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- PDB-4dvy: Crystal structure of the Helicobacter pylori CagA oncoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dvy
タイトルCrystal structure of the Helicobacter pylori CagA oncoprotein
要素Cytotoxicity-associated immunodominant antigen
キーワードONCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin transmembrane transporter activity / molecular adaptor activity
類似検索 - 分子機能
Tetracycline Repressor; domain 2 - #130 / CagA exotoxin domain III / Type IV secretion system CagA exotoxin / CagA exotoxin, phosphopeptide substrate mimic region / CagA, N-terminal / CagA exotoxin phosphopeptide substrate mimic region / CagA protein / Tetracycline Repressor; domain 2 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle ...Tetracycline Repressor; domain 2 - #130 / CagA exotoxin domain III / Type IV secretion system CagA exotoxin / CagA exotoxin, phosphopeptide substrate mimic region / CagA, N-terminal / CagA exotoxin phosphopeptide substrate mimic region / CagA protein / Tetracycline Repressor; domain 2 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytotoxicity-associated immunodominant antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hayashi, T. / Senda, M. / Morohashi, H. / Higashi, H. / Horio, M. / Kashiba, Y. / Nagase, L. / Sasaya, D. / Shimizu, T. / Venugopalan, N. ...Hayashi, T. / Senda, M. / Morohashi, H. / Higashi, H. / Horio, M. / Kashiba, Y. / Nagase, L. / Sasaya, D. / Shimizu, T. / Venugopalan, N. / Kumeta, H. / Noda, N. / Inagaki, F. / Senda, T. / Hatakeyama, M.
引用ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2012
タイトル: Tertiary Structure-Function Analysis Reveals the Pathogenic Signaling Potentiation Mechanism of Helicobacter pylori Oncogenic Effector CagA
著者: Hayashi, T. / Senda, M. / Morohashi, H. / Higashi, H. / Horio, M. / Kashiba, Y. / Nagase, L. / Sasaya, D. / Shimizu, T. / Venugopalan, N. / Kumeta, H. / Noda, N.N. / Inagaki, F. / Senda, T. / Hatakeyama, M.
履歴
登録2012年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Cytotoxicity-associated immunodominant antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,4431
ポリマ－98,4431
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.307, 97.307, 244.757
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Cytotoxicity-associated immunodominant antigen / CagA / CAG pathogenicity island protein 26


分子量: 98442.992 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-876 / 変異: H131M/L274M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: 26695 / 遺伝子: cagA / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55980

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 8% EtOH, 50mM Tris-HCl, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月18日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→90.42 Å / Num. all: 18403 / Num. obs: 18403 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 102.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 25.23
反射 シェル解像度: 3.3→3.58 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.505 / Mean I/σ(I) obs: 4.42 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DVZ

4dvz


解像度: 3.3→90.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9458 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.432 / 立体化学のターゲット値: BUSTER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2476 1035 5.62 %RANDOM
Rwork0.1905 ---
all0.1936 18403 --
obs0.1936 18403 99.49 %-
原子変位パラメータBiso max: 266.86 Å2 / Biso mean: 145.89 Å2 / Biso min: 71.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9782 Å20 Å20 Å2
2--2.9782 Å20 Å2
3----5.9564 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.958 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→90.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5229 0 0 0 5229
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1978SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes190HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes728HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5297HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion681SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6151SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5297HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7091HARMONIC21.22
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.92
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 157 5.37 %
Rwork0.2241 2769 -
all0.2272 2926 -
obs--99.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5144-2.2312-1.76284.34151.96120.21060.2271-0.39730.5442-0.0920.090.4001-0.5442-0.0619-0.3171-0.10160.152-0.1086-0.304-0.1520.2688-3.672960.9234-5.4883
25.5541.54662.91042.66481.63693.87060.1487-0.484-0.22070.1935-0.11350.11490.4214-0.3522-0.0352-0.3040.04880.09610.0996-0.0264-0.304-16.177320.4527-23.7424
31.5397-0.00910.04861.2523-0.96270.7453-0.0954-0.06240.25990.5442-0.0954-0.0884-0.54420.01630.19080.2245-0.1359-0.1504-0.0701-0.0965-0.304-20.789741.9101-47.7488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ P|24 - P|221 }P24 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2{ P|303 - P|648 }P303 - 648
3X-RAY DIFFRACTION3{ P|649 - P|824 }P649 - 824

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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