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- PDB-4d1n: Structure of human nNOS heme domain with L-Arg bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d1n
タイトルStructure of human nNOS heme domain with L-Arg bound
要素NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / myoblast fusion / ROS and RNS production in phagocytes / negative regulation of hydrolase activity / tetrahydrobiopterin binding / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / arginine binding / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel ...positive regulation of membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / myoblast fusion / ROS and RNS production in phagocytes / negative regulation of hydrolase activity / tetrahydrobiopterin binding / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / arginine binding / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / positive regulation of sodium ion transmembrane transport / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / cadmium ion binding / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of calcium ion transport / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of serotonin uptake / calcium channel regulator activity / nitric-oxide synthase (NADPH) / multicellular organismal response to stress / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / sodium channel regulator activity / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase activity / xenobiotic catabolic process / arginine catabolic process / striated muscle contraction / regulation of sodium ion transport / Ion homeostasis / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / photoreceptor inner segment / response to hormone / cell redox homeostasis / sarcoplasmic reticulum / cell periphery / cellular response to growth factor stimulus / sarcolemma / vasodilation / calcium-dependent protein binding / FMN binding / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / response to heat / scaffold protein binding / transmembrane transporter binding / response to lipopolysaccharide / dendritic spine / postsynaptic density / cytoskeleton / response to hypoxia / calmodulin binding / membrane raft / heme binding / synapse / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / PDZ domain / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structures of Human Constitutive Nitric Oxide Synthases
著者: Li, H. / Jamal, J. / Plaza, C. / Pineda, S.H. / Chreifi, G. / Jing, Q. / Cinelli, M.A. / Silverman, R.B. / Poulos, T.L.
履歴
登録2014年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN
C: NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN
D: NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,52925
ポリマ－194,6214
非ポリマー4,90721
水15,421856
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25750 Å2
ΔGint-185 kcal/mol
Surface area64480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.923, 84.664, 166.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.94, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
NITRIC OXIDE SYNTHASE, BRAIN / CONSTITUTIVE NOS / NC-NOS / NOS TYPE I / NEURONAL NOS / N-NOS / NNOS / PEPTIDYL-CYSTEINE S- ...CONSTITUTIVE NOS / NC-NOS / NOS TYPE I / NEURONAL NOS / N-NOS / NNOS / PEPTIDYL-CYSTEINE S-NITROSYLASE NOS1 / BNOS / NEURONAL NITRIC OXIDE SYNTHASE


分子量: 48655.316 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 302-721 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29475

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非ポリマー , 6種, 877分子

#2: 化合物
ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物
ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 856 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細L-ARGININE (LRG): SUBSTRATE OF NOS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 % / 解説: RPIM 0.446 CC ONE HALF 0.666
結晶化pH: 5
詳細: 11-13% PEG3350, 50MM CITRIC ACID 50MM BIS-TRIS-PROPANE, 10% GLYCEROL, 5 MM TCEP, pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. obs: 149877 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.03→2.07 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OM4

1om4


解像度: 2.03→46.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 7.285 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.141 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. RESIDUES 344 TO 352 ARE DISORDERED IN CHAINS B AND D ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20863 7549 5.1 %RANDOM
Rwork0.17695 ---
obs0.17855 141877 94.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.583 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.58 Å20 Å21.53 Å2
2---1.86 Å20 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→46.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13544 0 332 856 14732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01914303
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3891.96619468
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29551662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00423.835678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.237152359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0511584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.22028
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02111008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.027→2.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 543 -
Rwork0.26 9753 -
obs--88.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.96060.3151-0.0630.95570.09941.18790.0327-0.15580.02180.32020.0402-0.0022-0.24910.0746-0.07290.23850.04-0.0290.0758-0.00790.0565210.83835.07467.216
21.25430.13260.03941.26140.10710.7595-0.04950.1-0.1764-0.0540.06710.2822-0.0164-0.1464-0.01760.01910.0027-0.03680.11330.04880.2151190.37811.946.8
30.8131-0.2252-0.01090.9467-0.10291.13110.03760.1129-0.0153-0.17830.0242-0.0109-0.1426-0.0492-0.06180.0889-0.0152-0.03050.06030.00780.0644225.10531.91415.815
41.4950.0116-0.11781.2167-0.19640.8436-0.0273-0.1813-0.20640.1654-0.0064-0.3214-0.00210.17190.03370.03740.0084-0.08390.10960.00330.2516246.60312.39738.914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A302 - 770
2X-RAY DIFFRACTION2B302 - 770
3X-RAY DIFFRACTION3C302 - 770
4X-RAY DIFFRACTION4D302 - 770

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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