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- PDB-4dd5: Biosynthetic Thiolase (ThlA1) from Clostridium difficile -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dd5
タイトルBiosynthetic Thiolase (ThlA1) from Clostridium difficile
要素Acetyl-CoA acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / thiolase
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA C-acetyltransferase / acetyl-CoA C-acetyltransferase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase ...Thiolase, acyl-enzyme intermediate active site / Thiolases acyl-enzyme intermediate signature. / Thiolase, conserved site / Thiolases signature 2. / Thiolase, C-terminal / Thiolase, C-terminal domain / Thiolase / Thiolase, N-terminal / Thiolase, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-CoA acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium difficile (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Filippova, E.V. / Wawrzak, Z. / Kudritska, M. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Biosynthetic Thiolase (ThlA1) from Clostridium difficile
著者: Filippova, E.V. / Wawrzak, Z. / Kudritska, M. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2012年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4351
ポリマ－41,4351
非ポリマー00
水9,152508
1
A: Acetyl-CoA acetyltransferase

A: Acetyl-CoA acetyltransferase

A: Acetyl-CoA acetyltransferase

A: Acetyl-CoA acetyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7394
ポリマ－165,7394
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_756-x+2,y,-z+11
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area13840 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area47820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.850, 107.411, 151.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-429-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA acetyltransferase / Acetoacetyl-CoA thiolase


分子量: 41434.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium difficile (バクテリア)
株: 630 / 遺伝子: CD630_10590, thlA, thlA1 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: Q18AR0, acetyl-CoA C-acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1M NH4 Citrate, 0.1 M Bis-Tris, Propane, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→30 Å / Num. all: 131046 / Num. obs: 131046 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 6295 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceMaxデータ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1dlv

1dlv


解像度: 1.25→29.128 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.981 / SU B: 0.93 / SU ML: 0.018 / Isotropic thermal model: MIXED ISOTROPIC AND ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.029 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13508 6598 5 %RANDOM
Rwork0.11669 ---
obs0.11761 124443 99.21 %-
all-124443 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.788 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.98 Å20 Å20 Å2
2---0.91 Å20 Å2
3----0.07 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→29.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2809 0 0 508 3317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0193074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.9794186
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02235042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3455434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.59825.536112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.9715554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4631516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.023581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02563
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr4.00233074
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free19.708520
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.41853210
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 442 -
Rwork0.239 8034 -
obs--90.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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