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万見
- PDB-4dot: Crystal structure of human HRASLS3. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dot
タイトルCrystal structure of human HRASLS3.
要素Group XVI phospholipase A2
キーワードHYDROLASE / alpha/beta fold / phospholipase/acyltransferase / phosphatidylcholine / phosphatidylethanolamine / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane disassembly / regulation of adipose tissue development / ether lipid metabolic process / organelle disassembly / phosphatidylethanolamine acyl-chain remodeling / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / phospholipase A1 / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS ...membrane disassembly / regulation of adipose tissue development / ether lipid metabolic process / organelle disassembly / phosphatidylethanolamine acyl-chain remodeling / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / phospholipase A1 / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / phospholipase A1 activity / peroxisome organization / N-acyltransferase activity / phospholipase A2 activity / lens fiber cell differentiation / phospholipid biosynthetic process / phospholipase A2 / peroxisomal membrane / triglyceride metabolic process / acyltransferase activity / lipid catabolic process / phospholipid metabolic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / response to bacterium / mitochondrial membrane / peroxisome / nuclear envelope / lysosome / lysosomal membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Lecithin retinol acyltransferase / LRAT domain / LRAT domain profile. / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipase A and acyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Kiser, P.D. / Golczak, M. / Sears, A.E. / Lodowski, D.T. / Palczewski, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for the Acyltransferase Activity of Lecithin:Retinol Acyltransferase-like Proteins.
著者: Golczak, M. / Kiser, P.D. / Sears, A.E. / Lodowski, D.T. / Blaner, W.S. / Palczewski, K.
履歴
登録2012年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Group XVI phospholipase A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8971
ポリマ－15,8971
非ポリマー00
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.446, 62.446, 73.922
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Group XVI phospholipase A2 / Adipose-specific phospholipase A2 / AdPLA / H-rev 107 protein homolog / HRAS-like suppressor 1 / ...Adipose-specific phospholipase A2 / AdPLA / H-rev 107 protein homolog / HRAS-like suppressor 1 / HRAS-like suppressor 3 / HRSL3 / HREV107-1 / HREV107-3 / Renal carcinoma antigen NY-REN-65


分子量: 15896.979 Da / 分子数: 1 / 断片: HRASLS3 N-terminus, UNP residues 1-132 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G16, HRASLS3, HREV107 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53816, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS, 28% PEG MME 2000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月3日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 8365 / Num. obs: 8365 / % possible obs: 68.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / % possible all: 5.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.96→30.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 10.358 / SU ML: 0.125 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.208 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21634 393 4.7 %RANDOM
Rwork0.20322 ---
obs0.20386 7900 67.36 %-
all-7900 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.789 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20.06 Å2-0 Å2
2--0.11 Å2-0 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→30.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数830 0 0 43 873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02866
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02604
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5981.9671177
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96331471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1665104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.85323.95343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95415145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.893155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021953
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02176
LS精密化 シェル解像度: 1.965→2.015 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 2 -
Rwork0.395 29 -
obs--3.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.77561.22030.93152.27762.645313.97120.11250.1165-0.08160.1644-0.14010.1528-0.0158-0.81890.02760.1477-0.00640.02050.0569-0.02260.15361.915135.89722.1063
213.2058-1.8714-2.84453.59181.28939.99210.06070.34631.341-0.37250.001-0.1626-1.4808-0.1976-0.06170.5326-0.0608-0.02530.0330.02460.317710.707245.09251.4776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 78
2X-RAY DIFFRACTION2A79 - 125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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