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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ds7 | ||||||
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| タイトル | Crystal structure of yeast calmodulin bound to the C-terminal fragment of spindle pole body protein Spc110 | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING / METAL BINDING / SPINDLE POLE BODY / STRUCTURAL PROTEIN | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation / positive regulation of microtubule nucleation / myosin II complex / structural constituent of cytoskeleton ...gamma-tubulin complex localization to nuclear side of mitotic spindle pole body / protein localization to mitotic spindle pole body / inner plaque of spindle pole body / central plaque of spindle pole body / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / regulation of microtubule nucleation / mitotic spindle elongation / positive regulation of microtubule nucleation / myosin II complex / structural constituent of cytoskeleton / protein-containing complex assembly / cytoskeleton / calmodulin binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Kluyveromyces lactis (酵母)![]() | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å | ||||||
データ登録者 | Klenchin, V.A. / Rayment, I. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Biol.Cell / 年: 2017タイトル: The molecular architecture of the yeast spindle pole body core determined by Bayesian integrative modeling. 著者: Viswanath, S. / Bonomi, M. / Kim, S.J. / Klenchin, V.A. / Taylor, K.C. / Yabut, K.C. / Umbreit, N.T. / Van Epps, H.A. / Meehl, J. / Jones, M.H. / Russel, D. / Velazquez-Muriel, J.A. / Winey, ...著者: Viswanath, S. / Bonomi, M. / Kim, S.J. / Klenchin, V.A. / Taylor, K.C. / Yabut, K.C. / Umbreit, N.T. / Van Epps, H.A. / Meehl, J. / Jones, M.H. / Russel, D. / Velazquez-Muriel, J.A. / Winey, M. / Rayment, I. / Davis, T.N. / Sali, A. / Muller, E.G. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 4ds7.cif.gz | 301.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb4ds7.ent.gz | 245.6 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 4ds7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 4ds7_validation.pdf.gz | 513.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 4ds7_full_validation.pdf.gz | 523.6 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 4ds7_validation.xml.gz | 29.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 4ds7_validation.cif.gz | 42.2 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/4ds7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ds/4ds7 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 3hr4S S: 精密化の開始モデル |
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| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH
| #1: タンパク質 | 分子量: 16076.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37 遺伝子: CMD1, KLLA0B09427g / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 6602.755 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPC110, NUF1, XCM1, YDR356W, D9476.3 / 発現宿主: ![]() |
|---|
-非ポリマー , 4種, 273分子 






| #3: 化合物 | ChemComp-SR / #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
| Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5 詳細: 0.1M sodium acetate, 0.7M ammonium sulfate, 0.5M guanidine chloride, 0.001M strontium chloride, 0.00005M copper chloride, pH 4.5, 0.0005M LAURYLDIMETHYLAMINE OXIDE, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97153 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月28日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 放射波長 | 波長: 0.97153 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 反射 | 解像度: 2.15→30 Å / Num. all: 47122 / Num. obs: 47075 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.9 % / Biso Wilson estimate: 41.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.163 / Net I/σ(I): 31.184 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 反射 シェル |
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-位相決定
| 位相決定 | 手法: 分子置換 | |||||||||
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| Phasing MR |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換開始モデル: 3HR4 解像度: 2.15→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.239 / WRfactor Rwork: 0.1932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.8427 / SU B: 8.756 / SU ML: 0.125 / SU R Cruickshank DPI: 0.2338 / SU Rfree: 0.1932 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
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| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso max: 129.16 Å2 / Biso mean: 44.8885 Å2 / Biso min: 15.69 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.15→30 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル | 解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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ムービー
コントローラー
万見について




Kluyveromyces lactis (酵母)
X線回折
引用











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