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- PDB-3fcr: Crystal structure of putative aminotransferase (YP_614685.1) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fcr
タイトルCrystal structure of putative aminotransferase (YP_614685.1) from SILICIBACTER SP. TM1040 at 1.80 A resolution
要素putative aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / YP_614685.1 / putative aminotransferase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Aminotransferase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...: / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Silicibacter sp. TM1040 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative aminotransferase (YP_614685.1) from SILICIBACTER SP. TM1040 at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2008年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9377
ポリマ－50,3801
非ポリマー5576
水5,639313
1
A: putative aminotransferase
ヘテロ分子

A: putative aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,87414
ポリマ－100,7592
非ポリマー1,11512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14100 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area28470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.850, 96.250, 60.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.510, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-726-

HOH

詳細AUTHORS STATE THAT CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THAT A DIMER IS THE STABLE OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 putative aminotransferase


分子量: 50379.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Silicibacter sp. TM1040 (バクテリア)
遺伝子: TM1040_2691, YP_614685.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q1GD43, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.59 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND .
結晶化温度: 277 K / pH: 9
詳細: 30.0000% PEG-6000, 0.1M Bicine pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.94645,0.97962
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月13日 / 詳細: ADJUSTABLE FOCUSING MIRRORS IN K-B GEOMETRY
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMETER
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.946451
20.979621
反射解像度: 1.8→29.44 Å / Num. obs: 37793 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 9.36
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.648 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 91.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 6.519 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.155
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYOPROTECTION CONDITION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 4.PYRIDOXAL PHOSPHATE IN DUAL CONFORMATION AS FREE PLP AND COVALENTLY ATTACHED TO LYS288 (LLP) HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON DIFFERENCE DENSITY AND OMIT MAPS AND STRUCTURAL SIMILARITY TO PLP-DEPENDENT AMINOTRANSFERASES. 5.RESIDUE ALA287 IS PRESENT IN THE VICINITY OF THE PUTATIVE ACTIVE SITE AND IS A RAMACHANDRAN OUTLIER. THIS COULD HAVE SOME FUNCTIONAL SIGNIFICANCE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 1896 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.208 37767 96.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.46 Å20 Å20.65 Å2
2---2.06 Å20 Å2
3---3.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3509 0 36 313 3858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223675
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7371.9654997
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0635971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0245477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.16324.085164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.07415590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2941522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02744
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2787
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.22608
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1780.21745
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21770
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1930.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2160.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1860.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2140.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.27822579
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2952957
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75733664
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.16821527
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.74131321
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 141 -
Rwork0.339 2560 -
obs--94.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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