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- PDB-4dfr: CRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI AND LACTOBACILLUS CASEI DI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dfr
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI AND LACTOBACILLUS CASEI DIHYDROFOLATE REDUCTASE REFINED AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION. I. GENERAL FEATURES AND BINDING OF METHOTREXATE
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / OXIDO-REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHOTREXATE / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Bolin, J.T. / Kraut, J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal structures of Escherichia coli and Lactobacillus casei dihydrofolate reductase refined at 1.7 A resolution. I. General features and binding of methotrexate.
著者: Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Matthews, D.A. / Hamlin, R.C. / Kraut, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Effect of Single Amino Acid Replacements on the Folding and Stability of Dihydrofolate Reductase from Escherichia Coli
著者: Perry, K.M. / Onuffer, J.J. / Touchette, N.A. / Herndon, C.S. / Gittelman, M.S. / Matthews, C.R. / Chen, J.-T. / Mayer, R.J. / Taira, K. / Benkovic, S.J. / Howell, E.E. / Kraut, J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structures of Escherichia Coli and Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Refined at 1.7 Angstroms Resolution. II. Environment of Bound Nadph and Implications for Catalysis
著者: Filman, D.J. / Bolin, J.T. / Matthews, D.A. / Kraut, J.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Crystal Structure of Avian Dihydrofolate Reductase Containing Phenyltriazine and Nadph
著者: Volz, K.W. / Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Hansch, C. / Kaufman, B.T. / Kraut, J.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1979
タイトル: Interpretation of Nuclear Magnetic Resonance Spectra for Lactobacillus Casei Dihydrofolate Reductase Based on the X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex
著者: Matthews, D.A.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. Stereochemistry of Nadph Binding
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Freer, S.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure ...タイトル: Proton Magnetic Resonance Studies on Escherichia Coli Dihydrofolate Reductase. Assignment of Histidine C-2 Protons in Binary Complexes with Folates on the Basis of the Crystal Structure with Methotrexate and on Chemical Modifications
著者: Poe, M. / Hoogsteen, K. / Matthews, D.A.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1978
タイトル: Dihydrofolate Reductase from Lactobacillus Casei. X-Ray Structure of the Enzyme-Methotrexate-Nadph Complex
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Filman, D.J. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Hol, W.G.J. / Kisliuk, R.L. / Pastore, E.J. / Plante, L.T. / Xuong, N.-H. / Kraut, J.
#8: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1978
タイトル: Dihydrofolate Reductase. The Amino Acid Sequence of the Enzyme from a Methotrexate-Resistant Mutant of Escherichia Coli
著者: Bennett, C.D. / Rodkey, J.A. / Sondey, J.M. / Hirschmann, R.
#9: ジャーナル: Science / 年: 1977
タイトル: Dihydrofolate Reductase. X-Ray Structure of the Binary Complex with Methotrexate
著者: Matthews, D.A. / Alden, R.A. / Bolin, J.T. / Freer, S.T. / Hamlin, R. / Xuong, N. / Kraut, J. / Poe, M. / Williams, M. / Hoogsteen, K.
#10: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1972
タイトル: Dihydrofolate Reductase. Purification and Characterization of the Enzyme from an Amethopterin-Resistant Mutant of Escherichia Coli
著者: Poe, M. / Greenfield, N.J. / Hirshfield, J.M. / Williams, M.N. / Hoogsteen, K.
履歴
登録1982年6月25日処理サイト: BNL
置き換え1982年10月21日ID: 2DFR
改定 1.01982年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf ...pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type / struct_keywords
Item: _pdbx_database_status.process_site / _struct_keywords.text
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0617
ポリマ－36,0412
非ポリマー1,0205
水7,710428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.220, 93.220, 73.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Atom site foot note1: SEE REMARK 8. / 2: SEE REMARK 9. / 3: SEE REMARK 10. / 4: SEE REMARK 11.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.92116, -0.37966, 0.636818), (-0.34623, 0.69913, -0.62558), (0.177743, -0.605172, -0.775593)
ベクター: 59.21707, 47.40033, 96.59826)
詳細THE MTRIX TRANSFORMATION PRESENTED BELOW WILL SUPERIMPOSE MOLECULE B ON MOLECULE A.

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE


分子量: 18020.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MTX / METHOTREXATE


分子量: 454.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H22N8O5
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 142 IS LISTED AS ASN IN THE SEQUENCE PAPER (SEE REFERENCE 9 ABOVE). THE X-RAY STRUCTURE ...RESIDUE 142 IS LISTED AS ASN IN THE SEQUENCE PAPER (SEE REFERENCE 9 ABOVE). THE X-RAY STRUCTURE SUGGESTS IT IS ASP (EVIDENCE IS INTERMOLECULAR SALT-LINKAGE TO AN ARG).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.93 %
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %ethanol11
20.01 Mhistidine hydorochloride11
35 mMcalcium acetate11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 32554 / % possible obs: 88 %

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解析

精密化Rfactor Rwork: 0.155 / 最高解像度: 1.7 Å
詳細: MOLECULE DESIGNATED AS CHAIN B BELOW IS PREFERRED FOR STRUCTURAL COMPARISONS BECAUSE IT IS MORE COMPLETE AND LESS PERTURBED BY INTERMOLECULAR CONTACTS. ALTERNATE LOCATIONS *A* AND *B* ARE ...詳細: MOLECULE DESIGNATED AS CHAIN B BELOW IS PREFERRED FOR STRUCTURAL COMPARISONS BECAUSE IT IS MORE COMPLETE AND LESS PERTURBED BY INTERMOLECULAR CONTACTS. ALTERNATE LOCATIONS *A* AND *B* ARE PARTIALLY OCCUPIED CONFORMATIONS FOR RESIDUES SER A 64, SER A 150, HIS B 45, SER B 64 AND ASP B 122. IN ALL CASES, *A* IS BELIEVED TO BE THE MAJOR CONFORMER. NEITHER THE OCCUPANCIES NOR THE THERMAL PARAMETERS SHOULD BE CONSIDERED AS RELIABLE.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 69 428 3005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.07
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. reflection all: 32554 / Rfactor obs: 0.155
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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