[日本語] English
万見
- PDB-4cnc: Crystal structure of human 5T4 (Wnt-activated inhibitory factor 1... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cnc
タイトルCrystal structure of human 5T4 (Wnt-activated inhibitory factor 1, Trophoblast glycoprotein)
要素TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN
キーワードCELL ADHESION / WAIF1 / TPBG / TROVAX / CANCER / SIGNALING / LEUCINE-RICH REPEATS / WNT/BETA-CATENIN SIGNALING PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


mesenchymal cell migration / dendrite arborization / olfactory learning / positive regulation of chemotaxis / positive regulation of synapse assembly / synaptic transmission, GABAergic / axon terminus / cell chemotaxis / protein localization to plasma membrane / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway ...mesenchymal cell migration / dendrite arborization / olfactory learning / positive regulation of chemotaxis / positive regulation of synapse assembly / synaptic transmission, GABAergic / axon terminus / cell chemotaxis / protein localization to plasma membrane / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / negative regulation of cell population proliferation / dendrite / cell surface / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe ...: / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Trophoblast glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Zhao, Y. / Malinauskas, T. / Harlos, K. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Insights Into the Inhibition of Wnt Signaling by Cancer Antigen 5T4/Wnt-Activated Inhibitory Factor 1.
著者: Zhao, Y. / Malinauskas, T. / Harlos, K. / Jones, E.Y.
履歴
登録2014年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Database references
改定 1.22014年4月23日Group: Database references
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN
B: TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,04532
ポリマ－65,8012
非ポリマー4,24530
水3,225179
1
A: TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,17616
ポリマ－32,9001
非ポリマー2,27615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,86916
ポリマ－32,9001
非ポリマー1,96915
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.600, 95.820, 65.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9999, -0.0099, -0.0092), (0.0106, -0.9974, -0.0712), (-0.0085, -0.0713, 0.9974)
ベクター: 24.0785, 21.8856, 34.1235)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN / 5T4 ONCOFETAL ANTIGEN / 5T4 ONCOFETAL TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN / 5T4 ONCOTROPHOBLAST GLYCOPROTEIN / ...5T4 ONCOFETAL ANTIGEN / 5T4 ONCOFETAL TROPHOBLAST GLYCOPROTEIN / 5T4 ONCOTROPHOBLAST GLYCOPROTEIN / M6P1 / 5T4 / WNT-ACTIVATED INHIBITORY FACTOR 1


分子量: 32900.395 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN, RESIDUES 60-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: EMBRYONIC KIDNEY / 器官: KIDNEY / プラスミド: PURD-5T4/WAIF1ECTO / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GNTI- / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13641

-
糖 , 2種, 8分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 201分子

#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: THE CRYSTALLIZATION SITTING DROP CONTAINED 100 NL OF CONCENTRATED 5T4/WAIF1 (5 MG/ML IN 20 MM TRIS-HCL, PH 7.5, 150 MM NACL) PLUS 100 NL OF 0.2 M (NH4)2SO4, 30 % W/V PEG 4000.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.06
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月26日
詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.06 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→54.33 Å / Num. obs: 59830 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.77→1.82 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5T4, CRYSTAL FORM WITH 1 MOLECULE IN THE ASYMMETRIC UNIT

解像度: 1.77→54.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 5.104 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21727 3022 5.1 %RANDOM
Rwork0.17725 ---
obs0.17929 56784 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.234 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1 Å20 Å20.03 Å2
2---0.77 Å20 Å2
3---1.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→54.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4268 0 257 179 4704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0194615
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024413
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9052.0376294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9173.00310062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3145549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.63223.846195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.93715714
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5331535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215138
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02971
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8382.0742208
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8292.0732207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6943.0992753
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5972.8152407
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.77→1.816 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 230 -
Rwork0.245 4125 -
obs--99.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2509-0.6994-0.23571.6120.17830.3831-0.0287-0.0649-0.03880.04090.01380.1957-0.00040.01590.01490.0525-0.00530.00380.035-0.00270.026110.3101-0.773831.0497
21.0624-0.34040.04370.97210.09130.2682-0.0132-0.09650.01340.0020.0023-0.0904-0.00140.00030.01090.02690.00770.0010.06170.01680.014513.761322.8682-1.7139
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A60 - 344
2X-RAY DIFFRACTION2B60 - 344

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る