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- PDB-4dck: Crystal structure of the C-terminus of voltage-gated sodium chann... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dck
タイトルCrystal structure of the C-terminus of voltage-gated sodium channel in complex with FGF13 and CaM
要素
  • Calmodulin
  • Fibroblast growth factor 13
  • Sodium channel protein type 5 subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / IQ-motif / EF-hand / Voltage-gated Sodium Channel regulation / Nav1.5 CTD binds to FGF13 and CaM. CaM binds to Ca2+. / TRANSPORT PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN REGULATOR-SIGNALING PROTEIN complex / TRANSPORT PROTEIN-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of neuroblast polarity / voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / branching morphogenesis of a nerve / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / SA node cell action potential ...establishment of neuroblast polarity / voltage-gated sodium channel activity involved in AV node cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in bundle of His cell action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in Purkinje myocyte action potential / voltage-gated sodium channel activity involved in SA node cell action potential / branching morphogenesis of a nerve / bundle of His cell action potential / AV node cell action potential / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / SA node cell action potential / AV node cell to bundle of His cell communication / membrane depolarization during SA node cell action potential / negative regulation of collateral sprouting / positive regulation of voltage-gated sodium channel activity / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane depolarization / membrane depolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / cardiac ventricle development / brainstem development / voltage-gated sodium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during AV node cell action potential / membrane depolarization during bundle of His cell action potential / positive regulation of action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during Purkinje myocyte cell action potential / telencephalon development / cardiac conduction system development / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane depolarization / : / regulation of sodium ion transmembrane transport / inhibitory synapse assembly / membrane depolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / positive regulation of sodium ion transport / negative regulation of microtubule depolymerization / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane depolarization during action potential / voltage-gated sodium channel complex / cardiac muscle cell action potential involved in contraction / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle cell contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / voltage-gated sodium channel activity / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / ankyrin binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / sodium ion transport / fibroblast growth factor binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / odontogenesis of dentin-containing tooth / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / beta-tubulin binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / cerebral cortex cell migration / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / microtubule polymerization / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / membrane depolarization / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / intercalated disc / catalytic complex / DARPP-32 events
類似検索 - 分子機能
iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / HBGF/FGF family signature. / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Fibroblast growth factor family ...iswi atpase / Voltage gated sodium channel, alpha-5 subunit / Voltage-gated Na+ ion channel, cytoplasmic domain / Cytoplasmic domain of voltage-gated Na+ ion channel / Sodium ion transport-associated / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / HBGF/FGF family signature. / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / : / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Sodium channel protein type 5 subunit alpha / Fibroblast growth factor 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chung, B.C. / Wang, C. / Yan, H. / Pitt, G.S. / Lee, S.Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Ternary Complex of a NaV C-Terminal Domain, a Fibroblast Growth Factor Homologous Factor, and Calmodulin.
著者: Wang, C. / Chung, B.C. / Yan, H. / Lee, S.Y. / Pitt, G.S.
履歴
登録2012年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月25日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
B: Calmodulin
C: Fibroblast growth factor 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9056
ポリマ－57,8323
非ポリマー733
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4600 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area22480 Å2
手法PISA
2
A: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
B: Calmodulin
C: Fibroblast growth factor 13
ヘテロ分子

A: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
B: Calmodulin
C: Fibroblast growth factor 13
ヘテロ分子

A: Sodium channel protein type 5 subunit alpha
B: Calmodulin
C: Fibroblast growth factor 13
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,71518
ポリマ－173,4969
非ポリマー2199
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_544-z,x-1/2,-y-1/21
crystal symmetry operation11_545y+1/2,-z-1/2,-x1
Buried area20840 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area60420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.041, 126.041, 126.041
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-362-

HOH

詳細The C-terminus of voltage-gated sodium channel is a monomer and in complex with FGF13 and CaM. So it is heterotrimer (ternary complex).

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要素

#1: タンパク質 Sodium channel protein type 5 subunit alpha / HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit ...HH1 / Sodium channel protein cardiac muscle subunit alpha / Sodium channel protein type V subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.5


分子量: 19369.891 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain of Nav1.5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCN5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14524
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 断片: Calmodulin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: タンパク質 Fibroblast growth factor 13 / FGF-13 / Fibroblast growth factor homologous factor 2 / FHF-2


分子量: 21609.592 Da / 分子数: 1 / 断片: FGF13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF13, FHF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92913
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.37 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG400, 150mM Magnesium Acetate, 50mM Sodium Cacodylate , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 22-ID11
シンクロトロンAPS 24-ID-C21
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2011年8月1日
ADSC QUANTUM 3152CCD2011年8月22日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystal, Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystal, Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 33622 / Num. obs: 33622 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 39.3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.21-2.251,294.8
2.25-2.291,297
2.29-2.341,298.5
2.34-2.41,298.5
2.4-2.461,298.9
2.46-2.531,298.5
2.53-2.61,299
2.6-2.681,299.4
2.68-2.781,299.4
2.78-2.891,299.5
2.89-3.021,299.6
3.02-3.181,299.8
3.18-3.381,299.8
3.38-3.641,299.9
3.64-4.011,299.9
4.01-4.591,299.9
4.59-5.781,2100
5.78-501,299.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.reflection_file_editor: 1.7.1_743)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7.1_743位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→39.858 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 21.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2269 1701 5 %Random
Rwork0.2098 ---
obs0.2107 -99.76 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.578 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.858 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 3 202 3693
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8234798
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4861343
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056521
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004622
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.26480.26381400.26252641X-RAY DIFFRACTION99
2.2648-2.33790.28441410.24552656X-RAY DIFFRACTION100
2.3379-2.42150.25181400.23492657X-RAY DIFFRACTION100
2.4215-2.51840.25581400.23222693X-RAY DIFFRACTION100
2.5184-2.6330.31091440.2412665X-RAY DIFFRACTION100
2.633-2.77180.26361380.23912673X-RAY DIFFRACTION100
2.7718-2.94540.2411430.23562679X-RAY DIFFRACTION100
2.9454-3.17270.24511390.23522692X-RAY DIFFRACTION100
3.1727-3.49190.2521430.21662701X-RAY DIFFRACTION100
3.4919-3.99670.20661430.19862705X-RAY DIFFRACTION100
3.9967-5.03390.18021400.17242746X-RAY DIFFRACTION100
5.0339-39.86420.21761500.19952818X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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