[日本語] English
万見
- PDB-4dqv: Crystal structure of reductase (R) domain of non-ribosomal peptid... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dqv
タイトルCrystal structure of reductase (R) domain of non-ribosomal peptide synthetase from Mycobacterium tuberculosis
要素PROBABLE PEPTIDE SYNTHETASE NRP (PEPTIDE SYNTHASE)
キーワードLIGASE / GxxGxxG motif / Rossmann fold / Short chain Dehydrogenase/Reductase family / Reductase / lipopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / peptidoglycan-based cell wall / transferase activity / ATP binding ...合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / lipid biosynthetic process / ligase activity / phosphopantetheine binding / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / peptidoglycan-based cell wall / transferase activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioester reductase-like domain / Fatty acyl-coenzyme A reductase, NAD-binding domain / Male sterility protein / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily ...Thioester reductase-like domain / Fatty acyl-coenzyme A reductase, NAD-binding domain / Male sterility protein / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Isonitrile lipopeptide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Haque, A.S. / Panjikar, S. / Sankaranarayanan, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Nonprocessive [2 + 2]e- off-loading reductase domains from mycobacterial nonribosomal peptide synthetases.
著者: Chhabra, A. / Haque, A.S. / Pal, R.K. / Goyal, A. / Rai, R. / Joshi, S. / Panjikar, S. / Pasha, S. / Sankaranarayanan, R. / Gokhale, R.S.
履歴
登録2012年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROBABLE PEPTIDE SYNTHETASE NRP (PEPTIDE SYNTHASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7261
ポリマ－52,7261
非ポリマー00
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.058, 59.058, 238.988
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 PROBABLE PEPTIDE SYNTHETASE NRP (PEPTIDE SYNTHASE)


分子量: 52725.949 Da / 分子数: 1 / 断片: Reductase domain, UNP RESIDUES 2056-2512 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: nrp, Rv0101, rv101 / プラスミド: pET28c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q10896, 合成酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.19 % / Mosaicity: 0.665 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.5M ammonium sulphate, 100mM MES, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X12 / 波長: 0.9004 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月21日 / 詳細: Vertically focussing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111), horizontally focussing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9004 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 12.1 % / Av σ(I) over netI: 25.36 / 数: 272436 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 0.93 / D res high: 2.3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 22544 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.955099.710.0621.84810.7
3.934.9510010.0671.6189.3
3.443.9399.910.0681.13510.5
3.123.4410010.0830.91111.6
2.93.1210010.1190.77512.6
2.732.910010.1620.71313.3
2.592.7310010.2420.68413.8
2.482.5910010.3160.63914.1
2.382.4810010.4040.63813.3
2.32.3899.810.4540.6412
反射解像度: 2.3→51.15 Å / Num. all: 26634 / Num. obs: 22544 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 0.926 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.38120.45421870.64199.8
2.38-2.4813.30.40422090.6381100
2.48-2.5914.10.31621880.6391100
2.59-2.7313.80.24222010.6841100
2.73-2.913.30.16222370.7131100
2.9-3.1212.60.11922440.7751100
3.12-3.4411.60.08322430.9111100
3.44-3.9310.50.06822801.135199.9
3.93-4.959.30.06722861.6181100
4.95-5010.70.06224691.848199.7

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→51.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / WRfactor Rfree: 0.2881 / WRfactor Rwork: 0.2437 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.804 / SU B: 16.404 / SU ML: 0.182 / SU R Cruickshank DPI: 0.2213 / SU Rfree: 0.2609 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.357 / ESU R Free: 0.26 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27772 1127 5 %RANDOM
Rwork0.22945 ---
obs0.23181 21243 99.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.45 Å2 / Biso mean: 43.132 Å2 / Biso min: 13.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.45 Å21.23 Å20 Å2
2--2.45 Å20 Å2
3----3.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→51.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3301 0 0 161 3462
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223291
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1111.9744488
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8425424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.01623.121141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.30815499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2491529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2525
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212519
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6061.52129
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14223402
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.45331162
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3524.51086
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 73 -
Rwork0.272 1546 -
all-1619 -
obs--98.72 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.5552 Å / Origin y: 27.5898 Å / Origin z: 99.4467 Å
111213212223313233
T0.0878 Å2-0.0261 Å20.0127 Å2-0.0718 Å2-0.0202 Å2--0.0175 Å2
L0.2698 °20.3632 °20.2086 °2-0.7817 °20.3815 °2--0.9752 °2
S0.1084 Å °-0.0691 Å °0.0238 Å °0.0319 Å °-0.1168 Å °0.0328 Å °0.0488 Å °-0.0141 Å °0.0084 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る