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- PDB-4d8o: Crystal Structure of the ankyrin-B ZU5-ZU5-UPA-DD tandem -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d8o
タイトルCrystal Structure of the ankyrin-B ZU5-ZU5-UPA-DD tandem
要素Ankyrin-2
キーワードPROTEIN BINDING / ZU5 / UPA / death domain / supramodule
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential ...protein localization to T-tubule / atrial cardiac muscle cell to AV node cell communication / SA node cell to atrial cardiac muscle cell communication / regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / positive regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / protein localization to M-band / positive regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / T-tubule organization / SA node cell action potential / membrane depolarization during SA node cell action potential / protein localization to organelle / paranodal junction assembly / regulation of SA node cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / atrial cardiac muscle cell action potential / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of cation channel activity / protein localization to endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / response to methylmercury / cytoskeletal anchor activity / atrial septum development / positive regulation of potassium ion transport / costamere / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of calcium ion transport / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / M band / protein localization to cell surface / regulation of cardiac muscle cell contraction / Interaction between L1 and Ankyrins / A band / spectrin binding / regulation of heart rate by cardiac conduction / regulation of calcium ion transport / intercalated disc / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / COPI-mediated anterograde transport / T-tubule / regulation of heart rate / protein localization to plasma membrane / regulation of protein stability / recycling endosome / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / endocytosis / protein localization / protein transport / ATPase binding / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / lysosome / early endosome / cytoskeleton / protein stabilization / neuron projection / apical plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2660 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. ...Immunoglobulin-like - #2660 / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 - #30 / : / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Ankyrin repeats (many copies) / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.203 Å
データ登録者Wei, Z. / Wang, C. / Yu, C. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structure of the ZU5-ZU5-UPA-DD tandem of ankyrin-B reveals interaction surfaces necessary for ankyrin function
著者: Wang, C. / Yu, C. / Ye, F. / Wei, Z. / Zhang, M.
履歴
登録2012年1月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1371
ポリマ－66,1371
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.674, 80.056, 94.988
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin-2 / ANK-2 / Ankyrin-B / Brain ankyrin / Non-erythroid ankyrin


分子量: 66136.508 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 966-1535 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANK2 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q01484
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A PART OF RESIDUES 1211-1219 IN Q01484 HAS BEEN DELETED. THE SEQUENCE OF RESIDUES 1220-1535 IS FROM ...A PART OF RESIDUES 1211-1219 IN Q01484 HAS BEEN DELETED. THE SEQUENCE OF RESIDUES 1220-1535 IS FROM ISOFORM 2 OF ANKYRIN-2 (Q01484-2).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 % / Mosaicity: 0.312 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 18% PEG3350, 0.2M ammonium acetate, 5% n-Octyl-beta-D-glucoside, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2010年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 29634 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.187 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.247.30.48314580.9871100
2.24-2.287.30.46514551.0781100
2.28-2.327.30.42814611.051100
2.32-2.377.30.35314731.0671100
2.37-2.427.30.30314821.0871100
2.42-2.487.30.27914631.1631100
2.48-2.547.20.23414661.1541100
2.54-2.617.20.19214721.2341100
2.61-2.697.20.17814841.2521100
2.69-2.777.20.14814671.3331100
2.77-2.877.10.13314711.2351100
2.87-2.997.10.11914891.2851100
2.99-3.126.90.10214801.2541100
3.12-3.296.60.09315061.35199.9
3.29-3.496.40.08214811.2971100
3.49-3.7660.07414951.276199.9
3.76-4.145.90.06715101.18199.6
4.14-4.745.50.06115101.175199.1
4.74-5.975.80.0615251.158199.5
5.97-505.20.06114861.157190.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3F59, 3G5B, 2YVI

3f59

3g5b

2yvi


解像度: 2.203→36.887 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.24 / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1457 5.13 %RANDOM
Rwork0.2078 ---
obs0.2096 28402 95.26 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.329 Å2 / ksol: 0.375 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 154.8 Å2 / Biso mean: 57.1454 Å2 / Biso min: 25.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.1816 Å2-0 Å2-0 Å2
2---6.4946 Å2-0 Å2
3----8.6869 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.203→36.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3989 0 0 101 4090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054076
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8745527
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059631
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5211509
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.203-2.28180.29881410.25362435257689
2.2818-2.37310.29091220.23962524264690
2.3731-2.48110.29741450.23522589273493
2.4811-2.61190.30351410.23322636277794
2.6119-2.77550.29041490.22842698284796
2.7755-2.98970.26571630.23312707287097
2.9897-3.29040.24881620.22182815297799
3.2904-3.76610.28951530.201628162969100
3.7661-4.74330.17271440.17532870301499
4.7433-36.89180.23091370.20522855299295
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34051.6989-1.28931.4262-1.84713.88550.1385-0.2502-0.06190.1088-0.1579-0.01610.32970.26740.02090.43990.01050.03670.3420.00920.3158-28.2016-22.309934.5137
21.57450.0550.53491.3897-1.03862.37050.0373-0.1119-0.1427-0.12510.02240.15970.0887-0.1679-0.03320.3111-0.0445-0.01650.2955-0.01450.3435-38.6041-13.90073.6514
32.17891.6010.15222.70710.98691.927-0.08840.0954-0.0274-0.28540.19-0.1811-0.3410.2359-0.10270.3377-0.04490.05120.31520.0110.2964-7.1032-0.543224.0622
41.91041.38170.52744.5912.27291.8036-0.19530.23470.21410.38470.29130.28170.46020.3209-0.04740.5062-0.00680.03840.4596-0.10920.44411.1842-15.962721.3993
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 964:1124A964 - 1124
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 1125:1289A1125 - 1289
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 1290:1423A1290 - 1423
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resseq 1452:1529A1452 - 1529

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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