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万見
- PDB-4dur: The X-ray Crystal Structure of Full-Length type II Human Plasminogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dur
タイトルThe X-ray Crystal Structure of Full-Length type II Human Plasminogen
要素Plasminogen
キーワードHYDROLASE / serine protease / fibrinolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / tissue remodeling / Signaling by PDGF / protein antigen binding / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding ...plasmin / tissue remodeling / Signaling by PDGF / protein antigen binding / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain ...Peptidase S1A, plasmin / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / 3-Layer(bba) Sandwich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / BICARBONATE ION / : / Plasminogen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Law, R.H.P. / Caradoc-Davies, T. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: The X-ray crystal structure of full-length human plasminogen
著者: Law, R.H.P. / Caradoc-Davies, T. / Cowieson, N. / Horvath, A.J. / Quek, A.J. / Encarnacao, J.A. / Steer, D. / Cowan, A. / Zhang, Q. / Lu, B.G.C. / Pike, R.N. / Smith, A.I. / Coughlin, P.B. / Whisstock, J.C.
履歴
登録2012年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Structure summary
改定 1.22013年6月26日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen
B: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,94616
ポリマ－177,0892
非ポリマー1,85714
水25,8701436
1
A: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,5209
ポリマ－88,5441
非ポリマー9768
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Plasminogen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4267
ポリマ－88,5441
非ポリマー8816
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.620, 144.620, 233.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Plasminogen / serine protease


分子量: 88544.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: plasma / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 674.604 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-3DGalpb1-3DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2-3/a3-b1_b3-c2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-Galp]{[(3+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 1448分子

#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / オキシラトぎ酸


分子量: 61.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium citrate, 0.2M sodium acetate, polyethylene glycol 1000, polyethylene glycol 8000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953692 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月4日 / 詳細: Silicon mirrors (adaptive and U-bent)
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator (Si111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953692 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→125.25 Å / Num. obs: 104073 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 43.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.45→2.58 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.855 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 79752 / Rsym value: 0.351 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QRZ, 1KRN, 5HPG, 1LOS

1qrz

1krn

5hpg

1los


解像度: 2.45→125.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9197 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8979 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.236 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.259 / SU Rfree Blow DPI: 0.194 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.188 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2155 5236 5.03 %RANDOM
Rwork0.1897 ---
obs0.191 104035 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 147.84 Å2 / Biso mean: 34.1888 Å2 / Biso min: 8.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7801 Å20 Å20 Å2
2---2.7801 Å20 Å2
3---5.5603 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.283 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→125.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11671 0 111 1436 13218
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4039SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes289HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1772HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12189HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1582SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14253SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d12189HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg16636HARMONIC20.96
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.54
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 361 4.89 %
Rwork0.2304 7020 -
all0.2309 7381 -
obs--99.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30230.0516-0.10930.2258-0.07980.04550.0218-0.00790.0534-0.02170.0130.0281-0.06230.0203-0.0349-0.01270.0009-0.0068-0.0374-0.0063-0.0445-72.500465.929613.3602
20.1609-0.0094-0.0430.09050.02510.3202-0.01370.0096-0.03210.023-0.0370.0030.0332-0.07350.0507-0.0413-0.0099-0.0020.0052-0.0093-0.043-16.036757.5692-20.1826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|791 A|801 - A|810 A|901 - A|1635 }A3 - 791
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|791 A|801 - A|810 A|901 - A|1635 }A801 - 810
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|791 A|801 - A|810 A|901 - A|1635 }A901 - 1635
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|791 B|801 - B|808 B|901 - B|1601 }B2 - 791
5X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|791 B|801 - B|808 B|901 - B|1601 }B801 - 808
6X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|791 B|801 - B|808 B|901 - B|1601 }B901 - 1601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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