[日本語] English
万見
- PDB-4ch2: Low-salt crystal structure of a thrombin-GpIbalpha peptide complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ch2
タイトルLow-salt crystal structure of a thrombin-GpIbalpha peptide complex
要素
  • PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300
  • THROMBIN, HEAVY CHAIN
  • THROMBIN, LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / positive regulation of leukocyte tethering or rolling / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of lipid kinase activity / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / extracellular matrix / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / cell morphogenesis / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily ...: / Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl / Chem-0G6 / Prothrombin / Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Freund, S.M.V. / Huntington, J.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Gpibalpha Interacts Exclusively with Exosite II of Thrombin
著者: Lechtenberg, B.C. / Freund, S.M.V. / Huntington, J.A.
履歴
登録2013年11月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22013年12月25日Group: Non-polymer description
改定 1.32014年2月12日Group: Database references
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: THROMBIN, LIGHT CHAIN
B: THROMBIN, HEAVY CHAIN
C: THROMBIN, LIGHT CHAIN
D: THROMBIN, HEAVY CHAIN
P: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300
Q: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,94714
ポリマ－71,6256
非ポリマー1,3228
水8,521473
1
A: THROMBIN, LIGHT CHAIN
B: THROMBIN, HEAVY CHAIN
P: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4747
ポリマ－35,8123
非ポリマー6614
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-19.4 kcal/mol
Surface area15360 Å2
手法PISA
2
C: THROMBIN, LIGHT CHAIN
D: THROMBIN, HEAVY CHAIN
Q: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4747
ポリマ－35,8123
非ポリマー6614
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-18.4 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.570, 50.560, 76.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2196-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUSERSERAA290 - 3156 - 31
21GLUGLUSERSERCC290 - 3156 - 31
12ILEILEGLYGLYBB321 - 5781 - 258
22ILEILEGLYGLYDD321 - 5781 - 258

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACPQ

#1: タンパク質・ペプチド THROMBIN, LIGHT CHAIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET23 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR, PLYSS / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN, RESIDUES 287-300 / GP-IB ALPHA / GPIB-ALPHA / GPIBA / GLYCOPROTEIN IBALPHA / ANTIGEN CD42B-ALPHA / GPIBALPHA PEPTIDE


分子量: 1935.584 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINAL FRAGMENT OF GPIBALPHA, 271-284 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ALL THREE TYROSINE RESIDUES ARE PHOSPHORYLATED / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07359

-
タンパク質 , 1種, 2分子 BD

#2: タンパク質 THROMBIN, HEAVY CHAIN


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET23 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR, PLYSS / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
非ポリマー , 4種, 481分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-0G6 / D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-prolinamide / PPACK


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 453.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H34ClN6O3 / 参照: D-Phe-Pro-Arg-CH2Cl
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

非ポリマーの詳細DEOXY-CHLOROMETHYL-ARGININE (ACL): MODIFIED BY REACTION WITH CATALYTIC HIS AND SER

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 50 MM SODIUM FORMATE, 16% PEG-3350, pH 7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.8
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→41.2 Å / Num. obs: 72363 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PPB

1ppb


解像度: 1.6→37.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 3.027 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED. DISORDERED REGIONS AND SIDE CHAINS ARE NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1873 3646 5 %RANDOM
Rwork0.15452 ---
obs0.15616 68655 96.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.614 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→37.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4685 0 86 473 5244
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0195076
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.024691
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0671.9876910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4113.00310786
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1645618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.74223.451226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.10415825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6321538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0215722
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A10700.12
12C10700.12
21B149300.11
22D149300.11
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 279 -
Rwork0.251 5178 -
obs--98.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.081-1.3833.84990.2311-1.06036.6807-0.11160.23460.79640.0515-0.0164-0.0908-0.4865-0.03510.1280.1321-0.01030.05250.02880.04650.1562-13.8176-3.5863-1.0791
24.63620.34361.4022.5614-0.21551.1410.0483-0.02150.15890.078-0.0611-0.3395-0.05850.19930.01290.0328-0.0152-0.00390.0611-0.01250.1205-2.8041-9.989710.274
35.58693.89543.39248.08854.60434.86230.00910.1875-0.10070.04540.084-0.51490.20980.2761-0.0930.03550.0265-0.01180.02860.00320.0861-5.0029-23.68798.8133
40.96440.4264-0.12010.92290.13180.56810.0305-0.16390.2330.1143-0.02940.0404-0.0035-0.0665-0.00120.0711-0.0006-0.00210.0689-0.03990.0723-25.9455-9.544815.365
52.10.47250.09361.51010.19760.85070.0532-0.12460.2960.1292-0.0421-0.0258-0.0525-0.0461-0.01110.06960.00750.00480.0198-0.01260.0492-24.0107-6.653511.6069
61.2933-0.0127-0.06320.7916-0.16170.71590.01880.039-0.0385-0.0184-0.0274-0.03840.0496-0.01940.00860.0731-0.0016-0.0040.0343-0.00750.0052-21.1877-22.07137.6016
74.169-2.05882.62372.3793-1.685112.2662-0.2183-0.25730.33920.37180.1121-0.1433-0.51740.25140.10620.1131-0.01240.0220.08-0.02680.0628-70.3917-1.452135.1707
86.4202-0.3975-1.69674.52540.46955.17850.00390.18420.0342-0.00870.06260.349-0.1869-0.247-0.06660.03450.0410.00760.06220.00560.0466-78.822-2.258228.6664
91.4403-0.73230.32517.7792-3.79845.6582-0.05490.0987-0.2549-0.10260.13870.39080.2093-0.2191-0.08380.0242-0.00640.00640.0465-0.0240.0821-77.8921-17.218429.4283
101.2868-0.6637-0.33020.89050.10540.84680.06550.06610.0945-0.0887-0.041-0.1112-0.03540.0511-0.02450.060800.01360.045900.0149-55.2053-7.509423.642
111.0025-0.1831-0.07890.6428-0.05210.64140.00210.0135-0.0729-0.0043-0.0192-0.0271-0.00150.05640.01710.04890.00430.00520.0351-0.01160.0142-58.3389-11.788827.2603
121.3935-0.069-0.05530.6408-0.03480.65390.0117-0.0371-0.19270.0119-0.01680.04930.06680.04220.00510.04750.00480.00840.02050.00010.0323-61.1954-17.19530.8095
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A285 - 292
2X-RAY DIFFRACTION2A293 - 304
3X-RAY DIFFRACTION3A305 - 316
4X-RAY DIFFRACTION4B321 - 384
5X-RAY DIFFRACTION5B385 - 440
6X-RAY DIFFRACTION6B441 - 578
7X-RAY DIFFRACTION7C290 - 297
8X-RAY DIFFRACTION8C298 - 305
9X-RAY DIFFRACTION9C306 - 318
10X-RAY DIFFRACTION10D321 - 373
11X-RAY DIFFRACTION11D374 - 510
12X-RAY DIFFRACTION12D511 - 578

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る