[日本語] English
万見
- PDB-4drb: The crystal structure of FANCM bound MHF complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4drb
タイトルThe crystal structure of FANCM bound MHF complex
要素
  • Centromere protein S
  • Centromere protein X
  • Fanconi anemia group M protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN/PROTEIN BINDING / DNA repair / DNA binding complex / Histone fold / DNA damage repair / DNA binding / DNA BINDING-PROTEIN BINDING complex / DNA BINDING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / nuclease activity / kinetochore assembly / inner kinetochore / positive regulation of protein monoubiquitination / 3'-5' DNA helicase activity / replication fork processing ...double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / FANCM-MHF complex / Fanconi anaemia nuclear complex / resolution of meiotic recombination intermediates / nuclease activity / kinetochore assembly / inner kinetochore / positive regulation of protein monoubiquitination / 3'-5' DNA helicase activity / replication fork processing / interstrand cross-link repair / four-way junction DNA binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / positive regulation of protein ubiquitination / chromosome segregation / Fanconi Anemia Pathway / RHO GTPases Activate Formins / PKR-mediated signaling / Separation of Sister Chromatids / four-way junction helicase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / protein heterodimerization activity / cell division / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / FANCM to MHF binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #30 / Fanconi anemia group M protein, MHF binding domain / FANCM/Mph1-like / FANCM, DEAH-box helicase domain / : / FANCM to MHF binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #4980 / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Centromere protein X / CENP-S/Mhf1 / CENP-S associating Centromere protein X / CENP-S protein / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Histone, subunit A / Histone, subunit A / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Helicase conserved C-terminal domain / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Centromere protein X / Fanconi anemia group M protein / Centromere protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.634 Å
データ登録者Tao, Y. / Niu, L. / Teng, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2012
タイトル: The structure of the FANCM-MHF complex reveals physical features for functional assembly
著者: Tao, Y. / Jin, C. / Li, X. / Qi, S. / Chu, L. / Niu, L. / Yao, X. / Teng, M.
履歴
登録2012年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Centromere protein S
B: Centromere protein S
C: Fanconi anemia group M protein
D: Centromere protein S
E: Centromere protein S
F: Fanconi anemia group M protein
G: Centromere protein S
H: Centromere protein S
I: Fanconi anemia group M protein
J: Centromere protein X
K: Centromere protein X
L: Centromere protein X
M: Centromere protein X
N: Centromere protein X
O: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,58215
ポリマ－192,58215
非ポリマー00
水2,162120
1
A: Centromere protein S
B: Centromere protein S
C: Fanconi anemia group M protein
J: Centromere protein X
K: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1945
ポリマ－64,1945
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18710 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area19510 Å2
手法PISA
2
D: Centromere protein S
E: Centromere protein S
F: Fanconi anemia group M protein
L: Centromere protein X
M: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1945
ポリマ－64,1945
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17680 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area18240 Å2
手法PISA
3
G: Centromere protein S
H: Centromere protein S
I: Fanconi anemia group M protein
N: Centromere protein X
O: Centromere protein X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1945
ポリマ－64,1945
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18300 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area20020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.317, 70.025, 115.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Centromere protein S / CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold ...CENP-S / Apoptosis-inducing TAF9-like domain-containing protein 1 / FANCM-interacting histone fold protein 1 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 16 kDa


分子量: 14325.699 Da / 分子数: 6 / 断片: C-terminus deleted, UNP residues 1-114 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APITD1, CENPS, FAAP16, MHF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8N2Z9
#2: タンパク質 Fanconi anemia group M protein / Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa ...Protein FACM / ATP-dependent RNA helicase FANCM / Fanconi anemia-associated polypeptide of 250 kDa / FAAP250 / Protein Hef ortholog


分子量: 16845.693 Da / 分子数: 3 / 断片: MHF binding domain, UNP residues 661-800 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FANCM, KIAA1596 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYD8
#3: タンパク質
Centromere protein X / CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa ...CENP-X / FANCM-interacting histone fold protein 2 / Fanconi anemia-associated polypeptide of 10 kDa / Retinoic acid-inducible gene D9 protein homolog / Stimulated by retinoic acid gene 13 protein homolog


分子量: 9348.481 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STRA13, CENPX, FAAP10, MHF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A8MT69
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.48 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 0.2 M (NH4)2SO4, 25% PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 285K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.634→50 Å / Num. obs: 52925 / % possible obs: 100 % / Biso Wilson estimate: 40.36 Å2
反射 シェル解像度: 2.634→2.73 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.459 / Mean I/σ(I) obs: 4.62 / Num. unique all: 5221 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AutoSol位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.634→49.67 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.31 / FOM work R set: 0.8165 / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 2559 5.07 %
Rwork0.2205 --
obs0.2223 50516 95.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.932 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 102.71 Å2 / Biso mean: 44.9905 Å2 / Biso min: 14.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8686 Å20 Å21.3622 Å2
2--5.7781 Å2-0 Å2
3---2.0905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.634→49.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10363 0 0 120 10483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210543
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53914268
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9643714
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021841
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6344-2.72860.33122380.2791425486
2.7286-2.83780.35372380.2725449690
2.8378-2.96690.30062270.2661458992
2.9669-3.12330.30452790.2553471294
3.1233-3.3190.30172540.2422482196
3.319-3.57520.24422690.2226489298
3.5752-3.93480.23052660.197495199
3.9348-4.50390.20292540.1795502299
4.5039-5.67310.22052480.191506699
5.6731-49.6790.23632860.2102515499

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る