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- PDB-4ds7: Crystal structure of yeast calmodulin bound to the C-terminal fra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ds7
タイトルCrystal structure of yeast calmodulin bound to the C-terminal fragment of spindle pole body protein Spc110
要素
  • Calmodulin
  • Spindle pole body component 110
キーワードPROTEIN BINDING / METAL BINDING / SPINDLE POLE BODY / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation / positive regulation of microtubule nucleation / myosin II complex / structural constituent of cytoskeleton ...gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation / positive regulation of microtubule nucleation / myosin II complex / structural constituent of cytoskeleton / protein-containing complex assembly / cytoskeleton / calmodulin binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins - #10 / Spindle pole body component 110, C-terminal / Spindle pole body component 110 C-terminal domain / EF hand domain / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand domain pair ...Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins - #10 / Spindle pole body component 110, C-terminal / Spindle pole body component 110 C-terminal domain / EF hand domain / EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
STRONTIUM ION / Calmodulin / Spindle pole body component 110
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Klenchin, V.A. / Rayment, I.
引用ジャーナル: Mol.Biol.Cell / : 2017
タイトル: The molecular architecture of the yeast spindle pole body core determined by Bayesian integrative modeling.
著者: Viswanath, S. / Bonomi, M. / Kim, S.J. / Klenchin, V.A. / Taylor, K.C. / Yabut, K.C. / Umbreit, N.T. / Van Epps, H.A. / Meehl, J. / Jones, M.H. / Russel, D. / Velazquez-Muriel, J.A. / Winey, ...著者: Viswanath, S. / Bonomi, M. / Kim, S.J. / Klenchin, V.A. / Taylor, K.C. / Yabut, K.C. / Umbreit, N.T. / Van Epps, H.A. / Meehl, J. / Jones, M.H. / Russel, D. / Velazquez-Muriel, J.A. / Winey, M. / Rayment, I. / Davis, T.N. / Sali, A. / Muller, E.G.
履歴
登録2012年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / citation_author / software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年7月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Calmodulin
C: Calmodulin
D: Calmodulin
E: Spindle pole body component 110
F: Spindle pole body component 110
G: Spindle pole body component 110
H: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,88421
ポリマ-90,7198
非ポリマー1,16513
4,684260
1
A: Calmodulin
F: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0436
ポリマ-22,6802
非ポリマー3634
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area11980 Å2
手法PISA
2
B: Calmodulin
E: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1317
ポリマ-22,6802
非ポリマー4525
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12900 Å2
手法PISA
3
C: Calmodulin
D: Calmodulin
G: Spindle pole body component 110
H: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7108
ポリマ-45,3594
非ポリマー3504
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9760 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area18390 Å2
手法PISA
4
C: Calmodulin
G: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8554
ポリマ-22,6802
非ポリマー1752
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
5
D: Calmodulin
H: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8554
ポリマ-22,6802
非ポリマー1752
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PISA
6
A: Calmodulin
B: Calmodulin
E: Spindle pole body component 110
F: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子

A: Calmodulin
B: Calmodulin
E: Spindle pole body component 110
F: Spindle pole body component 110
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,34826
ポリマ-90,7198
非ポリマー1,63018
1448
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area21440 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area36290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.670, 145.444, 49.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16076.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)
: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: CMD1, KLLA0B09427g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60041
#2: タンパク質
Spindle pole body component 110 / Extragenic suppressor of CMD1-1 mutant protein 1 / Nuclear filament-related protein 1 / Spindle ...Extragenic suppressor of CMD1-1 mutant protein 1 / Nuclear filament-related protein 1 / Spindle pole body spacer protein SPC110


分子量: 6602.755 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC110, NUF1, XCM1, YDR356W, D9476.3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32380

-
非ポリマー , 4種, 273分子

#3: 化合物
ChemComp-SR / STRONTIUM ION / ストロンチウムジカチオン


分子量: 87.620 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Sr
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M sodium acetate, 0.7M ammonium sulfate, 0.5M guanidine chloride, 0.001M strontium chloride, 0.00005M copper chloride, pH 4.5, 0.0005M LAURYLDIMETHYLAMINE OXIDE, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97153 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月28日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97153 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→30 Å / Num. all: 47122 / Num. obs: 47075 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 41.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.163 / Net I/σ(I): 31.184
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.1911.73.87623210.871199.5
2.19-2.2313.24.93722930.873199.9
2.23-2.2714.26.34523410.893199.8
2.27-2.3215.57.73522830.8671100
2.32-2.3715.78.88123530.868199.9
2.37-2.4215.910.0823080.8691100
2.42-2.481611.19523220.8711100
2.48-2.5516.213.04623330.8731100
2.55-2.6216.316.05323490.9041100
2.62-2.7116.519.36122980.9131100
2.71-2.8116.621.46223550.9461100
2.81-2.9216.724.76423560.9711100
2.92-3.0516.931.36523261.0261100
3.05-3.211738.65123521.0791100
3.21-3.4117.246.98323661.1461100
3.41-3.6717.357.7323621.2891100
3.67-4.0417.269.48723851.6671100
4.04-4.6316.777.81424082.3321100
4.63-5.8216.173.03524182.091199.9
5.82-3015.780.89425461.527198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.33 Å29.72 Å
Translation2.33 Å29.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
d*TREKデータスケーリング
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HR4
解像度: 2.15→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.1932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.8427 / SU B: 8.756 / SU ML: 0.125 / SU R Cruickshank DPI: 0.2338 / SU Rfree: 0.1932 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2401 2346 5.1 %RANDOM
Rwork0.197 ---
all0.1992 46323 --
obs0.1992 46203 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 129.16 Å2 / Biso mean: 44.8885 Å2 / Biso min: 15.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---1.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5629 0 37 260 5926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9841.987664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2625727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.95325.249261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.982151049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2851535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2902
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024179
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.74533647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.439305790
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.03152059
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.677501874
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 184 -
Rwork0.206 3153 -
all-3337 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.43770.091-0.13675.03511.35520.95560.12270.0389-0.01370.1628-0.0350.1114-0.0859-0.0902-0.08770.03680.01690.02750.01940.0190.0287-14.58553.68420.115
22.82570.3379-0.01191.8281-0.72370.73180.154-0.2366-0.09770.0861-0.0590.1686-0.05430.0507-0.0950.0125-0.01630.00290.02350.00310.022716.39954.42421.124
31.60370.58150.31911.1840.54291.0160.0824-0.111-0.06570.02250.0633-0.12870.11660.0174-0.14570.0221-0.0017-0.01910.0268-0.01290.0298-16.78416.9744.028
44.0481-1.27840.65536.3486-1.12141.47370.04630.35610.288-0.0612-0.0668-0.22920.01050.2250.02050.03430.00410.0360.05650.01840.055113.64920.2311.221
50.7911.54752.06553.93286.008811.61580.1799-0.1353-0.04140.2308-0.0565-0.02580.12230.0995-0.12340.1004-0.0488-0.02050.07340.0220.0566-10.34858.82231.627
61.9107-2.27892.9854.2265-5.834510.43910.30990.1979-0.1167-0.2934-0.05170.13460.1311-0.1033-0.25820.10220.0416-0.02650.0867-0.01890.047310.89760.9437.822
71.62520.96970.43964.4637-5.843111.37840.3411-0.32170.06180.43010.1140.0981-0.2327-0.6453-0.45510.1567-0.00910.02680.12270.00440.130310.06713.87913.864
80.71280.19522.04613.5024.459610.30940.05860.1561-0.0867-0.15660.28-0.1546-0.09670.6879-0.33850.0680.0055-0.0520.108-0.09570.131-13.15614.637-3.291
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B5 - 79
2X-RAY DIFFRACTION1A80 - 147
3X-RAY DIFFRACTION2A4 - 79
4X-RAY DIFFRACTION2B80 - 146
5X-RAY DIFFRACTION3D5 - 79
6X-RAY DIFFRACTION3C80 - 147
7X-RAY DIFFRACTION4C5 - 79
8X-RAY DIFFRACTION4D80 - 147
9X-RAY DIFFRACTION5E898 - 944
10X-RAY DIFFRACTION6F898 - 936
11X-RAY DIFFRACTION7G899 - 934
12X-RAY DIFFRACTION8H898 - 944

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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