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- PDB-4ctn: Glucopyranosylidene-spiro-iminothiazolidinone, a New Bicyclic Rin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ctn
タイトルGlucopyranosylidene-spiro-iminothiazolidinone, a New Bicyclic Ring System: Synthesis, Derivatization, and Evaluation as Glycogen Phosphorylase Inhibitors by Enzyme Kinetic and Crystallographic Methods
要素GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
キーワードTRANSFERASE / TYPE 2 DIABETES / INHIBITOR / STRUCTURE-BASED DRUG DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Chem-M8P / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Alexacou, K.M. / Papakonstantinou, M. / Leonidas, D.D. / Zographos, S.E. / Chrysina, E.D.
引用
ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Glucopyranosylidene-Spiro-Iminothiazolidinone, a New Bicyclic Ring System: Synthesis, Derivatization, and Evaluation for Inhibition of Glycogen Phosphorylase by Enzyme Kinetic and Crystallographic Methods.
著者: Czifrak, K. / Deak, S. / Pahi, A. / Kover, K.E. / Docsa, T. / Gergely, P. / Alexacou, K.M. / Papakonstantinou, M. / Leonidas, D.D. / Zographos, S.E. / Chrysina, E.D. / Somsak, L.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1998
タイトル: The Structure of a Glycogen Phosphorylase Glucopyranose Spirohydantoin Complex at 1.8 A Resolution and 100 K: The Role of the Water Structure and its Contribution to Binding.
著者: Gregoriou, M. / Noble, M.E. / Watson, K.A. / Garman, E.F. / Krulle, T.M. / De La Fuente, C. / Fleet, G.W. / Oikonomakos, N.G. / Johnson, L.N.
履歴
登録2014年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,3205
ポリマ－97,4221
非ポリマー8984
水2,936163
1
A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,64110
ポリマ－194,8452
非ポリマー1,7968
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area5700 Å2
ΔGint-14.8 kcal/mol
Surface area56450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.760, 127.760, 116.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GLYCOGEN PHOSPHORYLASE, MUSCLE FORM / MYOPHOSPHORYLASE


分子量: 97422.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase

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非ポリマー , 5種, 167分子

#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-M8P / N-[(2Z,5R,7R,8S,9S,10R)-8,9,10-trihydroxy-7-(hydroxymethyl)-4-oxo-6-oxa-1-thia-3-azaspiro[4.5]dec-2-ylidene]naphthalene-2-carboxamide / (2R)-3α,4β,5α-トリヒドロキシ-6β-(ヒドロキシメチル)-2′-(2-ナフチルカルボニルイミノ)スピロ[(以下略)


分子量: 418.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18N2O7S
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.64 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 25MG/ML ENZYME, 1MM SPERMINE, 10MM BES, 3MM DTT, 0.1MM EDTA, PH 6.7, AT 16OC.

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.04498
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04498 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→35.7 Å / Num. obs: 55833 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.1→32.03 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PYD

2pyd


解像度: 2.1→32.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 4.39 / SU ML: 0.115 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.199 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21837 2836 5.1 %RANDOM
Rwork0.18119 ---
obs0.18305 52967 98.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.192 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→32.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6562 0 56 163 6781
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0196766
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0531.969161
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7223.00114798
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.475804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.55223.536345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.562151169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5011559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2991
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217644
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021644
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6623.9143225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6623.9133224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6635.864026
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0794.2693541
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 199 -
Rwork0.239 3860 -
obs--99.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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