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万見
- PDB-4dk9: Crystal Structure of MBD4 Catalytic Domain Bound to Abasic DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dk9
タイトルCrystal Structure of MBD4 Catalytic Domain Bound to Abasic DNA
要素
  • 5'-D(*AP*AP*GP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*AP*C)-3'
  • 5'-D(*TP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*T)-3'
  • Methyl-CpG-binding domain protein 4
キーワードHYDROLASE/DNA / protein-DNA complex / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


satellite DNA binding / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA endonuclease activity / response to estradiol ...satellite DNA binding / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / DNA endonuclease activity / response to estradiol / nuclear speck / DNA repair / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methyl-CpG-binding domain protein 4 / Methyl-CpG binding protein MeCP2/MBD4 / Hypothetical protein; domain 2 / Endonuclease III; domain 1 / DNA glycosylase / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily ...Methyl-CpG-binding domain protein 4 / Methyl-CpG binding protein MeCP2/MBD4 / Hypothetical protein; domain 2 / Endonuclease III; domain 1 / DNA glycosylase / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG DNA binding / Methyl-CpG binding domain / Methyl-CpG-binding domain (MBD) profile. / DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / Methyl-CpG-binding domain protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Manvilla, B.A. / Toth, E.A. / Drohat, A.C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of Human Methyl-Binding Domain IV Glycosylase Bound to Abasic DNA.
著者: Manvilla, B.A. / Maiti, A. / Begley, M.C. / Toth, E.A. / Drohat, A.C.
履歴
登録2012年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月16日Group: Database references
改定 1.22012年7月25日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-D(*AP*AP*GP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*AP*C)-3'
C: 5'-D(*TP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*T)-3'
A: Methyl-CpG-binding domain protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3094
ポリマ－25,2703
非ポリマー391
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.999, 55.161, 122.193
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*GP*AP*CP*GP*TP*GP*GP*AP*C)-3'


分子量: 3407.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Complementary DNA strand
#2: DNA鎖 5'-D(*TP*GP*TP*CP*CP*AP*(3DR)P*GP*TP*CP*T)-3'


分子量: 3191.073 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Abasic DNA strand
#3: タンパク質 Methyl-CpG-binding domain protein 4 / Methyl-CpG-binding endonuclease 1 / Methyl-CpG-binding protein MBD4 / Mismatch-specific DNA N-glycosylase


分子量: 18671.521 Da / 分子数: 1 / Fragment: Catalytic Domain (UNP residues 426-580) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MBD4, MED1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Gold
参照: UniProt: O95243, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.2M potassium acetate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→150 Å / Num. obs: 7618 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.156 / Χ2: 0.985 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.75-2.859.70.9417250.8021100
2.85-2.969.80.7297400.8581100
2.96-3.1100.5217480.9931100
3.1-3.26100.3537541.0681100
3.26-3.46100.2417441.1481100
3.46-3.73100.1777560.9511100
3.73-4.11100.1497640.9221100
4.11-4.79.90.117591.0641100
4.7-5.929.80.0977841.0721100
5.92-15090.0818440.952198.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.76→61.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 34.007 / SU ML: 0.302 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.948 / ESU R Free: 0.362 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2594 350 4.6 %RANDOM
Rwork0.2338 ---
obs-7583 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 239.53 Å2 / Biso mean: 105.3622 Å2 / Biso min: 45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.64 Å20 Å20 Å2
2--2.81 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.76→61.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1162 437 1 1 1601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0211694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8242.2622398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4695139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.69923.7556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.04815188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.732155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2257
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2381.5703
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.11421141
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6833991
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4564.51257
LS精密化 シェル解像度: 2.757→2.828 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 22 -
Rwork0.362 494 -
all-516 -
obs--98.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.84930.2577-0.430.362-0.06631.5430.17870.076-0.0779-0.0555-0.1320.0684-0.0780.1054-0.04670.24980.024-0.00980.2952-0.01260.2745-10.562913.156-15.8617
20.9142-1.52381.54352.5311-2.09491.1892-0.20550.2171-0.12250.33690.20480.1188-0.60660.01360.00080.3964-0.0527-0.11640.29060.11090.0708-13.645432.0644-21.9874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A438 - 576
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 11
3X-RAY DIFFRACTION2C12 - 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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