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万見
- PDB-4dfu: Inhibition of an antibiotic resistance enzyme: crystal structure ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dfu
タイトルInhibition of an antibiotic resistance enzyme: crystal structure of aminoglycoside phosphotransferase APH(2")-ID/APH(2")-IVA in complex with kanamycin inhibited with quercetin
要素APH(2")-Id
キーワードTRANSFERASE/ANTIBOTIC/INHIBITOR / STRUCTURAL GENOMICS / CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS OF INFECTIOUS DISEASES / CSGID / EUKARYOTIC PROTEIN KINASE-LIKE FOLD / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC-INHIBITOR COMPLEX / AMINOGLYCOSIDE PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / TRANSFERASE / AMINOGLYCOSIDES / KANAMYCIN / FLAVANOIDS / QUERCETIN / INTRACELLULAR / ANTIBOTIC / TRANSFERASE-ANTIBOTIC-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KANAMYCIN A / 3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / APH(2'')-Id
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus casseliflavus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Minasov, G. / Dong, A. / Evdokimova, E. / Egorova, E. / Di Leo, R. / Li, H. / Shakya, T. / Wright, G.D. / Savchenko, A. ...Stogios, P.J. / Minasov, G. / Dong, A. / Evdokimova, E. / Egorova, E. / Di Leo, R. / Li, H. / Shakya, T. / Wright, G.D. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: A small molecule discrimination map of the antibiotic resistance kinome.
著者: Shakya, T. / Stogios, P.J. / Waglechner, N. / Evdokimova, E. / Ejim, L. / Blanchard, J.E. / McArthur, A.G. / Savchenko, A. / Wright, G.D.
履歴
登録2012年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年2月8日ID: 3VCQ
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Structure summary
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_nat

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APH(2")-Id
B: APH(2")-Id
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5059
ポリマ－76,5582
非ポリマー1,9477
水3,027168
1
A: APH(2")-Id
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1014
ポリマ－38,2791
非ポリマー8223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: APH(2")-Id
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4035
ポリマ－38,2791
非ポリマー1,1244
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.141, 101.814, 70.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 APH(2")-Id / APH(2")-IVA


分子量: 38279.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterococcus casseliflavus (バクテリア)
遺伝子: APH(2")-Id / プラスミド: P15TV LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O68183
#2: 化合物 ChemComp-KAN / KANAMYCIN A / カナマイシン


分子量: 484.499 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H36N4O11 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-QUE / 3,5,7,3',4'-PENTAHYDROXYFLAVONE / QUERCETIN / クエルセチン


分子量: 302.236 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H10O7
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.52 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M NACL, 0.1 M HEPES PH 7.5, 29% PEG3350, 1 MM KANAMYCIN, 5 MM QUERCITIN, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年11月25日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→20 Å / Num. obs: 81833 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 37.31
反射 シェル解像度: 1.98→2.01 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.704 / Rsym value: 0.592 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DBX

4dbx


解像度: 1.98→19.837 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.07 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2697 3879 4.75 %random
Rwork0.2194 ---
obs0.2219 81608 98.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.378 Å2-0 Å2-3.3707 Å2
2---32.4349 Å2-0 Å2
3----20.449 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→19.837 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4909 0 134 168 5211
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2477086
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6082007
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069752
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.98-2.05070.34373780.33447712X-RAY DIFFRACTION97
2.0507-2.13270.31913850.30547691X-RAY DIFFRACTION98
2.1327-2.22970.34083770.28387730X-RAY DIFFRACTION98
2.2297-2.3470.35533900.26797794X-RAY DIFFRACTION99
2.347-2.49380.34633940.2567793X-RAY DIFFRACTION99
2.4938-2.68590.30113950.24647900X-RAY DIFFRACTION100
2.6859-2.95540.32323870.25317769X-RAY DIFFRACTION100
2.9554-3.38130.29493910.22747845X-RAY DIFFRACTION99
3.3813-4.25310.21163870.18487794X-RAY DIFFRACTION99
4.2531-19.8380.23043950.18077701X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.54930.06040.54482.60860.23871.797-0.052-0.06690.04110.0863-0.01450.0442-0.15740.015900.24720.0008-0.01610.3189-0.01190.2879-9.654622.6515-22.5487
22.3319-0.45030.47212.46990.0231.68130.11950.21380.0131-0.0815-0.09640.16410.2854-0.0864-00.501-0.03330.0340.5184-0.0290.4407-12.8118-10.2929-15.5213
31.04181.50410.3943.55471.17361.06710.04030.1434-0.0528-0.23770.0418-0.32040.07540.1542-00.54880.0240.0140.6580.03960.60213.13527.8556-38.2194
40.6304-0.6590.06962.4807-0.620.54150.0569-0.03840.04440.2254-0.0402-0.2719-0.09320.055700.6387-0.05430.01370.5507-0.00550.53-1.63942.56342.7746
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 3:99
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 3:99
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 100:298
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 100:299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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