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万見
- PDB-4dks: A spindle-shaped virus protein (chymotrypsin treated) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dks
タイトルA spindle-shaped virus protein (chymotrypsin treated)
要素Probable integrase
キーワードRECOMBINATION / Catalytic domain / Integrase / The C174 domain of SSV1 Int / seven-helices / three-stranded antiparallel-sheet'
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / symbiont entry into host cell / DNA binding
類似検索 - 分子機能
ORF D-335-like / Integrase SSV1, C-terminal / ORF D-335-like protein / Archaeal phage integrase / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. ...ORF D-335-like / Integrase SSV1, C-terminal / ORF D-335-like protein / Archaeal phage integrase / Intergrase catalytic core / hpI Integrase; Chain A / Core-binding (CB) domain / Core-binding (CB) domain profile. / Integrase, catalytic domain / Tyrosine recombinase domain profile. / Integrase-like, catalytic domain superfamily / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sulfolobus virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ouyang, S. / Liang, W. / Huang, L. / Liu, Z.-J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural and functional characterization of the C-terminal catalytic domain of SSV1 integrase.
著者: Zhan, Z. / Ouyang, S. / Liang, W. / Zhang, Z. / Liu, Z.J. / Huang, L.
履歴
登録2012年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable integrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1221
ポリマ－19,1221
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.224, 75.224, 96.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-443-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Probable integrase


分子量: 19122.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus virus 1 (ウイルス) / 遺伝子: d335 / プラスミド: pET30a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20214
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE FULL SEQUENCE WHICH WAS PREPARED FOR THE CRYSTLLIZATION IS AS FOLLOWS. ...THE FULL SEQUENCE WHICH WAS PREPARED FOR THE CRYSTLLIZATION IS AS FOLLOWS. MHHHHHHSSGLVPRGSGMKETAAAKFERQHMDSPDLGTDDDDKAMADIGS MTKDKTRYKYGDYILRERKGRYYVYKLEYENGEVKERYVGPLADVVESYL KMKLGVVGDTPLQADPPGFEPGTSGSGGGKEGTERRKIALVANLRQYATD GNIKAFYDYLMNERGISEKTAKDYINAISKPYKETRDAQKAYRLFARFLA SRNIIHDEFADKILKAVKVKKANADIYIPTLEEIKRTLQLAKDYSENVYF IYRIALESGVRLSEILKVLKEPERDICGNDVCYYPLSWTRGYKGVFYVFH ITPLKRVEVTKWAIADFERRHKDAIAIKYFRKFVASKMAELSVPLDIIDF IQGRKPTRVLTQHYVSLFGIAKEQYKKYAEWLKGV HOWEVER, THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY IN SITU PROTEOLYSIS METHODS (CHYMOTRYPSIN TREATED). THE N-TERMINAL AND SOME LOOPS MISSED IN THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.39 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M NaCl or MgCl2, 0.1M HEPES, 25%(w/v) polyethylene glycol 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月16日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 8010 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 56.1 Å2
反射 シェル最高解像度: 2.7 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→40.491 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8452 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2609 378 4.72 %RANDOM
Rwork0.2026 7632 --
obs0.2051 8010 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.016 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 108.29 Å2 / Biso mean: 54.3656 Å2 / Biso min: 29.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0839 Å2-0 Å20 Å2
2---1.0839 Å2-0 Å2
3---2.1678 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→40.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1199 0 0 67 1266
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091226
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0721648
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073181
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006202
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.769459
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7-3.09060.27631290.228924592588
3.0906-3.89340.27391320.183625022634
3.8934-40.49580.24861170.205926712788

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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