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- PDB-4cht: Crystal structure of the human topoisomerase III alpha-RMI1 compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cht
タイトルCrystal structure of the human topoisomerase III alpha-RMI1 complex with bound calcium ion
要素
  • DNA TOPOISOMERASE 3-ALPHA
  • RECQ-MEDIATED GENOME INSTABILITY PROTEIN 1
キーワードCELL CYCLE / DOUBLE HOLLIDAY JUNCTION DISSOLUTION / DECATENATION / MINIMAL DISSOLVASOME
機能・相同性
機能・相同性情報


RecQ family helicase-topoisomerase III complex / reduction of food intake in response to dietary excess / resolution of DNA recombination intermediates / chromosome separation / DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / resolution of meiotic recombination intermediates / mitochondrial DNA metabolic process / Impaired BRCA2 binding to PALB2 ...RecQ family helicase-topoisomerase III complex / reduction of food intake in response to dietary excess / resolution of DNA recombination intermediates / chromosome separation / DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / resolution of meiotic recombination intermediates / mitochondrial DNA metabolic process / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA topological change / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / response to glucose / meiotic cell cycle / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / multicellular organism growth / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / glucose homeostasis / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA replication / nuclear body / mitochondrial matrix / DNA repair / nucleotide binding / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
RecQ-mediated genome instability protein 1, N-terminal domain / RecQ-mediated genome instability protein Rmi1, C-terminal domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, N-terminal helical domain superfamily / : / Recq-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold / RMI1, N-terminal helical domain / DUF1767 / Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger ...RecQ-mediated genome instability protein 1, N-terminal domain / RecQ-mediated genome instability protein Rmi1, C-terminal domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold domain / RecQ-mediated genome instability protein 1, N-terminal helical domain superfamily / : / Recq-mediated genome instability protein 1, C-terminal OB-fold / RMI1, N-terminal helical domain / DUF1767 / Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger GRF-type profile. / DNA topoisomerase, type IA, zn finger / Topoisomerase DNA binding C4 zinc finger / Topoisomerase I, domain 3 / DNA topoisomerase 3-like, TOPRIM domain / Topoisomerase I; domain 2 / Topoisomerase I, domain 2 / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / Rossmann fold - #140 / Topoisomerase I; domain 4 / Topoisomerase I, domain 4 / Topoisomerase I; domain 3 / DNA topoisomerase, type IA / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 2 / DNA topoisomerase, type IA, active site / Topoisomerase (Topo) IA-type active site signature. / Topoisomerase (Topo) IA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IA, domain 2 / DNA topoisomerase, type IA, DNA-binding domain / DNA topoisomerase, type IA, central / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 1 / DNA topoisomerase, type IA, central region, subdomain 3 / DNA topoisomerase, type IA, core domain / DNA topoisomerase / Bacterial DNA topoisomeraes I ATP-binding domain / Bacterial DNA topoisomerase I DNA-binding domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Distorted Sandwich / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase 3-alpha / RecQ-mediated genome instability protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Bocquet, N. / Bunker, R.D. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural and Mechanistic Insight Into Holliday-Junction Dissolution by Topoisomerase Iiialpha and Rmi1
著者: Bocquet, N. / Bizard, A.H. / Abdulrahman, W. / Larsen, N.B. / Faty, M. / Cavadini, S. / Bunker, R.D. / Kowalczykowski, S.C. / Cejka, P. / Hickson, I.D. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年12月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 1.22014年3月19日Group: Database references
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA TOPOISOMERASE 3-ALPHA
B: RECQ-MEDIATED GENOME INSTABILITY PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,3263
ポリマ－111,2862
非ポリマー401
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-20.2 kcal/mol
Surface area38410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.360, 93.360, 381.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 DNA TOPOISOMERASE 3-ALPHA / DNA TOPOISOMERASE III ALPHA


分子量: 86641.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13472, EC: 5.99.1.2
#2: タンパク質 RECQ-MEDIATED GENOME INSTABILITY PROTEIN 1 / BLM-ASSOCIATED PROTEIN OF 75 KDA / BLAP75 / FAAP75


分子量: 24644.457 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 1-219 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q9H9A7
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 77 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 8% (W/V) PEG 5000 MME, 200 MM CALCIUM CITRATE, 100 MM TRIS/HCL PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月19日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→65.05 Å / Num. obs: 27765 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 89.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 3.25→3.45 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XDSAIMLESSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CGY

4cgy


解像度: 3.25→65.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9089 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8827 / SU R Cruickshank DPI: 1.559 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 2.132 / SU Rfree Blow DPI: 0.354 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.357
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2245 1387 5.01 %RANDOM
Rwork0.1968 ---
obs0.1981 27665 99.69 %-
原子変位パラメータBiso mean: 80.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.6037 Å20 Å20 Å2
2---11.6037 Å20 Å2
3---23.2075 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.686 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→65.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6632 0 1 5 6638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016780HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.069201HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3174SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes185HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes968HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6780HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.06
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion880SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7358SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.37 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2784 148 5.19 %
Rwork0.2511 2704 -
all0.2525 2852 -
obs--99.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3742-0.1078-0.03541.31610.3821.602-0.03290.019-0.0488-0.1020.01410.1493-0.11970.18450.01880.0176-0.1140.0294-0.08940.0032-0.0718-20.8577.531831.4422
22.24472.49642.19152.83622.67122.9437-0.1807-0.09320.1736-0.0888-0.09710.0743-0.2908-0.16660.27780.0405-0.0398-0.11290.0959-0.0202-0.0722-50.042-13.2211-9.5263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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