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- PDB-4d0f: Human Notch1 EGF domains 11-13 mutant T466A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d0f
タイトルHuman Notch1 EGF domains 11-13 mutant T466A
要素NEUROGENIC LOCUS NOTCH HOMOLOG PROTEIN 1
キーワードTRANSCRIPTION / METAL-BINDING / TRANSMEMBRANE / DEVELOPMENTAL / PROTEIN / NOTCH SIGNALING PATHWAY / DIFFERENTIATION / PHOSPHORYLATION / EGF-LIKE DOMAIN / REGULATION / RECEPTOR / ACTIVATOR / ANK REPEAT / SIGNALLING / GLYCOPROTEIN / EXTRACELLULAR / JAGGED / NUCLEUS / MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


Notch signaling pathway involved in regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / retinal cone cell differentiation / epithelial cell fate commitment / Defective LFNG causes SCDO3 / inhibition of neuroepithelial cell differentiation / coronary sinus valve morphogenesis / cardiac right atrium morphogenesis / cardiac right ventricle formation / growth involved in heart morphogenesis / cell differentiation in spinal cord ...Notch signaling pathway involved in regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / retinal cone cell differentiation / epithelial cell fate commitment / Defective LFNG causes SCDO3 / inhibition of neuroepithelial cell differentiation / coronary sinus valve morphogenesis / cardiac right atrium morphogenesis / cardiac right ventricle formation / growth involved in heart morphogenesis / cell differentiation in spinal cord / venous endothelial cell differentiation / arterial endothelial cell differentiation / neuroendocrine cell differentiation / negative regulation of pro-B cell differentiation / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / negative regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / mitral valve formation / cell migration involved in endocardial cushion formation / negative regulation of photoreceptor cell differentiation / : / regulation of somitogenesis / endocardium morphogenesis / foregut morphogenesis / distal tubule development / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / cardiac chamber formation / auditory receptor cell fate commitment / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / atrioventricular node development / positive regulation of transcription of Notch receptor target / positive regulation of aorta morphogenesis / cellular response to tumor cell / collecting duct development / compartment pattern specification / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / vasculogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of extracellular matrix assembly / endocardial cell differentiation / chemical synaptic transmission, postsynaptic / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / epidermal cell fate specification / T-helper 17 type immune response / cardiac ventricle morphogenesis / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / mesenchymal cell development / coronary vein morphogenesis / cardiac left ventricle morphogenesis / cardiac vascular smooth muscle cell development / negative regulation of myotube differentiation / left/right axis specification / negative regulation of catalytic activity / glomerular mesangial cell development / somatic stem cell division / negative regulation of cell adhesion molecule production / apoptotic process involved in embryonic digit morphogenesis / endocardium development / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / positive regulation of endothelial cell differentiation / cardiac epithelial to mesenchymal transition / interleukin-17-mediated signaling pathway / pericardium morphogenesis / cardiac atrium morphogenesis / Pre-NOTCH Processing in Golgi / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / cardiac muscle cell myoblast differentiation / negative regulation of collagen biosynthetic process / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / neuronal stem cell population maintenance / regulation of stem cell proliferation / positive regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / negative regulation of oligodendrocyte differentiation / calcium-ion regulated exocytosis / tissue regeneration / luteolysis / pulmonary valve morphogenesis / prostate gland epithelium morphogenesis / heart trabecula morphogenesis / endoderm development / coronary artery morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of myoblast differentiation / negative regulation of biomineral tissue development / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / tube formation / astrocyte differentiation / negative regulation of stem cell differentiation / positive regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of BMP signaling pathway / cardiac muscle tissue morphogenesis / inflammatory response to antigenic stimulus / transcription regulator activator activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / sprouting angiogenesis
類似検索 - 分子機能
Neurogenic locus notch homolog protein 1 / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / : / Notch / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD ...Neurogenic locus notch homolog protein 1 / Notch, C-terminal / Domain of unknown function / : / Notch / Notch, NOD domain / Notch, NODP domain / NOTCH protein / NOTCH protein / NOD / NODP / Notch-like domain superfamily / LNR (Lin-12/Notch) repeat profile. / LNR domain / Notch domain / Domain found in Notch and Lin-12 / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Calcium-binding EGF domain / Laminin / Laminin / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ribbon / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurogenic locus notch homolog protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Taylor, P. / Takeuchi, H. / Sheppard, D. / Chillakuri, C. / Lea, S.M. / Haltiwanger, R.S. / Handford, P.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Fringe-Mediated Extension of O-Linked Fucose in the Ligand-Binding Region of Notch1 Increases Binding to Mammalian Notch Ligands.
著者: Taylor, P. / Takeuchi, H. / Sheppard, D. / Chillakuri, C. / Lea, S.M. / Haltiwanger, R.S. / Handford, P.A.
履歴
登録2014年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Atomic model
改定 1.22014年6月4日Group: Database references
改定 1.32018年2月7日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEUROGENIC LOCUS NOTCH HOMOLOG PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0105
ポリマ－14,8281
非ポリマー1824
水23413
1
A: NEUROGENIC LOCUS NOTCH HOMOLOG PROTEIN 1
ヘテロ分子

A: NEUROGENIC LOCUS NOTCH HOMOLOG PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,02010
ポリマ－29,6552
非ポリマー3658
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area1080 Å2
ΔGint-35.7 kcal/mol
Surface area16620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.620, 62.620, 126.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 NEUROGENIC LOCUS NOTCH HOMOLOG PROTEIN 1 / NOTCH 1 / HN1 / TRANSLOCATION-ASSOCIATED NOTCH PROTEIN TAN-1 / HUMAN NOTCH


分子量: 14827.578 Da / 分子数: 1 / 断片: EGF 11-13 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQE30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P46531
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.23 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.75
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→63.3 Å / Num. obs: 3956 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 55.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VJ3

2vj3


解像度: 2.8→41.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9171 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8721 / SU R Cruickshank DPI: 2.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.384 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.363
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2645 177 4.47 %RANDOM
Rwork0.2229 ---
obs0.2247 3956 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.3954 Å20 Å20 Å2
2---8.3954 Å20 Å2
3---16.7908 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.525 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→41.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数933 0 7 13 953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01977HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.331334HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d331SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes36HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes140HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it977HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.77
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.91
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion125SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1097SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→3.13 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3104 59 5.39 %
Rwork0.2455 1035 -
all0.2491 1094 -
obs--98.6 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.3436 Å / Origin y: -18.434 Å / Origin z: 0.8334 Å
111213212223313233
T0.331 Å2-0.3202 Å20.0446 Å2-0.1066 Å20.0062 Å2---0.3662 Å2
L0.8735 °20.1756 °2-0.9775 °2--0.0884 °2-0.9914 °2--21.0225 °2
S0.0528 Å °0.0886 Å °-0.087 Å °0.11 Å °0.105 Å °-0.0656 Å °-0.862 Å °-0.2311 Å °-0.1578 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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