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- PDB-4dow: Structure of mouse ORC1 BAH domain bound to H4K20me2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dow
タイトルStructure of mouse ORC1 BAH domain bound to H4K20me2
要素
  • Histone H4
  • Origin recognition complex subunit 1
キーワードREPLICATION / DNA replication
機能・相同性
機能・相同性情報


CDC6 association with the ORC:origin complex / Activation of ATR in response to replication stress / Activation of the pre-replicative complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones ...CDC6 association with the ORC:origin complex / Activation of ATR in response to replication stress / Activation of the pre-replicative complex / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / Processing of DNA double-strand break ends / Orc1 removal from chromatin / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / PKMTs methylate histone lysines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / RMTs methylate histone arginines / Estrogen-dependent gene expression / nuclear origin of replication recognition complex / DNA replication initiation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / CENP-A containing nucleosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome, telomeric region / DNA replication / protein heterodimerization activity / chromatin binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / CDC6, C terminal / Cdc6, C-terminal / CDC6, C terminal winged helix domain / AAA lid domain / AAA lid domain / : / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / SH3 type barrels. / Histone-fold / Roll / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Origin recognition complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Song, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: The BAH domain of ORC1 links H4K20me2 to DNA replication licensing and Meier-Gorlin syndrome.
著者: Kuo, A.J. / Song, J. / Cheung, P. / Ishibe-Murakami, S. / Yamazoe, S. / Chen, J.K. / Patel, D.J. / Gozani, O.
履歴
登録2012年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Database references
改定 1.22012年4月11日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Origin recognition complex subunit 1
B: Origin recognition complex subunit 1
C: Histone H4
D: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8574
ポリマ－40,8574
非ポリマー00
水3,531196
1
A: Origin recognition complex subunit 1
C: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4292
ポリマ－20,4292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10040 Å2
手法PISA
2
B: Origin recognition complex subunit 1
D: Histone H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4292
ポリマ－20,4292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.125, 49.434, 54.376
Angle α, β, γ (deg.)89.93, 102.12, 103.25
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Origin recognition complex subunit 1 / ORC1


分子量: 18945.902 Da / 分子数: 2 / 断片: BAH domain (UNP residues 9-170) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Orc1, Orc1l / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9Z1N2
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1482.758 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 15-26 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P62806
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M sodium bromide, 25% PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月12日
放射モノクロメーター: single crystal Si(220) side bounce
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 26059 / Num. obs: 25244 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.1 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2482 / Rsym value: 0.253 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→25.864 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 29.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2571 1243 5.06 %
Rwork0.2102 --
obs0.2126 24544 96.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.324 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.1768 Å25.6122 Å24.7555 Å2
2---12.284 Å21.5884 Å2
3----3.8928 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→25.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2680 0 0 196 2876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112753
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4083730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3111042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.097399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008477
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.02810.27941270.23382565X-RAY DIFFRACTION96
2.0281-2.12030.28131260.21962562X-RAY DIFFRACTION96
2.1203-2.2320.24871560.21092590X-RAY DIFFRACTION97
2.232-2.37180.27671380.20872591X-RAY DIFFRACTION97
2.3718-2.55480.29551440.23332576X-RAY DIFFRACTION97
2.5548-2.81160.29221250.23022627X-RAY DIFFRACTION98
2.8116-3.21780.29321380.21682633X-RAY DIFFRACTION98
3.2178-4.05160.22361450.19922608X-RAY DIFFRACTION98
4.0516-25.8660.24031440.19982549X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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