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万見
- PDB-4d7y: Crystal structure of mouse C1QL1 globular domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d7y
タイトルCrystal structure of mouse C1QL1 globular domain
要素C1Q-RELATED FACTOR
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


climbing fiber / motor learning / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / regulation of synapse pruning / collagen trimer / neuron remodeling / synaptic cleft / presynapse / signaling receptor binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls ...: / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICKEL (II) ION / C1q-related factor
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Kakegawa, W. / Mitakidis, N. / Miura, E. / Abe, M. / Matsuda, K. / Takeo, Y. / Kohda, K. / Motohashi, J. / Takahashi, A. / Nagao, S. ...Kakegawa, W. / Mitakidis, N. / Miura, E. / Abe, M. / Matsuda, K. / Takeo, Y. / Kohda, K. / Motohashi, J. / Takahashi, A. / Nagao, S. / Muramatsu, S. / Watanabe, M. / Sakimura, K. / Aricescu, A.R. / Yuzaki, M.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2015
タイトル: Anterograde C1Ql1 Signaling is Required in Order to Determine and Maintain a Single-Winner Climbing Fiber in the Mouse Cerebellum
著者: Kakegawa, W. / Mitakidis, N. / Miura, E. / Abe, M. / Matsuda, K. / Takeo, Y. / Kohda, K. / Motohashi, J. / Takahashi, A. / Nagao, S. / Muramatsu, S. / Watanabe, M. / Sakimura, K. / Aricescu, A.R. / Yuzaki, M.
履歴
登録2014年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C1Q-RELATED FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4518
ポリマ－16,0141
非ポリマー4377
水1,53185
1
A: C1Q-RELATED FACTOR
ヘテロ分子

A: C1Q-RELATED FACTOR
ヘテロ分子

A: C1Q-RELATED FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,35324
ポリマ－48,0413
非ポリマー1,31221
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area8150 Å2
ΔGint-183.8 kcal/mol
Surface area11560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.080, 68.080, 65.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1259-

CD

21A-1260-

CD

31A-1261-

NI

41A-1262-

NI

51A-1263-

CL

61A-1265-

CL

71A-2034-

HOH

81A-2045-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 C1Q-RELATED FACTOR / C1Q AND TUMOR NECROSIS FACTOR-RELATED PROTEIN 14 / C1Q/TNF-R ELATED PROTEIN 14 / CTRP14 / ...C1Q AND TUMOR NECROSIS FACTOR-RELATED PROTEIN 14 / C1Q/TNF-R ELATED PROTEIN 14 / CTRP14 / COMPLEMENT COMPONENT 1Q SUBCOMPONENT-LIKE 1 / C1QL1


分子量: 16013.554 Da / 分子数: 1 / 断片: C1Q, UNP RESIDUES 125-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O88992

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非ポリマー , 5種, 92分子

#2: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細ETG AT THE N-TERMINUS AND GTKHHHHHH AT THE C-TERMINUS ORIGINATE FROM THE EXPRESSION VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.12 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5
詳細: 0.02M NICKEL(II) CHLORIDE HEXAHYDRATE, 0.02M MAGNESIUM CHLORIDE HEXAHYDRATE, 0.02M CADMIUM CHLORIDE HYDRATE, 0.1M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH 4.5, 24% W/V POLYETHYLENE GLYCOL, MONOMETHYL ETHER 2,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→43.94 Å / Num. obs: 20630 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 13.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.9
反射 シェル解像度: 1.44→1.48 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1C28

1c28


解像度: 1.44→34.04 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 17.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1693 1025 5 %
Rwork0.1401 --
obs0.1415 20628 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→34.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1009 0 7 85 1101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0961440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.756373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049149
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004191
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4401-1.5160.2551560.20542800X-RAY DIFFRACTION100
1.516-1.6110.20931640.17832805X-RAY DIFFRACTION100
1.611-1.73540.20051600.15392767X-RAY DIFFRACTION100
1.7354-1.910.15131270.13872790X-RAY DIFFRACTION100
1.91-2.18630.16081280.12942847X-RAY DIFFRACTION100
2.1863-2.75440.18491360.14172803X-RAY DIFFRACTION100
2.7544-34.04950.14581540.12722791X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.5486 Å / Origin y: 27.5958 Å / Origin z: 7.7109 Å
111213212223313233
T0.0955 Å20.0015 Å20.0054 Å2-0.0907 Å20.0032 Å2--0.1004 Å2
L0.3112 °20.1305 °20.162 °2-0.444 °20.0483 °2--0.1449 °2
S-0.0096 Å °-0.0172 Å °-0.0566 Å °0.0057 Å °0.0191 Å °0.0235 Å °0.0637 Å °-0.0081 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN 'A' AND (RESID 128 THROUGH 258 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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