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- PDB-4cbr: X-ray structure of the more stable human AGXT triple mutant (AGXT_HEM) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cbr
タイトルX-ray structure of the more stable human AGXT triple mutant (AGXT_HEM)
要素SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PRIMARY HIPEROXALURIA TYPE I
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / glyoxylate metabolic process / L-serine-pyruvate transaminase activity / L-alanine catabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-serine metabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / glyoxylate metabolic process / L-serine-pyruvate transaminase activity / L-alanine catabolic process / alanine-glyoxylate transaminase activity / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / L-serine metabolic process / glyoxylate catabolic process / L-cysteine catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / pyridoxal phosphate binding / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Yunta, C. / Albert, A.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: The Consensus-Based Approach for Gene/Enzyme Replacement Therapies and Crystallization Strategies: The Case of Human Alanine:Glyoxylate Aminotransferase.
著者: Mesa-Torres, N. / Yunta, C. / Fabelo-Rosa, I. / Gonzalez-Rubio, J.M. / Sanchez-Ruiz, J.M. / Salido, E. / Albert, A. / Pey, A.L.
履歴
登録2013年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4853
ポリマ－43,1461
非ポリマー3392
水2,144119
1
A: SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,9706
ポリマ－86,2922
非ポリマー6784
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area9960 Å2
ΔGint-54.1 kcal/mol
Surface area25650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.200, 90.200, 140.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2026-

HOH

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要素

#1: タンパク質 SERINE--PYRUVATE AMINOTRANSFERASE / SPT / ALANINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE / AGT / ALANINE GLY OXYLATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 43145.973 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P21549, alanine-glyoxylate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLP): SCHIFF BASE WITH K209

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.19 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15% PEG 10K; 0.1 M HEPES PH 7.5, 2.5% V/V ISOPROPANOL AND 5% GLYCEROL AS ADDITIVE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→41.68 Å / Num. obs: 49917 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 18.9 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YOB

2yob


解像度: 2.3→41.679 Å / SU ML: 0.79 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 30.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2682 2510 5.1 %
Rwork0.2196 --
obs0.222 26556 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.252 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0141 Å20 Å20 Å2
2--6.0141 Å20 Å2
3----12.0282 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.679 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2969 0 21 119 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093061
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3024154
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2951132
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007533
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.34420.36721640.32392573X-RAY DIFFRACTION100
2.3442-2.39210.36891210.31782607X-RAY DIFFRACTION100
2.3921-2.44410.35561190.32212637X-RAY DIFFRACTION100
2.4441-2.50090.29231110.31962643X-RAY DIFFRACTION100
2.5009-2.56350.40421300.31192609X-RAY DIFFRACTION100
2.5635-2.63280.36231480.29432562X-RAY DIFFRACTION100
2.6328-2.71020.37221520.27632620X-RAY DIFFRACTION100
2.7102-2.79770.33921360.28752616X-RAY DIFFRACTION100
2.7977-2.89770.35541300.27392603X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.01360.34621540.26812592X-RAY DIFFRACTION100
3.0136-3.15080.31151670.25732569X-RAY DIFFRACTION100
3.1508-3.31680.24681520.24132589X-RAY DIFFRACTION100
3.3168-3.52450.27511650.22162570X-RAY DIFFRACTION100
3.5245-3.79650.29891380.19722606X-RAY DIFFRACTION100
3.7965-4.17820.23051430.17862606X-RAY DIFFRACTION100
4.1782-4.78210.18421280.16362616X-RAY DIFFRACTION100
4.7821-6.0220.20031280.16362618X-RAY DIFFRACTION100
6.022-41.68550.20451240.1782611X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.4842 Å / Origin y: 13.1645 Å / Origin z: -20.9005 Å
111213212223313233
T-0.1769 Å20.2843 Å2-0.1904 Å2-0.5445 Å20.0327 Å2--0.1711 Å2
L0.2539 °20.0796 °20.0427 °2-0.0511 °2-0.0201 °2--0.264 °2
S0.078 Å °-0.5134 Å °0.0418 Å °0.0652 Å °-0.1439 Å °0.0226 Å °0.372 Å °0.2165 Å °-0.0229 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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