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万見
- PDB-4dfy: Crystal structure of R194A mutant of cAMP-dependent protein kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dfy
タイトルCrystal structure of R194A mutant of cAMP-dependent protein kinase with unphosphorylated activation loop
要素cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase fold / Serine/Threonine kinase activity / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / PKI / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / HDL assembly / DARPP-32 events / Rap1 signalling / PKA activation / Regulation of insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Hedgehog 'off' state / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / MAPK6/MAPK4 signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / CD209 (DC-SIGN) signaling / RET signaling / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Mitochondrial protein degradation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Ion homeostasis / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / cAMP/PKA signal transduction / plasma membrane raft / axoneme / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of TORC1 signaling / sperm midpiece / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / peptidyl-serine phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / mRNA processing / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / manganese ion binding / cellular response to heat / protein kinase activity / postsynapse / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.997 Å
データ登録者Steichen, J.M. / Kuchinskas, M. / Yang, J. / Taylor, S.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for the regulation of protein kinase a by activation loop phosphorylation.
著者: Steichen, J.M. / Kuchinskas, M. / Keshwani, M.M. / Yang, J. / Adams, J.A. / Taylor, S.S.
履歴
登録2012年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Database references
改定 1.22012年5月16日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5882
ポリマ－85,5882
非ポリマー00
水1267
1
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7941
ポリマ－42,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7941
ポリマ－42,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha

A: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha
E: cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1754
ポリマ－171,1754
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area5620 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area56470 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area29070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.745, 95.745, 173.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 14 - 350 / Label seq-ID: 35 - 371

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2EB

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要素

#1: タンパク質 cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / PKA C-alpha


分子量: 42793.766 Da / 分子数: 2 / 変異: R194A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prkaca, Pkaca / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05132, cAMP-dependent protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris, 800 mM sodium formate, 10% PEG 8000, 10% PEG 1000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月21日
放射モノクロメーター: double crystal (si 111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.997→50 Å / Num. all: 18985 / Num. obs: 18017 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル解像度: 2.997→3.11 Å / 冗長度: 4.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1121 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 59.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RDQ

1rdq


解像度: 2.997→47.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 61.726 / SU ML: 0.471 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.484 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28604 915 5.1 %RANDOM
Rwork0.25154 ---
obs0.25326 16987 93.48 %-
all-18171 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 104.574 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20.03 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.997→47.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4984 0 0 7 4991
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225103
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3281.9546912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.595618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.07524.315241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.10415.035861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0441523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5861.53107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.14324979
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.37731996
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4624.51933
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2455 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.070.05
TIGHT THERMAL0.610.5
LS精密化 シェル解像度: 2.997→3.074 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 40 -
Rwork0.384 699 -
obs--53.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6127-1.4201-0.81862.45412.19146.1906-0.18210.12990.1439-0.0760.01720.1916-0.3112-1.28320.16490.2838-0.0813-0.09120.54010.15120.3564-60.30513.243-1.069
22.62911.05651.02562.0404-0.29557.9667-0.03640.0313-0.04340.0591-0.038-0.0463-0.0885-0.42550.07440.28110.2610.09130.36220.06520.4042-61.3721.87726.306
31.2206-0.50070.29213.512-0.29572.4058-0.032-0.242-0.10880.47120.10440.0372-0.79790.3179-0.07230.521-0.3026-0.03220.29330.01710.2791-31.12330.09820.251
42.50681.7041.4795.94561.68283.4786-0.08810.0465-0.04180.44880.3722-0.09810.13980.4708-0.28410.1374-0.0879-0.01690.3322-0.04080.2947-30.8974.3777.898
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 126
2X-RAY DIFFRACTION1A333 - 350
3X-RAY DIFFRACTION2A127 - 318
4X-RAY DIFFRACTION3E14 - 126
5X-RAY DIFFRACTION3E333 - 350
6X-RAY DIFFRACTION4E127 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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