[日本語] English
万見
- PDB-4da4: Structure of mouse DNMT1 (731-1602) bound to hemimethylated CpG DNA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4da4
タイトルStructure of mouse DNMT1 (731-1602) bound to hemimethylated CpG DNA
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • DNA_LOWER_STRAND
  • DNA_UPPER_STRAND
キーワードTransferase/DNA / Maintenance DNA methylation / Covalent Complex / Transferase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...SUMOylation of DNA methylation proteins / chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / PRC2 methylates histones and DNA / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / S-adenosylmethionine metabolic process / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / germ cell nucleus / lncRNA binding / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / pericentric heterochromatin / heterochromatin / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / replication fork / methyltransferase activity / promoter-specific chromatin binding / nuclear estrogen receptor binding / cellular response to amino acid stimulus / histone deacetylase binding / regulation of cell population proliferation / regulation of gene expression / methylation / response to xenobiotic stimulus / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA Methylase; Chain A, domain 2 ...Bromo adjacent homology (BAH) domain / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / SH3 type barrels. / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Song, J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structure-Based Mechanistic Insights into DNMT1-Mediated Maintenance DNA Methylation.
著者: Song, J. / Teplova, M. / Ishibe-Murakami, S. / Patel, D.J.
履歴
登録2012年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
C: DNA_UPPER_STRAND
D: DNA_LOWER_STRAND
E: DNA_UPPER_STRAND
F: DNA_LOWER_STRAND
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,99713
ポリマ－212,7756
非ポリマー1,2237
水15,493860
1
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
C: DNA_UPPER_STRAND
D: DNA_LOWER_STRAND
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,9036
ポリマ－106,3873
非ポリマー5153
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area39090 Å2
手法PISA
2
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
E: DNA_UPPER_STRAND
F: DNA_LOWER_STRAND
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,0957
ポリマ－106,3873
非ポリマー7074
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area38710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.680, 152.042, 96.053
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / Met-1 / DNA methyltransferase MmuI / DNA MTase MmuI / M.MmuI / MCMT


分子量: 98980.555 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 731-1602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dnmt1, Dnmt, Met1, Uim / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL
参照: UniProt: P13864, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 CEDF

#2: DNA鎖 DNA_UPPER_STRAND


分子量: 3678.407 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized
#3: DNA鎖 DNA_LOWER_STRAND


分子量: 3728.462 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically synthesized

-
非ポリマー , 4種, 867分子

#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 860 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 3 mM TCEP, 0.1 M sodium citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月12日
放射モノクロメーター: Si mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 78812 / Num. obs: 77126 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 98

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→39.47 Å / SU ML: 0.82 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 3882 5.04 %
Rwork0.196 --
obs0.198 77070 97.8 %
all-78812 -
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.4 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.3146 Å2-0 Å21.4507 Å2
2---6.5241 Å2-0 Å2
3----5.7905 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13152 978 69 860 15059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00614684
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1920142
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5345456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0882131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.63080.33951360.29972524X-RAY DIFFRACTION95
2.6308-2.66410.35391510.30912588X-RAY DIFFRACTION98
2.6641-2.69910.40051260.28912623X-RAY DIFFRACTION99
2.6991-2.73610.34411430.28972647X-RAY DIFFRACTION98
2.7361-2.77520.34411380.26442596X-RAY DIFFRACTION99
2.7752-2.81660.33741320.26042648X-RAY DIFFRACTION98
2.8166-2.86060.3281470.26022609X-RAY DIFFRACTION99
2.8606-2.90750.29481200.2542659X-RAY DIFFRACTION98
2.9075-2.95760.34511320.24262614X-RAY DIFFRACTION99
2.9576-3.01140.2891440.22052634X-RAY DIFFRACTION99
3.0114-3.06920.29251370.20882610X-RAY DIFFRACTION98
3.0692-3.13190.23181430.20332610X-RAY DIFFRACTION98
3.1319-3.19990.2511480.19982656X-RAY DIFFRACTION99
3.1999-3.27430.21741210.192633X-RAY DIFFRACTION99
3.2743-3.35620.21691180.19312650X-RAY DIFFRACTION99
3.3562-3.44690.27361250.19282652X-RAY DIFFRACTION98
3.4469-3.54820.25371520.19692625X-RAY DIFFRACTION99
3.5482-3.66270.25211480.19462599X-RAY DIFFRACTION98
3.6627-3.79350.23191450.18342633X-RAY DIFFRACTION98
3.7935-3.94530.22881460.16982626X-RAY DIFFRACTION98
3.9453-4.12460.22231420.15232628X-RAY DIFFRACTION98
4.1246-4.34180.18741480.14822611X-RAY DIFFRACTION98
4.3418-4.61350.18791550.14192586X-RAY DIFFRACTION97
4.6135-4.96910.19091260.15022623X-RAY DIFFRACTION97
4.9691-5.46790.22891600.17412561X-RAY DIFFRACTION96
5.4679-6.25650.20781300.19952573X-RAY DIFFRACTION96
6.2565-7.87220.27071460.21362583X-RAY DIFFRACTION96
7.8722-39.4670.18291230.17032587X-RAY DIFFRACTION94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る