+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4chv | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The electron crystallography structure of the cAMP-bound potassium channel MloK1 | ||||||
![]() | CYCLIC NUCLEOTIDE-GATED POTASSIUM CHANNEL MLL3241 | ||||||
![]() | TRANSPORT / 2DX / VOLTAGE GATED POTASSIUM CHANNEL / CNBD / 2D CRYSTAL | ||||||
機能・相同性 | ![]() intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / potassium channel activity / cGMP binding / cAMP binding / protein-containing complex binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å | ||||||
![]() | Kowal, J. / Chami, M. / Baumgartner, P. / Arheit, M. / Chiu, P.L. / Rangl, M. / Scheuring, S. / Schroeder, G.F. / Nimigean, C.M. / Stahlberg, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Ligand-induced structural changes in the cyclic nucleotide-modulated potassium channel MloK1. 著者: Julia Kowal / Mohamed Chami / Paul Baumgartner / Marcel Arheit / Po-Lin Chiu / Martina Rangl / Simon Scheuring / Gunnar F Schröder / Crina M Nimigean / Henning Stahlberg / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Cyclic nucleotide-modulated ion channels are important for signal transduction and pacemaking in eukaryotes. The molecular determinants of ligand gating in these channels are still unknown, mainly ...Cyclic nucleotide-modulated ion channels are important for signal transduction and pacemaking in eukaryotes. The molecular determinants of ligand gating in these channels are still unknown, mainly because of a lack of direct structural information. Here we report ligand-induced conformational changes in full-length MloK1, a cyclic nucleotide-modulated potassium channel from the bacterium Mesorhizobium loti, analysed by electron crystallography and atomic force microscopy. Upon cAMP binding, the cyclic nucleotide-binding domains move vertically towards the membrane, and directly contact the S1-S4 voltage sensor domains. This is accompanied by a significant shift and tilt of the voltage sensor domain helices. In both states, the inner pore-lining helices are in an 'open' conformation. We propose a mechanism in which ligand binding can favour pore opening via a direct interaction between the cyclic nucleotide-binding domains and voltage sensors. This offers a simple mechanistic hypothesis for the coupling between ligand gating and voltage sensing in eukaryotic HCN channels. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 254.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 207.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 866.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 977.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 55.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 80.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2526MC ![]() 2527C ![]() 4chwC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 11.6 Data #1: Potassium channel MloK1 with cAMP ligand [micrographs - single frame] Data #2: Potassium channel MloK1 without cAMP ligand [micrographs - single frame]) |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38595.164 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CAMP PRESENT IN BUFFER / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子線結晶学 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: 2D ARRAY / 3次元再構成法: 電子線結晶学 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: MLOK1 WITH CAMP / タイプ: COMPLEX |
---|---|
緩衝液 | 名称: 20 MM KCL, 1 MM BACL2, 1 MM EDTA, 20 MM TRIS, 0.2 MM CAMP pH: 7.6 詳細: 20 MM KCL, 1 MM BACL2, 1 MM EDTA, 20 MM TRIS, 0.2 MM CAMP |
試料 | 濃度: 1.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-データ収集
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG / 日付: 2012年3月1日 |
---|---|
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3077 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 655 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 85 K / 傾斜角・最大: 46 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 78 |
放射 | 散乱光タイプ: electron |
放射波長 | 相対比: 1 |
-
解析
3次元再構成 | 解像度: 7 Å / 解像度の算出法: OTHER / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 最高解像度: 7 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 7 Å
|