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万見
- PDB-4chh: N-terminal domain of yeast PIH1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4chh
タイトルN-terminal domain of yeast PIH1p
要素PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
キーワードCHAPERONE / R2TP / TAH1
機能・相同性
機能・相同性情報


R2TP complex / box C/D snoRNP assembly / regulation of cell size / RNA splicing / mRNA processing / rRNA processing / protein folding / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pih1, Ascomycota, CS domain / Fungal Pih1 CS domain / PIH1, N-terminal / : / PIH1 N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein interacting with Hsp90 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Roe, S.M. / Pal, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Phosphorylation-Dependent Recruitment of Tel2 to Hsp90 by Pih1.
著者: Pal, M. / Morgan, M. / Phelps, S.E. / Roe, S.M. / Parry-Morris, S. / Downs, J.A. / Polier, S. / Pearl, L.H. / Prodromou, C.
履歴
登録2013年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
B: PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0925
ポリマ－42,9062
非ポリマー1863
水4,486249
1
A: PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6394
ポリマ－21,4531
非ポリマー1863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,4531
ポリマ－21,4531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.750, 48.290, 96.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN INTERACTING WITH HSP90 1 / NUCLEOLAR PROTEIN 17 / PIH


分子量: 21452.855 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINUS, RESIDUES 1-185 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P38768
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.03666
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03666 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→48.29 Å / Num. obs: 23130 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 27.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 87.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE MOUSE PIH

解像度: 2.03→47.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9251 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9072 / SU R Cruickshank DPI: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.189 / SU Rfree Blow DPI: 0.169 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.166
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2367 1186 5.13 %RANDOM
Rwork0.1855 ---
obs0.188 23117 97.86 %-
原子変位パラメータBiso mean: 37.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.0074 Å20 Å2-0.9576 Å2
2--7.368 Å20 Å2
3----12.3754 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.228 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→47.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2460 0 12 249 2721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012541HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.043452HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1193SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes65HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes364HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2541HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.39
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.92
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion343SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3063SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.12 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.242 131 5.02 %
Rwork0.2204 2478 -
all0.2214 2609 -
obs--97.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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