[日本語] English
万見
- PDB-4dri: Co-crystal structure of the PPIase domain of FKBP51, Rapamycin an... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dri
タイトルCo-crystal structure of the PPIase domain of FKBP51, Rapamycin and the FRB fragment of mTOR
要素
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
キーワードIsomerase/Transferase / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophilin / peptidyl-prolyl isomerase / mammalian target of Rapamycin / kinase / signalling / immunosuppression / cancer / Isomerase-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / negative regulation of lysosome organization / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of lysosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / cellular response to nutrient / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / energy reserve metabolic process / ruffle organization / serine/threonine protein kinase complex / negative regulation of cell size / cellular response to methionine / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / inositol hexakisphosphate binding / cellular response to osmotic stress / response to alcohol / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / regulation of cell size / FK506 binding / positive regulation of myotube differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / oligodendrocyte differentiation / germ cell development / behavioral response to pain / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / response to amino acid / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / neuronal action potential / heart morphogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / : / heat shock protein binding / T cell costimulation / cytoskeleton organization / endomembrane system / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / positive regulation of glycolytic process / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cellular response to starvation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of translation / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / phosphoprotein binding / non-specific protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Maerz, A.M. / Bracher, A. / Hausch, F.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2013
タイトル: Large FK506-Binding Proteins Shape the Pharmacology of Rapamycin.
著者: Marz, A.M. / Fabian, A.K. / Kozany, C. / Bracher, A. / Hausch, F.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3553
ポリマ－27,4412
非ポリマー9141
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.503, 59.554, 67.787
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor- ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / 51 kDa FKBP / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 15693.832 Da / 分子数: 1 / 断片: FKBP51 Fk1 domain, UNP residues 1-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AIG6, FKBP5, FKBP51 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 11747.374 Da / 分子数: 1 / 断片: FRB domain, UNP residues 2025-2114 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pProEx-Hta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-RAP / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 914.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C51H79NO13 / コメント: 免疫抑制剤, 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1 M NaCl, 0.1M HEPES-NaOH pH 7.5, vapor diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→67.787 Å / Num. all: 41315 / Num. obs: 41315 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 18.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.45-1.533.50.37722044558060.37793.8
1.53-1.623.60.2063.71987955540.20694.7
1.62-1.733.60.1315.81917352850.13195.1
1.73-1.873.70.0759.61818549700.07595.8
1.87-2.053.60.04714.81669845780.04795.7
2.05-2.293.60.03617.51507941780.03696.2
2.29-2.653.50.03317.31324637390.03397.3
2.65-3.244.50.04113.11444932120.04197.3
3.24-4.595.60.04213.41399025170.04297.6
4.59-67.7874.90.0318.2719814760.0397.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å67.79 Å
Translation3 Å67.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.1データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FAP

1fap


解像度: 1.45→19.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.2746 / WRfactor Rwork: 0.2452 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.879 / SU B: 2.294 / SU ML: 0.044 / SU R Cruickshank DPI: 0.0863 / SU Rfree: 0.0856 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2064 2062 5 %RANDOM
Rwork0.1769 ---
all0.1784 41275 --
obs0.1784 39213 95.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.84 Å2 / Biso mean: 25.4582 Å2 / Biso min: 10.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→19.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 65 223 2006
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221911
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5462.0012580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7785233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.61824.3982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.00915345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.59158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021451
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2859
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21355
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2177
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2030.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0820.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9541.51152
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43521803
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2813854
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4714.5777
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 151 -
Rwork0.24 2695 -
all-2846 -
obs--91.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.7827-2.5658-5.13485.052.24147.7960.02750.29020.2152-0.18830.07960.1687-0.2522-0.3925-0.1072-0.0860.0274-0.0211-0.0760.051-0.135534.845565.933521.2544
25.20361.83822.12053.72621.18023.6289-0.12680.2177-0.0691-0.03860.1042-0.1204-0.05050.09320.0226-0.13490.01140.0339-0.12390.0064-0.156939.071354.854926.2497
31.87860.5031-0.15352.5668-0.03443.072-0.06520.0486-0.1094-0.06980.0918-0.02740.0397-0.0953-0.0266-0.15070.0084-0.0032-0.1111-0.0081-0.14935.480555.284627.2464
41.61120.42430.92352.73792.04596.38530.0508-0.0984-0.06660.1874-0.0641-0.06740.1763-0.36250.0133-0.1310.0194-0.0109-0.1066-0.0013-0.131338.079156.667832.2343
54.89782.47752.11889.34651.43783.6990.1940.193-0.6070.0571-0.02340.75840.4538-0.524-0.1706-0.0541-0.0631-0.02160.02890.02460.162227.185732.35740.4655
63.9168-0.29390.31477.5080.12193.7775-0.0342-0.4333-0.15510.8580.14860.4226-0.1281-0.2725-0.1145-0.0450.02670.04540.00060.0366-0.037733.373142.423547.9172
710.91523.5423-2.064811.86764.7966.11-0.24510.0983-1.20290.4997-0.06060.18420.9537-0.36870.30570.1602-0.0153-0.0172-0.1025-0.10250.330835.923423.202638.7242
86.16220.63123.6634.14841.0836.4611-0.0081-0.0396-0.17940.02920.018-0.06770.109-0.0461-0.0098-0.12670.0165-0.009-0.1462-0.0067-0.069642.953939.621742.3499
91.6587-1.178-0.95465.9961-1.27145.01550.0162-0.2242-0.17320.11520.02350.07420.119-0.0359-0.0397-0.12610.0190.0032-0.10510.0079-0.128235.515649.948536.0279
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 43
2X-RAY DIFFRACTION2A44 - 69
3X-RAY DIFFRACTION3A70 - 114
4X-RAY DIFFRACTION4A115 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5B2017 - 2034
6X-RAY DIFFRACTION6B2035 - 2056
7X-RAY DIFFRACTION7B2057 - 2074
8X-RAY DIFFRACTION8B2075 - 2112
9X-RAY DIFFRACTION9A201

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る