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万見
- PDB-4cv4: PIH N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cv4
タイトルPIH N-terminal domain
要素PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードCHAPERONE / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / box C/D snoRNP assembly / positive regulation of TORC1 signaling / epithelial cell differentiation ...TORC1 complex assembly / snoRNA localization / positive regulation of glucose mediated signaling pathway / pre-snoRNP complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / box C/D snoRNP assembly / positive regulation of TORC1 signaling / epithelial cell differentiation / histone reader activity / phosphoprotein binding / rRNA processing / histone binding / ATPase binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / nucleolus / protein kinase binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PIH1D1/2/3, CS-like domain / PIH1 CS-like domain / PIH1, N-terminal / PIH1 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PIH1 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.902 Å
データ登録者Morgan, R.M. / Roe, S.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Phosphorylation-Dependent Recruitment of Tel2 to Hsp90 by Pih1.
著者: Pal, M. / Morgan, M. / Phelps, S.E. / Roe, S.M. / Parry-Morris, S. / Downs, J.A. / Polier, S. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
履歴
登録2014年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Atomic model
改定 1.22014年6月25日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4206
ポリマ－14,9771
非ポリマー4435
水3,207178
1
A: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子

A: PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,84012
ポリマ－29,9542
非ポリマー88610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_557-x,y,-z+21
Buried area3650 Å2
ΔGint-138.7 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.860, 50.140, 35.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2046-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PIH1 DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / NUCLEOLAR PROTEIN 17 HOMOLOG / PIH1D1


分子量: 14976.923 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 47-179 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CQJ2
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.02M MAGNESIUM CHLORIDE HEXAHYDRATE, 0.002M COBALT (2) CHLORIDE, 0.05M HEPES PH 7.5, 2M AMMONIUM SULFATE, 0.001M SPERMINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187
検出器タイプ: SATURN / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月1日 / 詳細: VARIMAX-HF MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→34.25 Å / Num. obs: 8928 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 10.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 1.9→2.16 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 14.9 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CKT

4ckt


解像度: 1.902→34.249 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1585 425 4.8 %
Rwork0.1187 --
obs0.1207 8925 94.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 13.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.902→34.249 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1011 0 21 178 1210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2551489
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.584406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07163
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006191
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9021-2.17720.18551240.11572629X-RAY DIFFRACTION88
2.1772-2.74290.16731460.11952886X-RAY DIFFRACTION98
2.7429-34.25460.1441550.11952985X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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