlhaar, D.K. / Mistry, A. / Chang, J.S. / Anderson, M. / Vilalobos, A. ...Midelfort, K.S. / Kumar, R. / Han, S. / Karmilowicz, M.J. / McConnell, K. / Gehlhaar, D.K. / Mistry, A. / Chang, J.S. / Anderson, M. / Vilalobos, A. / Minshull, J. / Govindarajan, S. / Wong, J.W.
引用ジャーナル: Protein Eng.Des.Sel. / 年: 2013
タイトル: Redesigning and characterizing the substrate specificity and activity of Vibrio fluvialis aminotransferase for the synthesis of imagabalin.
著者: Midelfort, K.S. / Kumar, R. / Han, S. / Karmilowicz, M.J. / McConnell, K. / Gehlhaar, D.K. / Mistry, A. / Chang, J.S. / Anderson, M. / Villalobos, A. / Minshull, J. / Govindarajan, S. / Wong, J.W.
履歴
登録2012年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate transaminase
B: Pyruvate transaminase
C: Pyruvate transaminase
D: Pyruvate transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,88517
ポリマ－212,2474
非ポリマー1,63713
水23,3291295
1
A: Pyruvate transaminase
B: Pyruvate transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,12310
ポリマ－106,1242
非ポリマー9998
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9690 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area29910 Å2
手法PISA
2
C: Pyruvate transaminase
D: Pyruvate transaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,7627
ポリマ－106,1242
非ポリマー6385
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9690 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area30360 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.071, 162.182, 180.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Pyruvate transaminase


分子量: 53061.844 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio fluvialis (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F2XBU9

-
非ポリマー , 5種, 1308分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-BEN / BENZAMIDINE / ベンズアミジン


分子量: 120.152 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H8N2
#5: 化合物
ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.41 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG8000, 0.2M Lithium Sulfate, 0.1M bis-tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月1日
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→50 Å / Num. obs: 144629 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 32.05 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.5精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→49.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9636 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9533 / SU R Cruickshank DPI: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2098 7258 5.02 %RANDOM
Rwork0.1741 ---
obs0.1759 144629 98.84 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.642 Å20 Å20 Å2
2--3.9047 Å20 Å2
3----0.2628 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.201 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→49.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14066 0 105 1295 15466
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0114529HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0419703HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4911SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes323HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2140HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it14529HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.41
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.47
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1833SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact18492SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2519 488 4.72 %
Rwork0.2033 9852 -
all0.2056 10340 -
obs--98.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.14750.0476-0.06030.7619-0.14820.6525-0.01650.0011-0.08890.03240.0157-0.03370.11310.01150.0008-0.0936-0.0017-0.0094-0.09490.009-0.08220.72525.069619.2788
20.2765-0.13550.03050.775-0.01090.4276-0.0379-0.00920.04040.08220.044-0.0199-0.065-0.0196-0.0061-0.08290.0004-0.0062-0.08770.0121-0.0954-0.49235.887620.5732
30.193-0.19160.09791.0439-0.42410.8101-0.0607-0.01940.05650.0851-0.01-0.0852-0.18140.03830.0707-0.0609-0.0092-0.0351-0.12610.0152-0.10540.42833.738570.4825
40.2610.02160.04770.7953-0.05820.4257-0.0253-0.015-0.0348-0.04540.0297-0.00110.044-0.0274-0.0044-0.0745-0.002-0.0063-0.09480.0346-0.0902-0.62822.97768.8475
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 453
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B4 - 453
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C2 - 452
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D2 - 453

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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