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万見
- PDB-4cvo: Crystal structure of the N-terminal colied-coil domain of human D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cvo
タイトルCrystal structure of the N-terminal colied-coil domain of human DNA excision repair protein ERCC-6
要素DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-6
キーワードHYDROLASE / COCKAYNE SYNDROME / NUCLEOTIDE EXCISION REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / B-WICH complex / single strand break repair / DNA translocase activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA protection / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / response to superoxide / photoreceptor cell maintenance ...double-strand break repair via synthesis-dependent strand annealing / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / B-WICH complex / single strand break repair / DNA translocase activity / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA protection / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / response to superoxide / photoreceptor cell maintenance / reciprocal meiotic recombination / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / response to UV-B / RNA polymerase binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / protein tyrosine kinase activator activity / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / response to X-ray / pyrimidine dimer repair / transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / ATP-dependent activity, acting on DNA / transcription-coupled nucleotide-excision repair / JNK cascade / positive regulation of DNA repair / helicase activity / neurogenesis / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / transcription elongation factor complex / DNA damage checkpoint signaling / regulation of DNA-templated transcription elongation / response to gamma radiation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / neuron differentiation / base-excision repair / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / response to toxic substance / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron projection development / response to oxidative stress / transcription by RNA polymerase II / chromatin remodeling / DNA repair / chromatin binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal ...: / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Newman, J.A. / Krojer, T. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the N-Terminal Colied-Coil Domain of Human DNA Excision Repair Protein Ercc-6
著者: Newman, J.A. / Krojer, T. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7882
ポリマ－8,7641
非ポリマー241
水48627
1
A: DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-6
ヘテロ分子

A: DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5764
ポリマ－17,5272
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_875-x+3,-y+2,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-14.5 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.444, 37.444, 321.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1159-

MG

21A-2003-

HOH

31A-2004-

HOH

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要素

#1: タンパク質 DNA EXCISION REPAIR PROTEIN ERCC-6 / ATP-DEPENDENT HELICASE ERCC6 / COCKAYNE SYNDROME PROTEIN CSB


分子量: 8763.654 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL COIED-COIL DOMAIN, RESIDUES 84-160 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03468, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST TWO RESIDUES REMAIN AFTER CLEAVAGE OF PURIFICATION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.84 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.6 M MAGNESIUM SULFATE, 0.1 M MES PH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→45.9 Å / Num. obs: 12739 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 38.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 1.15 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→35.696 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 28.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2553 1051 4.9 %
Rwork0.2364 --
obs0.2373 12582 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 78.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数520 0 1 27 548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.925710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.122188
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00394
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8501-1.93430.34751250.32422526X-RAY DIFFRACTION100
1.9343-2.03630.31011280.29172541X-RAY DIFFRACTION99
2.0363-2.16390.24651210.23862577X-RAY DIFFRACTION100
2.1639-2.33090.22991250.19362571X-RAY DIFFRACTION100
2.3309-2.56540.181200.2122531X-RAY DIFFRACTION100
2.5654-2.93650.23361560.22582538X-RAY DIFFRACTION100
2.9365-3.6990.26211290.25182562X-RAY DIFFRACTION100
3.699-35.70310.26881470.23252550X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.6334 Å / Origin y: 27.8008 Å / Origin z: 37.3129 Å
111213212223313233
T0.6256 Å20.4122 Å2-0.0479 Å2-0.7935 Å2-0.0072 Å2--0.5126 Å2
L1.5057 °20.4868 °20.955 °2-1.6127 °20.041 °2--1.7471 °2
S-0.1303 Å °0.1349 Å °0.2482 Å °-0.4376 Å °0.1314 Å °0.2012 Å °-0.9251 Å °-0.0846 Å °-0.3212 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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